[日本語] English
万見
- PDB-1a8f: HUMAN SERUM TRANSFERRIN, RECOMBINANT N-TERMINAL LOBE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a8f
タイトルHUMAN SERUM TRANSFERRIN, RECOMBINANT N-TERMINAL LOBE
要素SERUM TRANSFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT / GLYCOPROTEIN / TRANSFERRIN / NLOBE / IRON-RELEASE / CARBONATE
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / actin filament organization / basal plasma membrane / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Iron uptake and transport / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / ferrous iron binding / regulation of protein stability / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / antibacterial humoral response / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Macgillivray, R.T.A. / Moore, S.A. / Chen, J. / Anderson, B.F. / Baker, H. / Luo, Y. / Bewley, M. / Smith, C.A. / Murphy, M.E.P. / Wang, Y. ...Macgillivray, R.T.A. / Moore, S.A. / Chen, J. / Anderson, B.F. / Baker, H. / Luo, Y. / Bewley, M. / Smith, C.A. / Murphy, M.E.P. / Wang, Y. / Mason, A.B. / Woodworth, R.C. / Brayer, G.D. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Two high-resolution crystal structures of the recombinant N-lobe of human transferrin reveal a structural change implicated in iron release.
著者: MacGillivray, R.T. / Moore, S.A. / Chen, J. / Anderson, B.F. / Baker, H. / Luo, Y. / Bewley, M. / Smith, C.A. / Murphy, M.E. / Wang, Y. / Mason, A.B. / Woodworth, R.C. / Brayer, G.D. / Baker, E.N.
履歴
登録1998年3月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SERUM TRANSFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5243
ポリマ－36,4081
非ポリマー1162
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.674, 72.674, 154.286
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 SERUM TRANSFERRIN


分子量: 36408.414 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL LOBE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BABY HAMSTER KIDNEY CELLS / 器官: KIDNEY / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 40% (V/V) ETHANOL WITH 50MM POTASSIUM CACODYLATE, PH 6.1. GROWN IN SITTING DROPS AT 277 K. RESERVOIRS CONTAINED 40% (V/V) ETHANOL, 50MM POTASSIUM CACODYLATE, PH ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 40% (V/V) ETHANOL WITH 50MM POTASSIUM CACODYLATE, PH 6.1. GROWN IN SITTING DROPS AT 277 K. RESERVOIRS CONTAINED 40% (V/V) ETHANOL, 50MM POTASSIUM CACODYLATE, PH 5.8 - 6.3. PRIOR TO CRYSTALLIZATION, THE PROTEIN WAS DIALYSED AGAINST SODIUM BICARBONATE, PH 8.1, vapor diffusion - sitting drop
PH範囲: 5.8-6.3
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMpotassium cacodylate1drop
240 %(v/v)ethanol1drop
340 %(v/v)ethanol1reservoir
450 mMpotassium cacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 36895 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 6.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
ROTAVATAデータ削減
Agrovataデータ削減
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HUMAN TRANSFERRIN

解像度: 1.8→30 Å / Isotropic thermal model: BCORREL (MODIFIED) / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: PROTGEO_EH (MODIFIED)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1797 5 %RANDOM SELECTION
Rwork0.197 ---
all0.202 36834 --
obs0.202 36834 93.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET / Bsol: 160 Å2 / ksol: 0.75 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2570 0 9 268 2847
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01126472.2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.535602.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.65850
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.009675
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01338318
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.8326315
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.11392910
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5EA / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_plane_restr / Dev ideal: 0.013 / Weight: 18

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る