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- PDB-1aa0: FIBRITIN DELETION MUTANT E (BACTERIOPHAGE T4) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aa0
タイトルFIBRITIN DELETION MUTANT E (BACTERIOPHAGE T4)
要素FIBRITIN
キーワードATTACHMENT PROTEIN / BACTERIOPHAGE T4 / FIBRITIN / STRUCTURAL PROTEIN / BACTERIOPHAGE ASSEMBLY
機能・相同性6-Phosphogluconate Dehydrogenase, domain 3 / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region / virion component / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Fibritin
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tao, Y. / Strelkov, S.V. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Structure of bacteriophage T4 fibritin: a segmented coiled coil and the role of the C-terminal domain.
著者: Tao, Y. / Strelkov, S.V. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: Virology / 年: 1996
タイトル: Preliminary Crystallographic Studies of Bacteriophage T4 Fibritin Confirm a Trimeric Coiled-Coil Structure
著者: Strelkov, S.V. / Tao, Y. / Rossmann, M.G. / Kurochkina, L.P. / Shneider, M.M. / Mesyanzhinov, V.V.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Fibritin Encoded by Bacteriophage T4 Gene Wac Has a Parallel Triple-Stranded Alpha-Helical Coiled-Coil Structure
著者: Efimov, V.P. / Nepluev, I.V. / Sobolev, B.N. / Zurabishvili, T.G. / Schulthess, T. / Lustig, A. / Engel, J. / Haener, M. / Aebi, U. / Venyaminov, S.Yu. / Potekhin, S.A. / Mesyanzhinov, V.V.
履歴
登録1997年1月18日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9603
ポリマ－11,8591
非ポリマー1012
水1,44180
1
A: FIBRITIN
ヘテロ分子

A: FIBRITIN
ヘテロ分子

A: FIBRITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8809
ポリマ－35,5773
非ポリマー3036
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area11440 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area17000 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.200, 41.200, 358.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-484-

CL

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要素

#1: タンパク質 FIBRITIN / GPWAC E


分子量: 11858.980 Da / 分子数: 1 / 断片: DELETION MUTANT E, DEL(368-486) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 細胞株: BL21 / 遺伝子: WAC / プラスミド: BL21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): WAC E / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P10104
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.9 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 22OC USING 34% PEG400, 0.1M ZN ACETATE IN 0.1M MES BUFFER AT PH6.0 AS WELL SOLUTION BY MIXING EQUAL AMOUNT OF WELL SOLUTION AND PROTEIN SOLUTION AT 29MG/ML IN A ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 22OC USING 34% PEG400, 0.1M ZN ACETATE IN 0.1M MES BUFFER AT PH6.0 AS WELL SOLUTION BY MIXING EQUAL AMOUNT OF WELL SOLUTION AND PROTEIN SOLUTION AT 29MG/ML IN A HANGING DROP, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
129 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH7.5
334 %PEG4001reservoir
40.1 Mzinc acetate1reservoir
50.1 MMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 6009 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 46.3 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.437 / % possible all: 56.6
反射
*PLUS
Num. obs: 6490 / Num. measured all: 57901 / Rmerge(I) obs: 0.053

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→30 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: BULK SOLVENT WAS MODELED AS KSOL 0.43, BSOL=160 THE HEAVY ATOM BINDING SITES ARE: PLATINUM -5.404 11.075 17.936 (ONE SITE) LEAD 16.150 3.180 13.990 (ONE SITE) URANYL 16.356 3.037 13.631 AND ...詳細: BULK SOLVENT WAS MODELED AS KSOL 0.43, BSOL=160 THE HEAVY ATOM BINDING SITES ARE: PLATINUM -5.404 11.075 17.936 (ONE SITE) LEAD 16.150 3.180 13.990 (ONE SITE) URANYL 16.356 3.037 13.631 AND 29.640 0.464 8.250 (TWO SITES)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 252 4 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 5727 88.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.2 Å2-4.8 Å20 Å2
2---7.2 Å20 Å2
3---14.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数834 0 2 80 916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 16 1.5 %
Rwork0.331 417 -
obs--41.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.216 / Rfactor Rfree: 0.267 / Rfactor Rwork: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg20.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.34 / Rfactor Rwork: 0.331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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