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- PDB-1ama: DOMAIN CLOSURE IN MITOCHONDRIAL ASPARTATE AMINOTRANSFERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ama
タイトルDOMAIN CLOSURE IN MITOCHONDRIAL ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(AMINOTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Amino acid metabolism / Gluconeogenesis / L-aspartate catabolic process / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process ...Amino acid metabolism / Gluconeogenesis / L-aspartate catabolic process / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLA / Aspartate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Vincent, M.G. / Genovesio-Taverne, J.-C. / Jansonius, J.N.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1992
タイトル: Domain closure in mitochondrial aspartate aminotransferase.
著者: McPhalen, C.A. / Vincent, M.G. / Picot, D. / Jansonius, J.N. / Lesk, A.M. / Chothia, C.
#1: ジャーナル: Biological Macromolecules and Assemblies / : 1987
タイトル: Structural Basis for Catalysis by Aspartate Aminotransferase
著者: Jansonius, J.N. / Vincent, M.G.
履歴
登録1992年2月5日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02024年2月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3712
ポリマ-44,9921
非ポリマー3781
5,621312
1
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7424
ポリマ-89,9852
非ポリマー7572
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area7050 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area29530 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.700, 91.400, 128.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 138 / 2: CIS PROLINE - PRO 195
3: RESIDUE 411 REPRESENTS THE ALPHA-METHYL ASPARTATE-PLP COMPLEX AND HAS BEEN GIVEN THE NAME AMA.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-641-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 44992.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: HEART / 発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: P00508, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLA / 2-[(3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHYL)-AMINO]-2-METHYL-SUCCINIC ACID / N-PYRIDOXYL-2-METHYLASPARTIC ACID-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 378.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C13H19N2O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: AATM_CHICK SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE SER 47 PRO 47 CAREFUL EXAMINATION OF ELECTRON DENSITY FOR RESIDUE 47 IN THIS AND OTHER STUDIES ON ASPARTATE AMINOTRANSFERASE INDICATE THAT IT WOULD BE EXTREMELY IMPROBABLE THAT ANYTHING OTHER THAN A PROLINE RESIDUE COULD BE MODELLED IN THE MAP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
TNT精密化
精密化解像度: 2.3→10 Å / σ(F): 0
詳細: THE MOLECULE IS AN ALPHA2 DIMER. THE SUBUNITS ARE RELATED BY A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD ROTATION AXIS. THE RESIDUES ARE NUMBERED FROM 3 TO 410, ACCORDING TO A SEQUENCE ALIGNMENT WITH THE ...詳細: THE MOLECULE IS AN ALPHA2 DIMER. THE SUBUNITS ARE RELATED BY A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD ROTATION AXIS. THE RESIDUES ARE NUMBERED FROM 3 TO 410, ACCORDING TO A SEQUENCE ALIGNMENT WITH THE LONGER SEQUENCE OF PIG CYTOSOLIC ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (SEE U. GRAF-HAUSNER, K.J.WILSON AND P.CHRISTEN (1983), J.BIOL.CHEM. 258, 8813-8826). ONE MOLECULE OF THE ALPHA-METHYL ASPARTATE-PLP COMPLEX (AMA) IS BOUND (NON-COVALENTLY) PER SUBUNIT.
Rfactor反射数
obs0.159 17538
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3161 0 25 312 3498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d3.46
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection all: 17538 / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.159
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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