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- PDB-1a0o: CHEY-BINDING DOMAIN OF CHEA IN COMPLEX WITH CHEY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a0o
タイトルCHEY-BINDING DOMAIN OF CHEA IN COMPLEX WITH CHEY
要素
  • CHEA
  • CHEY
キーワードCHEMOTAXIS / BACTERIAL CHEMOTAXIS / SIGNAL TRANSDUCTION / TWO-COMPONENT SYSTEM / HISTIDINE KINASE / RESPONSE REGULATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein modification process / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / protein histidine kinase activity / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation ...negative regulation of protein modification process / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / protein histidine kinase activity / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / regulation of chemotaxis / thermotaxis / bacterial-type flagellum / phosphorelay response regulator activity / protein acetylation / acetyltransferase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity / establishment of localization in cell / chemotaxis / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CheY-binding domain of CheA / CheY binding / CheY binding / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / : / CheW-like domain profile. ...CheY-binding domain of CheA / CheY binding / CheY binding / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / : / CheW-like domain profile. / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / : / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chemotaxis protein CheY / Chemotaxis protein CheA / Chemotaxis protein CheY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散, DENSITY MODIFICATION, 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Chinardet, N. / Welch, M. / Mourey, L. / Birck, C. / Samama, J.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure of the CheY-binding domain of histidine kinase CheA in complex with CheY.
著者: Welch, M. / Chinardet, N. / Mourey, L. / Birck, C. / Samama, J.P.
履歴
登録1997年12月5日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHEY
B: CHEA
C: CHEY
D: CHEA
E: CHEY
F: CHEA
G: CHEY
H: CHEA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,16612
ポリマ－113,9468
非ポリマー2204
水00
1
A: CHEY
B: CHEA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5413
ポリマ－28,4872
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: CHEY
D: CHEA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5413
ポリマ－28,4872
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: CHEY
F: CHEA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5413
ポリマ－28,4872
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: CHEY
H: CHEA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5413
ポリマ－28,4872
非ポリマー551
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.900, 156.970, 65.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.965495, -0.041515, -0.25709), (-0.093978, 0.976233, 0.195287), (0.242873, 0.212709, -0.94645)31.5675, 70.2111, 21.9539
2given(-0.99981, 0.012638, 0.014842), (-0.012499, -0.999877, 0.009421), (0.01496, 0.009234, 0.999845)49.9671, 59.7521, 32.9154
3given(0.961545, 0.053144, 0.269455), (0.109126, -0.974258, -0.197265), (0.252035, 0.219083, -0.942592)20.4537, 146.5614, 54.7019

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要素

#1: タンパク質
CHEY


分子量: 13981.136 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06143, UniProt: P0AE67*PLUS
#2: タンパク質
CHEA


分子量: 14505.375 Da / 分子数: 4 / Fragment: CHEA 124-257 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07363, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 5.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG MME 5K, 0.1 M MALONIC ACID, 0.1 M MES BUFFER PH 5.5, 0.02 M DTT, 0.01 M MANGANESE CHLORIDE
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.9 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: drop was mixed with an equal volume of reservoir
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3100 mMMES1reservoir
4100 mMmalonic acid1reservoir
520 mMdithiothreitol1reservoir
610 mM1reservoirMnCl2
710 mM1reservoirKCl

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→29 Å / Num. obs: 41612 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / % possible all: 86.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散, DENSITY MODIFICATION, 分子置換
開始モデル: 1CHN

1chn


解像度: 2.95→27 Å / Rfactor Rfree error: 0.0072 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: NCS CONSTRAINTS WERE ONLY APPLIED IN THE FIRST REFINEMENT CYCLES ONE OF THE CONSTRUCTS USED FOR THE CRYSTAL STRUCTURE DETERMINATION CONSISTS OF THE CHEY-BINDING DOMAIN OF CHEA FLANKED BY ...詳細: NCS CONSTRAINTS WERE ONLY APPLIED IN THE FIRST REFINEMENT CYCLES ONE OF THE CONSTRUCTS USED FOR THE CRYSTAL STRUCTURE DETERMINATION CONSISTS OF THE CHEY-BINDING DOMAIN OF CHEA FLANKED BY DOMAIN LINKERS (CHEA124-257). IN THE FINAL MODEL, EACH MOLECULE OF THE COMPLEX COMPRISES 128 RESIDUES IN CHEY AND AN ACTIVE SITE-BOUND MN2+, AND 70 RESIDUES IN CHEA124-257 SPANNING THE REGION 159-228. NO ELECTRON DENSITY COULD BE ASSIGNED TO THE REMAINING RESIDUES IN CHEA124-257.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1073 4.65 %SHELLS
Rwork0.187 ---
obs0.187 20984 90.92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5965 0 4 0 5969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 143 4.95 %
Rwork0.275 2413 -
obs--88.43 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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