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- PDB-1a25: C2 DOMAIN FROM PROTEIN KINASE C (BETA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a25
タイトルC2 DOMAIN FROM PROTEIN KINASE C (BETA)
要素PROTEIN KINASE C (BETA)
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN / CALCIUM++/PHOSPHOLIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dibenzo-p-dioxin metabolic process / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / cellular response to carbohydrate stimulus / protein kinase C signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / spectrin ...dibenzo-p-dioxin metabolic process / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / cellular response to carbohydrate stimulus / protein kinase C signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / spectrin / regulation of D-glucose transmembrane transport / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / response to vitamin D / response to angiotensin / regulation of growth / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / nuclear androgen receptor binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of dopamine secretion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / B cell activation / presynaptic cytosol / response to glucose / calcium channel regulator activity / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / calyx of Held / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / post-translational protein modification / protein kinase C binding / B cell receptor signaling pathway / brush border membrane / positive regulation of insulin secretion / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / adaptive immune response / histone binding / response to ethanol / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / histone H3T6 kinase activity / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Classical protein kinase C beta, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Classical protein kinase C beta, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
O-PHOSPHOETHANOLAMINE / Protein kinase C beta type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sutton, R.B. / Sprang, S.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structure of the protein kinase Cbeta phospholipid-binding C2 domain complexed with Ca2+.
著者: Sutton, R.B. / Sprang, S.R.
履歴
登録1998年1月16日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE C (BETA)
B: PROTEIN KINASE C (BETA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1769
ポリマ－33,7642
非ポリマー4127
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area13200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.798, 77.798, 140.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.912012, 0.409902, -0.014639), (0.410099, 0.910658, -0.050199), (-0.007246, -0.051786, -0.998632)
ベクター: -16.5808, 4.693, 41.7363)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE C (BETA) / CALB


分子量: 16882.111 Da / 分子数: 2 / 断片: CALCIUM/PHOSPHOLIPID BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: BL21 / プラスミド: PGEX-KG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P68403, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-PSE / O-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 171.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H10NO5P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 15% PEG1500, 100 MM MES, PH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 6.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 %(w/v)PEG15001drop
22 mM1dropCaCl2
32 mMo-phospho-L-serine1drop
4100 mMMES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 133 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1996年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 12297 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 50.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.7→2.9 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 8 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RSY

1rsy


解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1365552.04 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT TARGET FUNCTION : MLF DATA CUTOFF HIGH (ABS(F)) : 1365552.04 DATA CUTOFF LOW (ABS(F)) : 0.000000
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1254 10.3 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 12233 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.61 Å20 Å20 Å2
2---3.61 Å20 Å2
3---7.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2176 0 16 49 2241
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.042.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.422 182 9.4 %
Rwork0.355 1759 -
obs--96.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PSE.PARPSE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARCAL.PROTOPCAL.PRO
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.2 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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