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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1a3j | ||||||
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タイトル | X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC DETERMINATION OF A COLLAGEN-LIKE PEPTIDE WITH THE REPEATING SEQUENCE (PRO-PRO-GLY) | ||||||
![]() | (COLLAGEN-LIKE PEPTIDE) x 2 | ||||||
![]() | EXTRACELLULAR MATRIX / COLLAGEN | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kramer, R.Z. / Vitagliano, L. / Bella, J. / Berisio, R. / Mazzarella, L. / Brodsky, B. / Zagari, A. / Berman, H.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: X-ray crystallographic determination of a collagen-like peptide with the repeating sequence (Pro-Pro-Gly). 著者: Kramer, R.Z. / Vitagliano, L. / Bella, J. / Berisio, R. / Mazzarella, L. / Brodsky, B. / Zagari, A. / Berman, H.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 10.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 7.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 369.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 369.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 3.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 3.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 5||||||||
単位格子 |
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詳細 | THE 21 RESIDUE ASYMMETRIC UNIT CORRESPONDS TO ONE TRIPLE-HELICAL REPEAT AND IS SMALLER THAN THE ENTIRE 90 RESIDUE PEPTIDE DUE TO TRANSLATIONAL DISORDER ALONG THE HELICAL AXIS. THE RESULT IS A POLYMER-LIKE STRUCTURE WITH NO DEFINED ENDS. THE POLYMER STRUCTURE IS FORMED BY CONTINUATION OF THE CHAINS USING THE SYMMETRY-RELATED MOLECULES ALONG THE HELICAL AXIS. THE TVECT RECORD BELOW PRESENTS THE TRANSLATION THAT WILL GENERATE THE POLYMER. NOTE: THEREFORE, CLOSE CONTACTS BETWEEN SYMMETRY-RELATED MOLECULES ARE INTENTIONAL AND NECESSARY. INTERCHAIN HYDROGEN BONDING AT THE END OF CHAINS ALSO UTILIZES SYMMETRY-RELATED MOLECULES. THE ENTIRE 30 RESIDUE LONG PEPTIDE CAN BE GENERATED FROM THE SUBMITTED ASYMMETRIC UNIT BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSLATIONS (USING FRACTIONAL COORDINATES): CHAIN A: TRANSLATE RESIDUES 1 - 9 BY (0 0 1), (0 0 2), AND (0 0 3) AND RESIDUES 7 - 9 BY (0 0 4). CHAIN B: TRANSLATE RESIDUES 31 - 36 BY (0 0 1), (0 0 2), AND (0 0 3). CHAIN C: TRANSLATE RESIDUES 61 - 66 BY (0 0 1), (0 0 2), AND (0 0 3) AND RESIDUES 64 - 66 BY (004). THIS WILL RESULT IN A MOLECULE WITH A TOTAL OF 90 RESIDUES, 30 IN EACH CHAIN. |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 771.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 | ||||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 520.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | HYDROGEN BONDS BETWEEN PEPTIDE CHAINS FOLLOW THE RICH AND CRICK MODEL II FOR COLLAGEN. | 配列の詳細 | FOR EACH CHAIN, RESIDUE NUMBERING CORRESPOND | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.31 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 詳細: PEPTIDE WAS CRYSTALIZED FROM 7.5 MG/ML PEPTIDE (DISSOLVED IN 5% V/V AQUEOUS ACETIC ACID) AND 0.05 M SODIUM ACETATE. | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1994年10月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.6 Å / Num. obs: 1836 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.049 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.8 Å / % possible all: 60 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 60 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.6→8 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 2 詳細: DUE TO THE QUASI-INFINITE NATURE OF THE TRIPLE HELIX, DURING REFINEMENT COVALENT BONDS ARE NECESSARY TO JOIN THE MOLECULE WITH ITS SYMMETRY MATES BOTH ABOVE IT AND BELOW IT ALONG THE HELICAL ...詳細: DUE TO THE QUASI-INFINITE NATURE OF THE TRIPLE HELIX, DURING REFINEMENT COVALENT BONDS ARE NECESSARY TO JOIN THE MOLECULE WITH ITS SYMMETRY MATES BOTH ABOVE IT AND BELOW IT ALONG THE HELICAL AXIS AND TIGHT REFINEMENT CONSTRAINTS WERE MAINTAINED. THE UNIT CELL AXES WERE CHOSEN TO COINCIDE WITH A PREVIOUS STRUCTURE DETERMINATION (OKUYAMA 1981) OF THIS PEPTIDE.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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