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- EMDB-9232: Cryo-EM structure of human AA amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9232
タイトルCryo-EM structure of human AA amyloid fibril
マップデータCryo-EM reconstruction of human Serum Amyloid A fibrils, extracted from diseased human kidney. The fibril shows a helical rise of 2.40 A, a helical twist of 180.79 degree and a resolution of 2.7 A.
試料
  • 複合体: human AA amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Serum amyloid A-1 protein
キーワードAA-amyloidosis / Serum Amyloid A / cross-beta / helical / protein fibril
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphocyte chemotaxis / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of interleukin-1 production / high-density lipoprotein particle / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of protein secretion / macrophage chemotaxis / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / cytoplasmic microtubule ...lymphocyte chemotaxis / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of interleukin-1 production / high-density lipoprotein particle / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of protein secretion / macrophage chemotaxis / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / cytoplasmic microtubule / neutrophil chemotaxis / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / G protein-coupled receptor binding / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / platelet activation / negative regulation of inflammatory response / heparin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (i) signalling events / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / G alpha (q) signalling events / Amyloid fiber formation / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serum amyloid A protein / : / Serum amyloid A protein / Serum amyloid A proteins signature. / Serum amyloid A proteins
類似検索 - ドメイン・相同性
Serum amyloid A-1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Rennegarbe M / Liberta F / Fandrich M / Schmidt M
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/15-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG SCHM 3276/1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM fibril structures from systemic AA amyloidosis reveal the species complementarity of pathological amyloids.
著者: Falk Liberta / Sarah Loerch / Matthies Rennegarbe / Angelika Schierhorn / Per Westermark / Gunilla T Westermark / Bouke P C Hazenberg / Nikolaus Grigorieff / Marcus Fändrich / Matthias Schmidt /
要旨: Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, ...Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, we report the purification and electron cryo-microscopy analysis of amyloid fibrils from a mouse and a human patient with systemic AA amyloidosis. The obtained resolutions are 3.0 Å and 2.7 Å for the murine and human fibril, respectively. The two fibrils differ in fundamental properties, such as presence of right-hand or left-hand twisted cross-β sheets and overall fold of the fibril proteins. Yet, both proteins adopt highly similar β-arch conformations within the N-terminal ~21 residues. Our data demonstrate the importance of the fibril protein N-terminus for the stability of the analyzed amyloid fibril morphologies and suggest strategies of combating this disease by interfering with specific fibril polymorphs.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月1日-
登録2018年10月18日-
マップ公開2019年3月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6mst
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6mst
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9232.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of human Serum Amyloid A fibrils, extracted from diseased human kidney. The fibril shows a helical rise of 2.40 A, a helical twist of 180.79 degree and a resolution of 2.7 A.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 270 pix.
= 280.8 Å		1.04 Å/pix.
x 270 pix.
= 280.8 Å		1.04 Å/pix.
x 270 pix.
= 280.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.23911723 - 0.5025357
平均 (標準偏差)0.00038090933 (±0.009526984)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 280.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.800280.800280.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.2390.5030.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9232_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: One of the two independently refined half maps.

ファイルemd_9232_half_map_1.map
注釈One of the two independently refined half maps.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: One of the two independently refined half maps.

ファイルemd_9232_half_map_2.map
注釈One of the two independently refined half maps.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human AA amyloid fibril

全体名称: human AA amyloid fibril
要素
  • 複合体: human AA amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Serum amyloid A-1 protein

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超分子 #1: human AA amyloid fibril

超分子名称: human AA amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney

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分子 #1: Serum amyloid A-1 protein

分子名称: Serum amyloid A-1 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.481154 KDa
配列文字列:
SFFSFLGEAF DGARDMWRAY SDMREANYIG SDKYFHARGN YDAAKRGPGG VWAAEAISDA RENIQR

UniProtKB: Serum amyloid A-1 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 式: ddH2O
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 0.025 kPa / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 0.79 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 91872
Segment selection選択した数: 93025 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6mst:
Cryo-EM structure of human AA amyloid fibril

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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