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- EMDB-9750: Cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with pepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9750
タイトルCryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase enzyme
マップデータPeptide deformylase (PDF) bound to E. coli 70S ribosome
試料
  • 複合体: E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase
    • タンパク質・ペプチド: Peptide deformylase
キーワードE. coli 70S ribosome / pepdite deformylase / Nascent polypeptide exit tunnel / RIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


co-translational protein modification / peptide deformylase / peptide deformylase activity / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / translation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Sengupta J / Akbar S
資金援助 インド, 2件
OrganizationGrant number国
Council of Scientific & Industrial Research インド
Department of Science & Technology (India)SB/SO/BB-0025/2014 インド
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM Structures Reveal Relocalization of MetAP in the Presence of Other Protein Biogenesis Factors at the Ribosomal Tunnel Exit.
著者: Sayan Bhakta / Shirin Akbar / Jayati Sengupta /
要旨: During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic ...During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic pathways: deformylation of the N-terminal methionine by the enzyme peptide deformylase (PDF), followed by methionine excision catalyzed by methionine aminopeptidase (MetAP). During the enzymatic processing, the emerging nascent protein likely remains shielded by the ribosome-associated chaperone trigger factor. The ribosome tunnel exit serves as a stage for recruiting proteins involved in maturation processes of the nascent chain. Co-translational processing of nascent chains is a critical step for subsequent folding and functioning of mature proteins. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli (E. coli) ribosome in complex with the nascent chain processing proteins. The structures reveal overlapping binding sites for PDF and MetAP when they bind individually at the tunnel exit site, where L22-L32 protein region provides primary anchoring sites for both proteins. In the absence of PDF, trigger factor can access ribosomal tunnel exit when MetAP occupies its primary binding site. Interestingly, however, in the presence of PDF, when MetAP's primary binding site is already engaged, MetAP has a remarkable ability to occupy an alternative binding site adjacent to PDF. Our study, thus, discloses an unexpected mechanism that MetAP adopts for context-specific ribosome association.
履歴
登録2018年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月17日-
マップ公開2019年4月17日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6iy7
  • 表面レベル: 0.55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6iy7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9750.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9750.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Peptide deformylase (PDF) bound to E. coli 70S ribosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.89 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.55 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-6.3556914 - 17.136866000000001
平均 (標準偏差)0.21446626 (±1.9477834)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 415.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.891.891.89
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z415.800415.800415.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-6.35617.1370.214

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase

全体名称: E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase
要素
  • 複合体: E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase
    • タンパク質・ペプチド: Peptide deformylase

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超分子 #1: E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase

超分子名称: E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12

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分子 #1: Peptide deformylase

分子名称: Peptide deformylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptide deformylase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 19.357447 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSVLQVLHIP DERLRKVAKP VEEVNAEIQR IVDDMFETMY AEEGIGLAAT QVDIHQRIIV IDVSENRDER LVLINPELLE KSGETGIEE GCLSIPEQRA LVPRAEKVKI RALDRDGKPF ELEADGLLAI CIQHEMDHLV GKLFMDYLSP LKQQRIRQKV E KLDRLKAR A

UniProtKB: Peptide deformylase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 10.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 44000
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1bs7


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-6iy7:
E. coli peptide deformylase crystal structure fitted into the cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with peptide deformylase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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