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- EMDB-9202: T20S proteasome using with published picks (EMPIAR-10025 reprocessing) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9202
タイトルT20S proteasome using with published picks (EMPIAR-10025 reprocessing)
マップデータCryoSparc v0 sharpened map from published picks.
試料
  • 複合体: T20S proteasome
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Bepler T / Morin A / Brasch J / Shapiro L / Noble AJ / Berger B
引用ジャーナル: Elife / : 2015
タイトル: 2.8 Å resolution reconstruction of the Thermoplasma acidophilum 20S proteasome using cryo-electron microscopy.
著者: Melody G Campbell / David Veesler / Anchi Cheng / Clinton S Potter / Bridget Carragher /
要旨: Recent developments in detector hardware and image-processing software have revolutionized single particle cryo-electron microscopy (cryoEM) and led to a wave of near-atomic resolution (typically ...Recent developments in detector hardware and image-processing software have revolutionized single particle cryo-electron microscopy (cryoEM) and led to a wave of near-atomic resolution (typically ∼3.3 Å) reconstructions. Reaching resolutions higher than 3 Å is a prerequisite for structure-based drug design and for cryoEM to become widely interesting to pharmaceutical industries. We report here the structure of the 700 kDa Thermoplasma acidophilum 20S proteasome (T20S), determined at 2.8 Å resolution by single-particle cryoEM. The quality of the reconstruction enables identifying the rotameric conformation adopted by some amino-acid side chains (rotamers) and resolving ordered water molecules, in agreement with the expectations for crystal structures at similar resolutions. The results described in this manuscript demonstrate that single particle cryoEM is capable of competing with X-ray crystallography for determination of protein structures of suitable quality for rational drug design.
履歴
登録2018年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月24日-
マップ公開2018年10月24日-
更新2018年10月24日-
現状2018年10月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9202.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoSparc v0 sharpened map from published picks.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 400 pix.
= 263. Å
0.66 Å/pix.
x 400 pix.
= 263. Å
0.66 Å/pix.
x 400 pix.
= 263. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.6575 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-1.1195682 - 1.8708209
平均 (標準偏差)0.00072817766 (±0.08289225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 263.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.65750.65750.6575
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z263.000263.000263.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-1.1201.8710.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9202_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
追加マップ: CryoSparc v0 unsharpened map from published picks.

ファイルemd_9202_additional.map
注釈CryoSparc v0 unsharpened map from published picks.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: CryoSparc v0 halfmap from published picks.

ファイルemd_9202_half_map_1.map
注釈CryoSparc v0 halfmap from published picks.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: CryoSparc v0 halfmap from published picks.

ファイルemd_9202_half_map_2.map
注釈CryoSparc v0 halfmap from published picks.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : T20S proteasome

全体名称: T20S proteasome
要素
  • 複合体: T20S proteasome

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超分子 #1: T20S proteasome

超分子名称: T20S proteasome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)
組換発現生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.21 mg/mL
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 20 mM Tris, 150 mM NaCl
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: Blot for 2.5 seconds before plunging. Vitrification carried out at room temperature..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細CryoSparc v0 homogeneous 3D refinement. No particle pre-processing.
粒子像選択選択した数: 49954
詳細: All initial particles were used in the final reconstruction; ie. no particle filtering or classification was performed.
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Cryosparc v0 ab initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - バージョン: 0 / 詳細: Cryosparc v0 homogeneous refinement. / 使用した粒子像数: 49954
初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: Cryosparc v0
最終 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: Cryosparc v0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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