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- EMDB-8954: Handover mechanism of the growing pilus by the bacterial outer me... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8954
タイトルHandover mechanism of the growing pilus by the bacterial outer membrane usher FimD
マップデータ
試料
  • 複合体: FimDCFGH tip complex
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein FimC
    • タンパク質・ペプチド: Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein
    • タンパク質・ペプチド: Protein FimF
    • タンパク質・ペプチド: Protein FimG
    • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
キーワードpili / chaperone / usher / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : ...fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : / protein folding chaperone / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. ...Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein / Protein FimF / Protein FimG / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Outer membrane usher protein FimD / Chaperone protein FimC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Du M / Yuan Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM062987 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Handover mechanism of the growing pilus by the bacterial outer-membrane usher FimD.
著者: Minge Du / Zuanning Yuan / Hongjun Yu / Nadine Henderson / Samema Sarowar / Gongpu Zhao / Glenn T Werneburg / David G Thanassi / Huilin Li /
要旨: Pathogenic bacteria such as Escherichia coli assemble surface structures termed pili, or fimbriae, to mediate binding to host-cell receptors. Type 1 pili are assembled via the conserved chaperone- ...Pathogenic bacteria such as Escherichia coli assemble surface structures termed pili, or fimbriae, to mediate binding to host-cell receptors. Type 1 pili are assembled via the conserved chaperone-usher pathway. The outer-membrane usher FimD recruits pilus subunits bound by the chaperone FimC via the periplasmic N-terminal domain of the usher. Subunit translocation through the β-barrel channel of the usher occurs at the two C-terminal domains (which we label CTD1 and CTD2) of this protein. How the chaperone-subunit complex bound to the N-terminal domain is handed over to the C-terminal domains, as well as the timing of subunit polymerization into the growing pilus, have previously been unclear. Here we use cryo-electron microscopy to capture a pilus assembly intermediate (FimD-FimC-FimF-FimG-FimH) in a conformation in which FimD is in the process of handing over the chaperone-bound end of the growing pilus to the C-terminal domains. In this structure, FimF has already polymerized with FimG, and the N-terminal domain of FimD swings over to bind CTD2; the N-terminal domain maintains contact with FimC-FimF, while at the same time permitting access to the C-terminal domains. FimD has an intrinsically disordered N-terminal tail that precedes the N-terminal domain. This N-terminal tail folds into a helical motif upon recruiting the FimC-subunit complex, but reorganizes into a loop to bind CTD2 during handover. Because both the N-terminal and C-terminal domains of FimD are bound to the end of the growing pilus, the structure further suggests a mechanism for stabilizing the assembly intermediate to prevent the pilus fibre diffusing away during the incorporation of thousands of subunits.
履歴
登録2018年7月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月8日-
マップ公開2018年10月17日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0322
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0322
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6e15
  • 表面レベル: 0.0322
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8954.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8954.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214.8 Å		1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214.8 Å		1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0322 / ムービー #1: 0.0322
最小 - 最大-0.0339591 - 0.07368164
平均 (標準偏差)0.0014776294 (±0.006009053)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 214.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0741.0741.074
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z214.800214.800214.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0340.0740.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : FimDCFGH tip complex

全体名称: FimDCFGH tip complex
要素
  • 複合体: FimDCFGH tip complex
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein FimC
    • タンパク質・ペプチド: Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein
    • タンパク質・ペプチド: Protein FimF
    • タンパク質・ペプチド: Protein FimG
    • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

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超分子 #1: FimDCFGH tip complex

超分子名称: FimDCFGH tip complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: Chaperone protein FimC

分子名称: Chaperone protein FimC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 26.716869 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSNKNVNVRK SQEITFCLLA GILMFMAMMV AGRAEAGVAL GATRVIYPAG QKQEQLAVTN NDENSTYLIQ SWVENADGVK DGRFIVTPP LFAMKGKKEN TLRILDATNN QLPQDRESLF WMNVKAIPSM DKSKLTENTL QLAIISRIKL YYRPAKLALP P DQAAEKLR ...文字列:
MSNKNVNVRK SQEITFCLLA GILMFMAMMV AGRAEAGVAL GATRVIYPAG QKQEQLAVTN NDENSTYLIQ SWVENADGVK DGRFIVTPP LFAMKGKKEN TLRILDATNN QLPQDRESLF WMNVKAIPSM DKSKLTENTL QLAIISRIKL YYRPAKLALP P DQAAEKLR FRRSANSLTL INPTPYYLTV TELNAGTRVL ENALVPPMGE STVKLPSDAG SNITYRTIND YGALTPKMTG VM E

UniProtKB: Chaperone protein FimC

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分子 #2: Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein

分子名称: Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 96.705109 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSYLNLRLYQ RNTQCLHIRK HRLAGFFVRL FVACAFAAQA SLSSAELYFN PRFLADDPQA VADLSRFENG QELPPGTYRV DIYLNNGYM ATRDVTFNTG DSEQGIVPCL TRAQLASMGL NTASVAGMNL LADDACVPLT TMVQDATAHL DVGQQRLNLT I PQAFMSNR ...文字列:
MSYLNLRLYQ RNTQCLHIRK HRLAGFFVRL FVACAFAAQA SLSSAELYFN PRFLADDPQA VADLSRFENG QELPPGTYRV DIYLNNGYM ATRDVTFNTG DSEQGIVPCL TRAQLASMGL NTASVAGMNL LADDACVPLT TMVQDATAHL DVGQQRLNLT I PQAFMSNR ARGYIPPELW DPGINAGLLN YNFSGNSVQN RIGGNSHYAY LNLQSGLNIG AWRLRDNTTW SYNSSDRSSG SK NKWQHIN TWLERDIIPL RSRLTLGDGY TQGDIFDGIN FRGAQLASDD NMLPDSQRGF APVIHGIARG TAQVTIKQNG YDI YNSTVP PGPFTINDIY AAGNSGDLQV TIKEADGSTQ IFTVPYSSVP LLQREGHTRY SITAGEYRSG NAQQEKPRFF QSTL LHGLP AGWTIYGGTQ LADRYRAFNF GIGKNMGALG ALSVDMTQAN STLPDDSQHD GQSVRFLYNK SLNESGTNIQ LVGYR YSTS GYFNFADTTY SRMNGYNIET QDGVIQVKPK FTDYYNLAYN KRGKLQLTVT QQLGRTSTLY LSGSHQTYWG TSNVDE QFQ AGLNTAFEDI NWTLSYSLTK NAWQKGRDQM LALNVNIPFS HWLRSDSKSQ WRHASASYSM SHDLNGRMTN LAGVYGT LL EDNNLSYSVQ TGYAGGGDGN SGSTGYATLN YRGGYGNANI GYSHSDDIKQ LYYGVSGGVL AHANGVTLGQ PLNDTVVL V KAPGAKDAKV ENQTGVRTDW RGYAVLPYAT EYRENRVALD TNTLADNVDL DNAVANVVPT RGAIVRAEFK ARVGIKLLM TLTHNNKPLP FGAMVTSESS QSSGIVADNG QVYLSGMPLA GKVQVKWGEE ENAHCVANYQ LPPESQQQLL TQLSAECRS

UniProtKB: Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein

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分子 #3: Protein FimF

分子名称: Protein FimF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 16.379371 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAADSTITIR GYVRDNGCSV AAESTNFTVD LMENAAKQFN NIGATTPVVP FRILLSPCGN AVSAVKVGFT GVADSHNANL LALENTVSA ASGLGIQLLN EQQNQIPLNA PSSALSWTTL TPGKPNTLNF YARLMATQVP VTAGHINATA TFTLEYQ

UniProtKB: Protein FimF

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分子 #4: Protein FimG

分子名称: Protein FimG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 16.190834 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAAILALASA TIQAADVTIT VNGKVVAKPC TVSTTNATVD LGDLYSFSLM SAGAASAWHD VALELTNCPV GTSRVTASFS GAADSTGYY KNQGTAQNIQ LELQDDSGNT LNTGATKTVQ VDDSSQSAHF PLQVRALTVN GGATQGTIQA VISITYTYS

UniProtKB: Protein FimG

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分子 #5: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

分子名称: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 31.48826 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKRVITLFAV LLMGWSVNAW SFACKTANGT AIPIGGGSAN VYVNLAPVVN VGQNLVVDLS TQIFCHNDYP ETITDYVTLQ RGSAYGGVL SNFSGTVKYS GSSYPFPTTS ETPRVVYNSR TDKPWPVALY LTPVSSAGGV AIKAGSLIAV LILRQTNNYN S DDFQFVWN ...文字列:
MKRVITLFAV LLMGWSVNAW SFACKTANGT AIPIGGGSAN VYVNLAPVVN VGQNLVVDLS TQIFCHNDYP ETITDYVTLQ RGSAYGGVL SNFSGTVKYS GSSYPFPTTS ETPRVVYNSR TDKPWPVALY LTPVSSAGGV AIKAGSLIAV LILRQTNNYN S DDFQFVWN IYANNDVVVP TGGCDVSARD VTVTLPDYPG SVPIPLTVYC AKSQNLGYYL SGTTADAGNS IFTNTASFSP AQ GVGVQLT RNGTIIPANN TVSLGAVGTS AVSLGLTANY ARTGGQVTAG NVQSIIGVTF VYQ

UniProtKB: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 166913
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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