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- EMDB-9699: Cryo-EM structure of the CMV-stalled human 80S ribosome (Structure i) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9699
タイトルCryo-EM structure of the CMV-stalled human 80S ribosome (Structure i)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human 80S ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic 80S initiation complex / : / negative regulation of protein neddylation / translation at presynapse / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / axial mesoderm development / ribosomal protein import into nucleus ...eukaryotic 80S initiation complex / : / negative regulation of protein neddylation / translation at presynapse / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / axial mesoderm development / ribosomal protein import into nucleus / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of formation of translation preinitiation complex / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / nucleolus organization / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / 90S preribosome assembly / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / TNFR1-mediated ceramide production / TORC2 complex binding / negative regulation of RNA splicing / negative regulation of DNA repair / GAIT complex / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / supercoiled DNA binding / oxidized purine DNA binding / neural crest cell differentiation / NF-kappaB complex / middle ear morphogenesis / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / negative regulation of phagocytosis / A band / rRNA modification in the nucleus and cytosol / erythrocyte homeostasis / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / alpha-beta T cell differentiation / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / regulation of G1 to G0 transition / exit from mitosis / laminin receptor activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of translation involved in cellular response to UV / protein-DNA complex disassembly / pigmentation / protein kinase A binding / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / optic nerve development / Ribosomal scanning and start codon recognition / ion channel inhibitor activity / response to aldosterone / Translation initiation complex formation / retinal ganglion cell axon guidance / mammalian oogenesis stage / fibroblast growth factor binding / homeostatic process / positive regulation of mitochondrial depolarization / G1 to G0 transition / activation-induced cell death of T cells / macrophage chemotaxis / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / lung morphogenesis / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / iron-sulfur cluster binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / male meiosis I / monocyte chemotaxis / Protein hydroxylation / regulation of cell division / BH3 domain binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Selenocysteine synthesis / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / blastocyst development / ubiquitin ligase inhibitor activity / Eukaryotic Translation Termination / phagocytic cup / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / protein localization to nucleus / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / T cell proliferation involved in immune response
類似検索 - 分子機能
40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ubiquitin-like protein FUBI / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L28e ...40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ubiquitin-like protein FUBI / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Ribosomal protein L18e / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e signature. / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / S27a-like superfamily / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / Ribosomal protein S30 / : / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S7e signature. / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / : / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L6e signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
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類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yokohama T / Shigematsu H / Shirouzu M / Imataka H / Ito T
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: HCV IRES Captures an Actively Translating 80S Ribosome.
著者: Takeshi Yokoyama / Kodai Machida / Wakana Iwasaki / Tomoaki Shigeta / Madoka Nishimoto / Mari Takahashi / Ayako Sakamoto / Mayumi Yonemochi / Yoshie Harada / Hideki Shigematsu / Mikako ...著者: Takeshi Yokoyama / Kodai Machida / Wakana Iwasaki / Tomoaki Shigeta / Madoka Nishimoto / Mari Takahashi / Ayako Sakamoto / Mayumi Yonemochi / Yoshie Harada / Hideki Shigematsu / Mikako Shirouzu / Hisashi Tadakuma / Hiroaki Imataka / Takuhiro Ito /
要旨: Translation initiation of hepatitis C virus (HCV) genomic RNA is induced by an internal ribosome entry site (IRES). Our cryoelectron microscopy (cryo-EM) analysis revealed that the HCV IRES binds to ...Translation initiation of hepatitis C virus (HCV) genomic RNA is induced by an internal ribosome entry site (IRES). Our cryoelectron microscopy (cryo-EM) analysis revealed that the HCV IRES binds to the solvent side of the 40S platform of the cap-dependently translating 80S ribosome. Furthermore, we obtained the cryo-EM structures of the HCV IRES capturing the 40S subunit of the IRES-dependently translating 80S ribosome. In the elucidated structures, the HCV IRES "body," consisting of domain III except for subdomain IIIb, binds to the 40S subunit, while the "long arm," consisting of domain II, remains flexible and does not impede the ongoing translation. Biochemical experiments revealed that the cap-dependently translating ribosome becomes a better substrate for the HCV IRES than the free ribosome. Therefore, the HCV IRES is likely to efficiently induce the translation initiation of its downstream mRNA with the captured translating ribosome as soon as the ongoing translation terminates.
履歴
登録2018年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月29日-
マップ公開2019年5月29日-
更新2019年7月3日-
現状2019年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9699.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9699.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.49 Å/pix.
x 420 pix.
= 625.8 Å		1.49 Å/pix.
x 420 pix.
= 625.8 Å		1.49 Å/pix.
x 420 pix.
= 625.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.49 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0375 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.15732701 - 0.25015217
平均 (標準偏差)0.00030095442 (±0.012908177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 625.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.491.491.49
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z625.800625.800625.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.1570.2500.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human 80S ribosome

全体名称: Human 80S ribosome
要素
  • 複合体: Human 80S ribosome

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超分子 #1: Human 80S ribosome

超分子名称: Human 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 33557 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 23500
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 27869
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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