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万見
- PDB-1a8k: CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 PROTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a8k
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1 PROTEASE WITH AN ANALOG OF THE CONSERVED CA-P2 SUBSTRATE: INTERACTIONS WITH FREQUENTLY OCCURRING GLUTAMIC ACID RESIDUE AT P2' POSITION OF SUBSTRATES
要素HIV PROTEASE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE / PROTON-MEDIATED INTERACTION / VIRAL MATURATION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(2R)-2-({N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithyl-L-valyl}amino)-4-methylpentyl]-L-phenylalanyl-L-alpha-glutamyl- L-alanyl-L-norleucinamide / Chem-0Q4 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Weber, I.T. / Wu, J. / Adomat, J. / Harrison, R.W. / Kimmel, A.R. / Wondrak, E.M. / Louis, J.M.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1997
タイトル: Crystallographic analysis of human immunodeficiency virus 1 protease with an analog of the conserved CA-p2 substrate -- interactions with frequently occurring glutamic acid residue at ...タイトル: Crystallographic analysis of human immunodeficiency virus 1 protease with an analog of the conserved CA-p2 substrate -- interactions with frequently occurring glutamic acid residue at P2' position of substrates.
著者: Weber, I.T. / Wu, J. / Adomat, J. / Harrison, R.W. / Kimmel, A.R. / Wondrak, E.M. / Louis, J.M.
履歴
登録1998年3月27日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV PROTEASE
B: HIV PROTEASE
D: HIV PROTEASE
E: HIV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8856
ポリマ－43,2194
非ポリマー1,6662
水2,864159
1
A: HIV PROTEASE
B: HIV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4433
ポリマ－21,6102
非ポリマー8331
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9170 Å2
手法PISA
2
D: HIV PROTEASE
E: HIV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4433
ポリマ－21,6102
非ポリマー8331
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.600, 52.200, 61.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1121

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要素

#1: タンパク質
HIV PROTEASE


分子量: 10804.808 Da / 分子数: 4 / 変異: Q7K, L33I, L63I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-0Q4 / N-[(2R)-2-({N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithyl-L-valyl}amino)-4-methylpentyl]-L-phenylalanyl-L-alpha-glutamyl-L-alanyl-L-norleucinamide / Inhibitor analogues of CA-p2


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 833.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H70N11O8 / 詳細: ANALOG OF THE CONSERVED CA-P2 SUBSTRATE
参照: N-[(2R)-2-({N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithyl-L-valyl}amino)-4-methylpentyl]-L-phenylalanyl-L-alpha-glutamyl- L-alanyl-L-norleucinamide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細PEPTIDE INHIBITOR 0Q4 HAS A REDUCED PEPTIDE (-CH2-NH) INSTEAD OF THE NORMAL PEPTIDE LINK (-CO-NH).
配列の詳細MUTATIONS Q7K, L33I, L63I HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM AUTOPROTEOLYSIS, WHILE ...MUTATIONS Q7K, L33I, L63I HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM AUTOPROTEOLYSIS, WHILE RETAINING ACTIVITY SIMILAR TO WILD-TYPE HIV-1 PROTEASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.41 %
解説: THE DATA WAS COLLECTED ON AN R-AXIS IMAGING PLATE DETECTOR MOUNTED ON AN RU200 RIGAKU ROTATING ANODE X-RAY GENERATOR THAT WAS OPERATED AT 50 KV AND 100 MA WITH A 0.5-MM COLLIMATOR. EACH ...解説: THE DATA WAS COLLECTED ON AN R-AXIS IMAGING PLATE DETECTOR MOUNTED ON AN RU200 RIGAKU ROTATING ANODE X-RAY GENERATOR THAT WAS OPERATED AT 50 KV AND 100 MA WITH A 0.5-MM COLLIMATOR. EACH OSCILLATION FRAME WAS EXPOSED FOR 45 MIN. AT ROOM TEMPERATURE WITH 3.0 OSCILLATIONS. THE DISTANCE TO THE DETECTOR PLATE WAS SET AT 100 MM.
結晶化pH: 4.7 / 詳細: pH 4.7
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: macroseeding with 40-41% ammonium sulfate
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15.8 mg/mlHIV-1 protease1drop
220 mMsodium acetate1drop
35 mMdithiothreitol1drop
566 mMsodium citrate1reservoir
6132 mMsodium phosphate1reservoir
710 mMdithiothreitol1reservoir
810 %dimethyl sulfoxide1reservoir
944-45 %satammonium sulfate1reservoir
4inhibitor1dropfivefold molar excess

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→8 Å / Num. obs: 10077 / % possible obs: 80.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1009 / Rsym value: 0.19 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.06→2.25 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / % possible all: 46.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 46.6 % / Num. unique obs: 3345

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 7HVP

7hvp


解像度: 2→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.319 1211 7.9 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.174 -65.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 0.26 Å2 /
Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2
2--0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3032 0 118 159 3309
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.47
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.08
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 438
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4209 31 7.1 %
Rwork0.3148 407 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3NLE.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.08
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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