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- EMDB-9833: Structure of RyR2 (F/apoCaM dataset) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9833
タイトルStructure of RyR2 (F/apoCaM dataset)
マップデータ
試料
  • 複合体: RyR2 in complex with FKBP12.6 and apo-Calmodulin
    • タンパク質・ペプチド: RyR2
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードcryo-EM / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / response to redox state / Reduction of cytosolic Ca++ levels / protein maturation by protein folding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / 'de novo' protein folding / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of heart rate / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / FK506 binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of axon regeneration / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / channel regulator activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / smooth muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / response to vitamin E / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / T cell proliferation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / RAF activation
類似検索 - 分子機能
: / : / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...: / : / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Gong DS / Chi XM
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Modulation of cardiac ryanodine receptor 2 by calmodulin.
著者: Deshun Gong / Ximin Chi / Jinhong Wei / Gewei Zhou / Gaoxingyu Huang / Lin Zhang / Ruiwu Wang / Jianlin Lei / S R Wayne Chen / Nieng Yan /
要旨: The high-conductance intracellular calcium (Ca) channel RyR2 is essential for the coupling of excitation and contraction in cardiac muscle. Among various modulators, calmodulin (CaM) regulates RyR2 ...The high-conductance intracellular calcium (Ca) channel RyR2 is essential for the coupling of excitation and contraction in cardiac muscle. Among various modulators, calmodulin (CaM) regulates RyR2 in a Ca-dependent manner. Here we reveal the regulatory mechanism by which porcine RyR2 is modulated by human CaM through the structural determination of RyR2 under eight conditions. Apo-CaM and Ca-CaM bind to distinct but overlapping sites in an elongated cleft formed by the handle, helical and central domains. The shift in CaM-binding sites on RyR2 is controlled by Ca binding to CaM, rather than to RyR2. Ca-CaM induces rotations and intradomain shifts of individual central domains, resulting in pore closure of the PCB95 and Ca-activated channel. By contrast, the pore of the ATP, caffeine and Ca-activated channel remains open in the presence of Ca-CaM, which suggests that Ca-CaM is one of the many competing modulators of RyR2 gating.
履歴
登録2019年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年7月17日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ji8
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9833.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9833.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 400 pix.
= 535.2 Å		1.34 Å/pix.
x 400 pix.
= 535.2 Å		1.34 Å/pix.
x 400 pix.
= 535.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.338 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.027 / ムービー #1: 0.027
最小 - 最大-0.12097893 - 0.22345848
平均 (標準偏差)0.00020502655 (±0.006878196)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 535.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3381.3381.338
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z535.200535.200535.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.1210.2230.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RyR2 in complex with FKBP12.6 and apo-Calmodulin

全体名称: RyR2 in complex with FKBP12.6 and apo-Calmodulin
要素
  • 複合体: RyR2 in complex with FKBP12.6 and apo-Calmodulin
    • タンパク質・ペプチド: RyR2
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: RyR2 in complex with FKBP12.6 and apo-Calmodulin

超分子名称: RyR2 in complex with FKBP12.6 and apo-Calmodulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: RyR2

分子名称: RyR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 564.905625 KDa
配列文字列: MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ ...文字列:
MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ RSEGEKVRVG DDLILVSVSS ERYLHLSYGN VSLHVDAAFQ QTLWSVAPIS SGSEAAQGYL IGGDVLRLLH GH MDECLTV PSGEHGEEQR RTVHYEGGAV SVHARSLWRL ETLRVAWSGS HIRWGQPFRL RHVTTGKYLS LMEDKSLLLM DKE KADVKS TAFTFRSSKE KLDVGVRKEV DGMGTSEIKY GDSVCFIQHI GTGLWLTYQS VDVKSVRMGS IQRKAIMHHE GHMD DGLNL SRSQHEESRT ARVIRSTVFL FNRFIRGLDA LSKKAKASTV DLPIESVSLS LQDLIGYFHP PDEHLEHEDK QNRLR ALKN RQNLFQEEGM INLVLECIDR LHVYSSAAHF ADVAGREAGE SWKSILNSLY ELLAALIRGN RKNCAQFSGS LDWLIS RLE RLEASSGILE VLHCVLVESP EALNIIKEGH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCHGV AVRSNQHLIC DNLLPGR DL LLQTRLVNHV SSMRPNIFLG VSEGSAQYKK WYYELMVDHT EPFVTAEATH LRVGWASTEG YSPYPGGGEE WGGNGVGD D LFSYGFDGLH LWSGCIARTV SSPNQHLLRT DDVISCCLDL SAPSISFRIN GQPVQGMFEN FNIDGLFFPV VSFSAGIKV RFLLGGRHGE FKFLPPPGYA PCYEAVLPKE KLKVEHSREY KQERTYTRDL LGPTVSLTQA AFTPIPVDTS QIVLPPHLER IREKLAENI HELWVMNKIE LGWQYGPVRD DNKRQHPCLV EFSKLPEQER NYNLQMSLET LKTLLALGCH VGISDEHAEE K VKKMKLPK NYQLTSGYKP APMDLSFIKL TPSQEAMVDK LAENAHNVWA RDRIRQGWTY GIQQDVKNRR NPRLVPYALL DD RTKKSNK DSLREAVRTL LGYGYNLEAP DQDHAARAEV CSGTGERFRI FRAEKTYAVK AGRWYFEFEA VTAGDMRVGW SRP GCQPDQ ELGSDERAFA FDGFKAQRWH QGNEHYGRSW QAGDVVGCMV DMTEHTMMFT LNGEILLDDS GSELAFKDFD VGDG FIPVC SLGVAQVGRM NFGKDVSTLK YFTICGLQEG YEPFAVNTNR DITMWLSKRL PQFLQVPSSH EHIEVTRIDG TIDSS PCLK VTQKSFGSQN SSTDIMFYRL SMPIECAEVF SKTSAGGIPG ASLFGPKNDL EDYDADSDFE VLMKTAHGHL VPDRVD KDK EATKPEFNNH KDYAQEKPSR LKQRFLLRRT KPDYSTSHSA RLTEDVLADD RDDYDYLMQT STYYYSVRIF PGQEPAN VW VGWITSDFHQ YDTAFDLDRV RTVTVTLGDE KGKVHESIKR SNCYMVCAGE SMSPGQGRNN NGLEIGCVVD AASGLLTF T ANGKDLSTYY QVEPSTKLFP AVFAQATSPN VFQFELGRIK NVMPLSAGLF KSEHKNPVPQ CPPRLHVQFL SHVLWSRMP NQFLKVDVSR ISERQGWLVQ CLEPLQFMSL HIPEENRSVD ILELTEQEEL LKFHYHTLRL YSAVCALGNH RVAHALCSHV DEPQLLYAI ENKYMPGLLR AGYYDLLIDI HLSSYATARL MMNNEFIVPM TEETKSITLF PDENKKHGLP GIGLSTSLRP R MQFSSPSF VSINNECYQY SPEFPLDILK AKTIQMLTEA 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SEGNFNPQPV DTSNITIPEK LEY FINKYA EHSHDKWSMD KLANGWIYGE IYSDSSKVQP LMKPYKLLSE KEKEIYRWPI KESLKTMLAW GWRIERTREG DSMA LYNRT RRISQTSQVS VDAAHGYSPR AIDMSNVTLS RDLHAMAEMM AENYHNIWAK KKKLELESKG GGNHPLLVPY DTLTA KEKA KDREKAQDIL KFLQINGYAV SRGFKDLELD TPSIEKRFAY SFLQQLIRYV DEAHQYILEF DGGSRSKGEH FPYEQE IKF FAKVVLPLID QYFKNHRLYF LSAASRPLCS GGHASNKEKE MVTSLFCKLG VLVRHRISLF GNDATSIVNC LHILGQT LD ARTVMKTGLE SVKSALRAFL DNAAEDLEKT MENLKQGQFT HTRNQPKGVT QIINYTTVAL LPMLSSLFEH IGQHQFGE D LILEDVQVSC YRILTSLYAL GTSKSIYVER QRSALGECLA AFAGAFPVAF LETHLDKHNI YSIYNTKSSR ERAALNLPT NVEDVCPNIP SLEKLMEEIV DLAESGIRYT QMPHVMEVVL PMLCSYMSRW WEHGPENNPG RAEMCCTALN SEHMNTLLGN ILKIIYNNL GIDEGAWMKR LAVFSQPIIN KVKPQLLKTH FLPLMEKLKK KAAMVVSEED HLKSEVRGDM SEAELLILDE F TTLARDLY AFYPLLIRFV DYNRAKWLKE PNPEAEDLFR MVAEVFIYWS KSHNFKREEQ NFVVQNEINN MSFLITDTKS KM SKAAVSD QERKKMKRKG DRYSMQTSLI VAALKRLLPI GLNICAPGDQ ELIALAKNRF SLKDTEDEVR DIIRSNIHLQ GKL EDPAIR WQMALYKDLP NRTEDTSDPE KTVERVLDIA NVLFHLEQKS TCMRRRYYSL VEHPQRSKKA VWHKLLSKQR KRAV VACFR MAPLYNLPRH RAVNLFLQGY EKSWIETEEH YFEDKLIEDL AKPGAVPPEE DEGTKRVDPL HQLILLFSRT ALTEK CKLE EDFLYMAYAD IMAKSCHDEE DDDGEEEVKS FEEKEMEKQK LLYQQARLHD RGAAEMVLQT ISASKGETGP MVAATL KLG IAILNGGNST VQQKMLEYLK EKKDVGFFQS LAGLMQSCSV LDLNAFERQN KAEGLGMVTE EGSGEKVLQD DEFTCDL FR FLQLLCEGHN SDFQNYLRTQ TGNNTTVNII ISTVDYLLRV QESISDFYWY YSGKDVIDEQ GQRNFSKAIQ VAKQVFNT L TEYIQGPCTG NQQSLAHSRL WDAVVGFLHV FAHMQMKLSQ DSSQIELLKE LMDLQKDMVV MLLSMLEGNV VNGTIGKQM VDMLVESSNN VEMILKFFDM FLKLKDLTSS DTFKEYDPDG KGVISKRDFH KAMESHKHYT QSETEFLLSC AETDENETLD YEEFVKRFH EPAKDIGFNV AVLLTNLSEH MPNDTRLQTF LELAESVLNY FQPFLGRIEI MGSAKRIERV YFEISESSRT Q WEKPQVKE SKRQFIFDVV NEGGEKEKME LFVNFCEDTI FEMQLAAQIS ESDLNERSAN KEESEKEKPE EQGPRMGFFS LV TVRSALL ALRYNVLTLM RMLSLKSLKK QMKKVKKMTV RDMVTAFFTS YWSVFMTLLH FAASVSRGFS RIIGGLLLGG SLV EGAKKI KVAELLANMP DPTQDEVRGD GDEGERKVLE GTLPSEDLTD LKELTEESDL LSDIFGLDLK REGGQYKLIP HNPN AGLSD LMSSPAPIPE VQEKFQEQKA KEEEKEEKEE NKSEPEKAEG EDGEKEEKAK EDKGKQKLRQ LHTHRYGEPE VPESA FWKK IIAYQQKLLN YFARNFYNMR MLALFVAFAI NFILLFYKVS TSSVVEGKEL PTRSSSENAN FGSLDSSSPR IIAVHY VLE ESSGYMEPTL RILAILHTVI SFFCIIGYYC LKVPLVIFKR EKEVARKLEF DGLYITEQPS EDDIKGQWDR LVINTQS FP NNYWDKFVKR KVMDKYGEFY GRDRISELLG MDKAALDFSD AREKKKPKKD SSLSAVLNSI DVKYQMWKLG VVFTDNSF L YLAWYMTMSV LGHYNNFFFA AHLLDIAMGF KTLRTILSSV THNGKQLVLT VGLLAVVVYL YTVVAFNFFR KFYNKSEDG DTPDMKCDDM LTCYMFHMYV GVRAGGGIGD EIEDPAGDEY EIYRIIFDIT FFFFVIVILL AIIQGLIIDA FGELRDQQEQ VKEDMETKC FICGIGNDYF DTVPHGFETH TLQEHNLANY LFFLMYLINK DETEHTGQES YVWKMYQERC WEFFPAGDCF R KQYEDQLN

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.798501 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGVEIETISP GDGRTFPKKG QTCVVHYTGM LQNGKKFDSS RDRNKPFKFR IGKQEVIKGF EEGAAQMSLG QRAKLTCTPD VAYGATGHP GVIPPNATLI FDVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #3: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 45.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 208715
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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