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- PDB-1ajy: STRUCTURE AND MOBILITY OF THE PUT3 DIMER: A DNA PINCER, NMR, 13 S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ajy
タイトルSTRUCTURE AND MOBILITY OF THE PUT3 DIMER: A DNA PINCER, NMR, 13 STRUCTURES
要素PUT3
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / PUT3
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of proline catabolic process to glutamate / proline metabolic process / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Fungal specific transcription factor domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / Transcription factor domain, fungi / Fungal specific transcription factor domain / Single helix bin / CD2-Gal4 / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain signature. / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. ...Fungal specific transcription factor domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / Transcription factor domain, fungi / Fungal specific transcription factor domain / Single helix bin / CD2-Gal4 / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain signature. / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / GAL4-like Zn(II)2Cys6 (or C6 zinc) binuclear cluster DNA-binding domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline utilization trans-activator
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Walters, K.J. / Dayie, K.T. / Reece, R.J. / Ptashne, M. / Wagner, G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure and mobility of the PUT3 dimer.
著者: Walters, K.J. / Dayie, K.T. / Reece, R.J. / Ptashne, M. / Wagner, G.
履歴
登録1997年5月12日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUT3
B: PUT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4516
ポリマ－16,1892
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)13 / 50NO VIOLATION ABOVE 0.5 ANGSTROMS AND 5 DEGREE DIHEDRAL ANGLE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PUT3


分子量: 8094.525 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN, RESIDUES 31 - 100 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P25502
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY (1H
12113C
13115N)
141TOCSY
151HNHA
161HNHB
171P.COSY

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試料調製

試料状態pH: 6.5 / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UP750VarianUP7507501
Bruker AMX600BrukerAMX6006002

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
X-PLOR3.851構造決定
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: PROGRAMS WRITTEN BY MICHAEL NILGES FOR SYMMETRIC DIMERS WERE USED (NILGES, M. PROTEINS 17, 297-309 (1993)). STRUCTURES WERE STARTED FROM AN EXTENDED MONOMER CONFORMATION AND RANDOM ROTATIONS ...詳細: PROGRAMS WRITTEN BY MICHAEL NILGES FOR SYMMETRIC DIMERS WERE USED (NILGES, M. PROTEINS 17, 297-309 (1993)). STRUCTURES WERE STARTED FROM AN EXTENDED MONOMER CONFORMATION AND RANDOM ROTATIONS WERE MADE AROUND THE PHI-PSI ANGLES. THE MONOMER WAS THEN DUPLICATED AND MOLECULAR DYNAMICS WAS PERFORMED USING NMR DISTANCE RESTRAINTS AND GENERATED SYMMETRY DISTANCE RESTRAINTS. RMSD CALCULATED BY SUPERIMPOSING STRUCTURES ON LOWEST ENERGY STRUCTURE FOR RESIDUES 33-62 OF EACH MONOMER AND 68-98 OF EACH DIMER. RMSD (ANGSTROMS): ATOMS FOR RESIDUES 33-62: 0.55 ATOMS FOR RESIDUES 33-62: 1.1 BACKBONE ATOMS FOR RESIDUES 68-98: 0.7 HEAVY ATOMS FOR RESIDUES 68-98: 1.5
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO VIOLATION ABOVE 0.5 ANGSTROMS AND 5 DEGREE DIHEDRAL ANGLE
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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