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- PDB-189l: ENHANCEMENT OF PROTEIN STABILITY BY THE COMBINATION OF POINT MUTA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 189l
タイトルENHANCEMENT OF PROTEIN STABILITY BY THE COMBINATION OF POINT MUTATIONS IN T4 LYSOZYME IS ADDITIVE
要素T4 LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, X.-J. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1995
タイトル: Enhancement of protein stability by the combination of point mutations in T4 lysozyme is additive.
著者: Zhang, X.J. / Baase, W.A. / Shoichet, B.K. / Wilson, K.P. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1995年5月9日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42020年7月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: diffrn / diffrn_detector ...diffrn / diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_source / pdbx_database_status / software / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn.ambient_pressure / _diffrn.ambient_temp ..._diffrn.ambient_pressure / _diffrn.ambient_temp / _diffrn_radiation.monochromator / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol / _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l / _diffrn_radiation.pdbx_wavelength_list / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7181
ポリマ－18,7181
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.600, 56.800, 94.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 T4 LYSOZYME


分子量: 18718.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / プラスミド: M13 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.35 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %PEG800011
25 %tert-butyl alcohol11
3100 mMpotassium phosphate11

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データ収集

回折Ambient pressure: 101 kPa / 平均測定温度: 298 K
放射光源由来: rotating-anode X-ray tube / タイプ: RIGAKU RU200 / Target: Cu
検出器タイプ: AREA DETECTOR / 検出器: AREA DETECTOR / 詳細: Xuong-Hamlin
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray / 波長: 1.5418 Å
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 6024 / % possible obs: 88 % / Rmerge(I) obs: 0.046

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
Xengen (HOWARD, NIELSEN, XUONG)データスケーリング
精密化解像度: 2.5→20 Å /
Rfactor反射数
obs0.2 6024
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1313 0 0 36 1349
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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