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- PDB-1a8i: SPIROHYDANTOIN INHIBITOR OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a8i
タイトルSPIROHYDANTOIN INHIBITOR OF GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
キーワードGLYCOGEN PHOSPHORYLASE / GLUCOPYRANOSE SPIROHYDANTOIN / WATER STRUCTURE / INHIBITOR BINDING / ANTI-HYPERGLYCEMIC AGENT
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-D-GLUCOPYRANOSE SPIROHYDANTOIN / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Gregoriou, M. / Noble, M.E.M. / Watson, K.A. / Garman, E.F. / Krulle, T.M. / De La Fuente, C. / Fleet, G.W.J. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: The structure of a glycogen phosphorylase glucopyranose spirohydantoin complex at 1.8 A resolution and 100 K: the role of the water structure and its contribution to binding.
著者: Gregoriou, M. / Noble, M.E. / Watson, K.A. / Garman, E.F. / Krulle, T.M. / de la Fuente, C. / Fleet, G.W. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Synlett / 年: 1997
タイトル: Stereospecific Synthesis of Spirohydantoins of Beta-Glucopyranose: Inhibitors of Glycogen Phosphorylase
著者: Krulle, T.M. / De La Fuente, C. / Watson, K.A. / Gregoriou, M. / Johnson, L.N. / Tsitsanou, K.E. / Zographos, S.E. / Oikonomakos, N.G. / Fleet, G.W.J.
#2: ジャーナル: Tetrahedron Lett. / 年: 1995
タイトル: Potent Inhibition of Glycogen Phosphorylase by a Spirohydantoin of Glucopyranose: First Pyranose Analogues of Hydantocidin
著者: Bichard, C.J.F. / Mitchell, E.P. / Wormald, M.R. / Watson, K.A. / Johnson, L.N. / Zographos, S.E. / Koutra, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Fleet, G.W.J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Design of Inhibitors of Glycogen Phosphorylase: A Study of Alpha-and Beta-C-Glucosides and 1-Thio-Beta-D-Glucose Compounds
著者: Watson, K.A. / Mitchell, E.P. / Johnson, L.N. / Son, J.C. / Bichard, C.J. / Orchard, M.G. / Fleet, G.W. / Oikonomakos, N.G. / Leonidas, D.D. / Kontou, M. / Papageorgiou, A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Glucose Analogue Inhibitors of Glycogen Phosphorylase: The Design of Potential Drugs for Diabetes
著者: Martin, J.L. / Veluraja, K. / Ross, K. / Johnson, L.N. / Fleet, G.W. / Ramsden, N.G. / Bruce, I. / Orchard, M.G. / Oikonomakos, N.G. / Papageorgiou, A.C. / Leonidas, D.D. / Tsitoura, H.S.
#5: ジャーナル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure
年: 1991
著者: Acharya, K.R. / Stuart, D.I. / Varvill, K.M. / Johnson, L.N.
履歴
登録1998年3月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn ...pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,7682
ポリマ－97,5191
非ポリマー2481
水14,322795
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子

A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,5354
ポリマ－195,0392
非ポリマー4962
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)127.470, 127.470, 115.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B


分子量: 97519.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-GLS / BETA-D-GLUCOPYRANOSE SPIROHYDANTOIN / 1β,1-(イミノカルボニルイミノカルボニル)-1-デオキシ-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide / 分子量: 248.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H12N2O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 795 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 %
結晶化温度: 289 K / pH: 6.7
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.01 M BES, PH 6.7, 0.003 M DTT, 0.001 M SPERMINE, 0.0001 M SODIUM EDTA, 0.02 % SODIUM AZIDE AT 16 DEGREES C. THE CRYSTALS WERE SOAKED IN 0.1 M ...詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.01 M BES, PH 6.7, 0.003 M DTT, 0.001 M SPERMINE, 0.0001 M SODIUM EDTA, 0.02 % SODIUM AZIDE AT 16 DEGREES C. THE CRYSTALS WERE SOAKED IN 0.1 M SPIROHYDANTOIN AND CRYOPROTECTED WITH 25% (V/V) MPD (2-METHYL-2,4- PENTANEDIOL)., temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
127-28 mg/mlprotein11
21 mMspermine11
310 mMBES11
43 mMdithiothreitol11
50.1 mMEDTA11
60.02 %sodium azide11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月18日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→19.9 Å / Num. obs: 78974 / % possible obs: 86.4 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.78→1.87 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 65.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 198525
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 65.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: A 1.5 ANGSTROMS MODEL (E.P.MITCHELL, UNPUBLISHED) AND PDB ENTRY 1GPB

1gpb


解像度: 1.78→19.9 Å / 交差検証法: FREE R-FACTOR
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3967 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs-75007 86.4 %-
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6683 0 32 797 7512
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 78974 / Rfactor all: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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