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万見
- EMDB-8750: GroEL using cryoEM -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8750
タイトルGroEL using cryoEM
マップデータGroEL
試料
  • 複合体: Wild type GroEL
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa chaperonin
  • リガンド: water
キーワードGroEL / cryoEM / conformational heterogeneity. / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Chaperonin GroEL
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Roh SH / Chiu W
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Subunit conformational variation within individual GroEL oligomers resolved by Cryo-EM.
著者: Soung-Hun Roh / Corey F Hryc / Hyun-Hwan Jeong / Xue Fei / Joanita Jakana / George H Lorimer / Wah Chiu /
要旨: Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is an emerging tool for resolving structures of conformationally heterogeneous particles; however, each structure is derived from an average of many ...Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is an emerging tool for resolving structures of conformationally heterogeneous particles; however, each structure is derived from an average of many particles with presumed identical conformations. We used a 3.5-Å cryo-EM reconstruction with imposed D7 symmetry to further analyze structural heterogeneity among chemically identical subunits in each GroEL oligomer. Focused classification of the 14 subunits in each oligomer revealed three dominant classes of subunit conformations. Each class resembled a distinct GroEL crystal structure in the Protein Data Bank. The conformational differences stem from the orientations of the apical domain. We mapped each conformation class to its subunit locations within each GroEL oligomer in our dataset. The spatial distributions of each conformation class differed among oligomers, and most oligomers contained 10-12 subunits of the three dominant conformation classes. Adjacent subunits were found to more likely assume the same conformation class, suggesting correlation among subunits in the oligomer. This study demonstrates the utility of cryo-EM in revealing structure dynamics within a single protein oligomer.
履歴
登録2017年5月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月9日-
マップ公開2017年8月9日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5w0s
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8750.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8750.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GroEL
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 240 pix.
= 295.2 Å		1.23 Å/pix.
x 240 pix.
= 295.2 Å		1.23 Å/pix.
x 240 pix.
= 295.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.11138689 - 0.20425552
平均 (標準偏差)0.00017152682 (±0.011501166)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 295.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.231.231.23
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z295.200295.200295.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-36
NX/NY/NZ528549
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1110.2040.000

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添付データ

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追加マップ: GroEL, Conformation 1

ファイルemd_8750_additional_1.map
注釈GroEL, Conformation 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: GroEL, Conformation 2

ファイルemd_8750_additional_2.map
注釈GroEL, Conformation 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: GroEL, Conformation 3

ファイルemd_8750_additional_3.map
注釈GroEL, Conformation 3
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Wild type GroEL

全体名称: Wild type GroEL
要素
  • 複合体: Wild type GroEL
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa chaperonin
  • リガンド: water

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超分子 #1: Wild type GroEL

超分子名称: Wild type GroEL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 800 kDa/nm

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分子 #1: 60 kDa chaperonin

分子名称: 60 kDa chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 55.14802 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AAKDVKFGND AGVKMLRGVN VLADAVKVTL GPKGRNVVLD KSFGAPTITK DGVSVAREIE LEDKFENMGA QMVKEVASKA NDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTVAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK L IAEAMDKV ...文字列:
AAKDVKFGND AGVKMLRGVN VLADAVKVTL GPKGRNVVLD KSFGAPTITK DGVSVAREIE LEDKFENMGA QMVKEVASKA NDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTVAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK L IAEAMDKV GKEGVITVED GTGLQDELDV VEGMQFDRGY LSPYFINKPE TGAVELESPF ILLADKKISN IREMLPVLEA VA KAGKPLL IIAEDVEGEA LATLVVNTMR GIVKVAAVKA PGFGDRRKAM LQDIATLTGG TVISEEIGME LEKATLEDLG QAK RVVINK DTTTIIDGVG EEAAIQGRVA QIRQQIEEAT SDYDREKLQE RVAKLAGGVA VIKVGAATEV EMKEKKARVE DALH ATRAA VEEGVVAGGG VALIRVASKL ADLRGQNEDQ NVGIKVALRA MEAPLRQIVL NCGEEPSVVA NTVKGGDGNY GYNAA TEEY GNMIDMGILD PTKVTRSALQ YAASVAGLMI TTECMVTDLP

UniProtKB: Chaperonin GroEL

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 107 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 37367
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Regarding negative occupancies: To assess fit-to-density, we derived cross-correlations at the amino acid level and by means of a map/model FSC. To perform this assessment, we generated a weighted map, derived solely from an atomic model that accounted for both ADP of all atoms and weak/negative density of all charged oxygen atoms, and compared it with the experimental map. The weighted map provides a better approximation of the experimental map by simulating map variability as opposed to treating all atoms equally. The correlations for both the FSC and the per-residue assessment showed improvements when properly weighted, further demonstrating that our model provides a good approximation of the experimental data
得られたモデル

PDB-5w0s:
GroEL using cryoEM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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