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万見
- PDB-1ajs: REFINEMENT AND COMPARISON OF THE CRYSTAL STRUCTURES OF PIG CYTOSO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ajs
タイトルREFINEMENT AND COMPARISON OF THE CRYSTAL STRUCTURES OF PIG CYTOSOLIC ASPARTATE AMINOTRANSFERASE AND ITS COMPLEX WITH 2-METHYLASPARTATE
要素(ASPARTATE AMINOTRANSFERASE) x 2
キーワードAMINOTRANSFERASE / CYTOSOLIC ASPARTATE AMINOTRANSFERASE / PIG / IN THE PRESENCE OF LIGAND 2-METHYLASPARTATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Aspartate and asparagine metabolism / phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / glycerol biosynthetic process / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process / Gluconeogenesis ...Aspartate and asparagine metabolism / phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / glycerol biosynthetic process / aspartate biosynthetic process / aspartate metabolic process / Gluconeogenesis / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate catabolic process / aspartate transaminase / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notch signaling pathway / gluconeogenesis / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLA / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS DIFFERENCE MAP / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Rhee, S. / Silva, M.M. / Hyde, C.C. / Rogers, P.H. / Metzler, C.M. / Metzler, D.E. / Arnone, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Refinement and comparisons of the crystal structures of pig cytosolic aspartate aminotransferase and its complex with 2-methylaspartate.
著者: Rhee, S. / Silva, M.M. / Hyde, C.C. / Rogers, P.H. / Metzler, C.M. / Metzler, D.E. / Arnone, A.
#1: ジャーナル: Transaminases / 年: 1985
タイトル: Pig Cytosolic Aspartate Aminotransferase
著者: Arnone, A. / Rogers, P.H. / Hyde, C.C. / Briley, P.D. / Metzler, C.M. / Metzler, D.E.
履歴
登録1997年5月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3933
ポリマ－93,0152
非ポリマー3781
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6870 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area30020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.000, 130.800, 55.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 46393.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE COENZYME PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE IN SUBUNIT A FORMS A SCHIFF BASE WITH THE SUBSTRATE ANALOG 2-METHYLASPARTATE, AND FORMS THE EXTERNAL ALDIMINE. BUT DUE TO CRYSTAL LATTICE PACKINGS THE ...詳細: THE COENZYME PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE IN SUBUNIT A FORMS A SCHIFF BASE WITH THE SUBSTRATE ANALOG 2-METHYLASPARTATE, AND FORMS THE EXTERNAL ALDIMINE. BUT DUE TO CRYSTAL LATTICE PACKINGS THE COENZYME IN SUBUNIT B IS STILL IN THE INTERNAL ALDIMINE WITH THE SIDE CHAIN OF LYS 258.
由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00503, aspartate transaminase
#2: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 46621.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE COENZYME PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE IN SUBUNIT A FORMS A SCHIFF BASE WITH THE SUBSTRATE ANALOG 2-METHYLASPARTATE, AND FORMS THE EXTERNAL ALDIMINE. BUT DUE TO CRYSTAL LATTICE PACKINGS THE ...詳細: THE COENZYME PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE IN SUBUNIT A FORMS A SCHIFF BASE WITH THE SUBSTRATE ANALOG 2-METHYLASPARTATE, AND FORMS THE EXTERNAL ALDIMINE. BUT DUE TO CRYSTAL LATTICE PACKINGS THE COENZYME IN SUBUNIT B IS STILL IN THE INTERNAL ALDIMINE WITH THE SIDE CHAIN OF LYS 258.
由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00503, aspartate transaminase
#3: 化合物 ChemComp-PLA / 2-[(3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHYL)-AMINO]-2-METHYL-SUCCINIC ACID / N-PYRIDOXYL-2-METHYLASPARTIC ACID-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 378.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N2O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 5.4 / 詳細: 40MM SODIUM ACETATE (PH 5.4)/8% PEG6000
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 %PEG60001reservoir
240 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年12月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→100 Å / Num. obs: 114162 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.73 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.197 / % possible all: 69.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 476759 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.9 % / Rmerge(I) obs: 0.197

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SEEMANUSCRIPTモデル構築
PROLSQ精密化
UCSDデータ削減
FROMUCSDデータスケーリング
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS DIFFERENCE MAP / 解像度: 1.6→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
obs0.173 108895 90.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 22.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6546 0 42 325 6913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0280.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0440.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.52.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.83.8
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.67.6
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it11.211.2
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.014
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1560.08
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.170.2
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1680.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1560.2
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.45
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.725
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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