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万見
- PDB-1ae9: STRUCTURE OF THE LAMBDA INTEGRASE CATALYTIC CORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ae9
タイトルSTRUCTURE OF THE LAMBDA INTEGRASE CATALYTIC CORE
要素LAMBDA INTEGRASE
キーワードDNA RECOMBINATION / INTEGRASE / SITE-SPECIFIC RECOMBINATION
機能・相同性
機能・相同性情報


provirus excision / integrase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity ...provirus excision / integrase activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / symbiont entry into host cell / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Integrase, lambda-type, N-terminal DNA-binding / Bacteriophage lambda integrase, Arm DNA-binding domain / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / Integrase, SAM-like, N-terminal / : / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. ...Integrase, lambda-type, N-terminal DNA-binding / Bacteriophage lambda integrase, Arm DNA-binding domain / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / Integrase, SAM-like, N-terminal / : / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain / Tyrosine recombinase domain profile. / Integrase/recombinase, N-terminal / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kwon, H.J. / Tirumalai, R. / Landy, A. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Flexibility in DNA recombination: structure of the lambda integrase catalytic core.
著者: Kwon, H.J. / Tirumalai, R. / Landy, A. / Ellenberger, T.
履歴
登録1997年3月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAMBDA INTEGRASE
B: LAMBDA INTEGRASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5262
ポリマ－40,5262
非ポリマー00
水3,513195
1
A: LAMBDA INTEGRASE
B: LAMBDA INTEGRASE

A: LAMBDA INTEGRASE
B: LAMBDA INTEGRASE

A: LAMBDA INTEGRASE
B: LAMBDA INTEGRASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,5796
ポリマ－121,5796
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.320, 107.320, 108.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.760913, -0.648655, 0.016068), (-0.648564, 0.76108, 0.011035), (-0.019387, -0.002025, -0.99981)
ベクター: 60.67719, 10.98542, 46.91213)

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要素

#1: タンパク質 LAMBDA INTEGRASE


分子量: 20263.154 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: Y342F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ)
属: Lambda-like viruses / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03700
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.15
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 8000 75 MM NACL 7 MM MGCL2 50 MM MES, PH 6.15 40 MM NACITRATE 1 MM DTT 1 MM SPERMINE
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
126 mg/mlc1701drop
250 mMMES1reservoir
375 mM1reservoirNaCl
47 mM1reservoirMgCl2
540 mMsodium citrate1reservoir
61 mMDTT1reservoir
70.1 mMEDTA1reservoir
81 mMspermine-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月10日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→16 Å / Num. obs: 110468 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
Num. obs: 36385 / Num. measured all: 110468 / Rmerge(I) obs: 0.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→16 Å / Rfactor Rfree error: 0.0038 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3686 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 36385 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.03 Å21.91 Å20 Å2
2--4.03 Å20 Å2
3----6.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2624 0 0 195 2819
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.178
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.131
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.0971.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.2532
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.8082
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.5042.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 189 10 %
Rwork0.309 1642 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.ALL
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.131
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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