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- EMDB-8672: Conformational Landscape of the p28-Bound Human Proteasome Regula... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8672
タイトルConformational Landscape of the p28-Bound Human Proteasome Regulatory Particle
マップデータThe final map of RP corrected with a B-factor of -50
試料
  • 複合体: Proteasome regulatory particle
    • タンパク質・ペプチド: x 17種
  • リガンド: x 1種
キーワードp28 / 26S proteasome / regulatory particle / 19S / gankyrin / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / positive regulation of inclusion body assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / integrator complex / proteasome accessory complex / meiosis I ...Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / positive regulation of inclusion body assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / integrator complex / proteasome accessory complex / meiosis I / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of programmed cell death / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / Somitogenesis / K63-linked deubiquitinase activity / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / proteasome binding / transcription factor binding / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / general transcription initiation factor binding / blastocyst development / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein deubiquitination / endopeptidase activator activity / mRNA export from nucleus / proteasome assembly / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / enzyme regulator activity / regulation of proteasomal protein catabolic process / ERAD pathway / inclusion body / proteasome complex / TBP-class protein binding / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / stem cell differentiation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / P-body / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / G2/M Checkpoints / Hedgehog ligand biogenesis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Regulation of RUNX3 expression and activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / double-strand break repair via homologous recombination / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / HDR through Homologous Recombination (HRR) / ABC-family proteins mediated transport / double-strand break repair via nonhomologous end joining / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Metalloprotease DUBs / Regulation of PTEN stability and activity
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin interaction motif / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain ...: / Ubiquitin interaction motif / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / PSD13 N-terminal repeats / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome subunit Rpn10 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / DSS1/SEM1 / : / DSS1/SEM1 family / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / DSS1_SEM1 / : / : / : / PSMD12/CSN4, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / Proteasome/cyclosome repeat / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Ubiquitin-interacting motif. / Proteasome/cyclosome repeat / PCI/PINT associated module / von Willebrand factor type A domain / : / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / HEAT repeats / : / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4 ...26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit 6B / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / 26S proteasome regulatory subunit 4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 / 26S proteasome regulatory subunit 10B / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Lu Y / Wu J
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2017
タイトル: Conformational Landscape of the p28-Bound Human Proteasome Regulatory Particle.
著者: Ying Lu / Jiayi Wu / Yuanchen Dong / Shuobing Chen / Shuangwu Sun / Yong-Bei Ma / Qi Ouyang / Daniel Finley / Marc W Kirschner / Youdong Mao /
要旨: The proteasome holoenzyme is activated by its regulatory particle (RP) consisting of two subcomplexes, the lid and the base. A key event in base assembly is the formation of a heterohexameric ring of ...The proteasome holoenzyme is activated by its regulatory particle (RP) consisting of two subcomplexes, the lid and the base. A key event in base assembly is the formation of a heterohexameric ring of AAA-ATPases, which is guided by at least four RP assembly chaperones in mammals: PAAF1, p28/gankyrin, p27/PSMD9, and S5b. Using cryogenic electron microscopy, we analyzed the non-AAA structure of the p28-bound human RP at 4.5 Å resolution and determined seven distinct conformations of the Rpn1-p28-AAA subcomplex within the p28-bound RP at subnanometer resolutions. Remarkably, the p28-bound AAA ring does not form a channel in the free RP and spontaneously samples multiple "open" and "closed" topologies at the Rpt2-Rpt6 and Rpt3-Rpt4 interfaces. Our analysis suggests that p28 assists the proteolytic core particle to select a specific conformation of the ATPase ring for RP engagement and is released in a shoehorn-like fashion in the last step of the chaperone-mediated proteasome assembly.
履歴
登録2017年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月23日-
マップ公開2017年8月23日-
更新2023年8月16日-
現状2023年8月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5vgz
  • 表面レベル: 0.0047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8672.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8672.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The final map of RP corrected with a B-factor of -50
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.98 Å/pix.
x 256 pix.
= 250.88 Å		0.98 Å/pix.
x 256 pix.
= 250.88 Å		0.98 Å/pix.
x 256 pix.
= 250.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.98 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.0047
最小 - 最大-0.004617816 - 0.014717506
平均 (標準偏差)0.0002920385 (±0.0013613761)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 250.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.980.980.98
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z250.880250.880250.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-36
NX/NY/NZ528549
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0050.0150.000

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添付データ

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試料の構成要素

+
全体 : Proteasome regulatory particle

全体名称: Proteasome regulatory particle
要素
  • 複合体: Proteasome regulatory particle
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 8
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 10B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6A
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome complex subunit SEM1
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Proteasome regulatory particle

超分子名称: Proteasome regulatory particle / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#17
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: 26S proteasome regulatory subunit 7

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.309589 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
APPALWDLAA DKQTLQSEQP LQVARCTKII NADSEDPKYI INVKQFAKFV VDLSDQVAPT DIEEGMRVGV DRNKYQIHIP LPP

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 7

+
分子 #2: 26S proteasome regulatory subunit 4

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.969963 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
EEERSKVDDL RGTPMSVGTL EEIIDDNHAI VSTSVGSEHY VSILSFVDKD LLEPGCSVLL NHKVHAVIGV LMD

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 4

+
分子 #3: 26S proteasome regulatory subunit 8

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.603661 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
LEEGKAGSGL RQYYLSKIEE LQLIVNDKSQ NLRRLQAQRN ELNAKVRLLR EELQLLQEQG SYVGEVVRAM DKKKVLVKVH PEGKFVVDV DKNIDINDVT PNCRVALRND SYTLHKILP

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 8

+
分子 #4: 26S proteasome regulatory subunit 6B

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.341005 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DLYSRYKKLQ QELEFLEVQE EYIKDEQKNL KKEFLHAQEE VKRIQSIPLV IGQFLEAVDQ NTAIVGSTTG SNYYVRILST IDRELLKPN ASVALHKHSN ALVDVLPP

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6B

+
分子 #5: 26S proteasome regulatory subunit 10B

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 10B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.197259 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DYRKKLLEHK EIDGRLKELR EQLKELTKQY EKSENDLKAL QSVGQIVGEV LKQLTEEKFI VKATNGPRYV VGCRRQLDKS KLKPGTRVA LDMTTLTIMR YLPRE

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 10B

+
分子 #6: 26S proteasome regulatory subunit 6A

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.942888 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
KIMKSEVLRV THELQAMKDK IKENSEKIKV NKTLPYLVSN VIELLDVDPN DQEEDGANID LDSQRKGKCA VIKTSTRQTY FLPVIGLVD AEKLKPGDLV GVNKDSYLIL ETLPTE

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6A

+
分子 #7: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.755023 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MITSAAGIIS LLDEDEPQLK EFALHKLNAV VNDFWAEISE SVDKIEVLYE DEGFRSRQFA ALVASKVFYH LGAFEESLNY ALGAGDLFN VNDNSEYVET IIAKCIDHYT KQCVENADLP EGEKKPIDQR LEGIVNKMFQ RCLDDHKYKQ AIGIALETRR L DVFEKTIL ...文字列:
MITSAAGIIS LLDEDEPQLK EFALHKLNAV VNDFWAEISE SVDKIEVLYE DEGFRSRQFA ALVASKVFYH LGAFEESLNY ALGAGDLFN VNDNSEYVET IIAKCIDHYT KQCVENADLP EGEKKPIDQR LEGIVNKMFQ RCLDDHKYKQ AIGIALETRR L DVFEKTIL ESNDVPGMLA YSLKLCMSLM QNKQFRNKVL RVLVKIYMNL EKPDFINVCQ CLIFLDDPQA VSDILEKLVK ED NLLMAYQ ICFDLYESAS QQFLSSVIQN LRTVGTPIAS VPGSTNTGTV PGSEKDSDSM ETEEKTSSAF VGKTPEASPE PKD QTLKMI KILSGEMAIE LHLQFLIRNN NTDLMILKNT KDAVRNSVCH TATVIANSFM HCGTTSDQFL RDNLEWLARA TNWA KFTAT ASLGVIHKGH EKEALQLMAT YLPKDTSPGS AYQEGGGLYA LGLIHANHGG DIIDYLLNQL KNASNDIVRH GGSLG LGLA AMGTARQDVY DLLKTNLYQD DAVTGEAAGL ALGLVMLGSK NAQAIEDMVG YAQETQHEKI LRGLAVGIAL VMYGRM EEA DALIESLCRD KDPILRRSGM YTVAMAYCGS GNNKAIRRLL HVAVSDVNDD VRRAAVESLG FILFRTPEQC PSVVSLL SE SYNPHVRYGA AMALGICCAG TGNKEAINLL EPMTNDPVNY VRQGALIASA LIMIQQTEIT CPKVNQFRQL YSKVINDK H DDVMAKFGAI LAQGILDAGG HNVTISLQSR TGHTHMPSVV GVLVFTQFWF WFPLSHFLSL AYTPTCVIGL NKDLKMPKV QYKSNCKPST FAYPAPLEVP KEKEKEKVST AVLSITAKAK KKEKEKEKKE EEKMEVDEAE KKEEKEKKKE PEPNFQLLDN PARVMPAQL KVLTMPETCR YQPFKPLSIG GIIILKDTSE DIEELVEPVA AHGPKI

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 1

+
分子 #8: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.703727 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PPGGGEQEPP PPPAPQDVEM KEEAATGGGS TGEADGKTAA AAAEHSQREL DTVTLEDIKE HVKQLEKAVS GKEPRFVLRA LRMLPSTSR RLNHYVLYKA VQGFFTSNNA TRDFLLPFLE EPMDTEADLQ FRPRTGKAAS TPLLPEVEAY LQLLVVIFMM N SKRYKEAQ ...文字列:
PPGGGEQEPP PPPAPQDVEM KEEAATGGGS TGEADGKTAA AAAEHSQREL DTVTLEDIKE HVKQLEKAVS GKEPRFVLRA LRMLPSTSR RLNHYVLYKA VQGFFTSNNA TRDFLLPFLE EPMDTEADLQ FRPRTGKAAS TPLLPEVEAY LQLLVVIFMM N SKRYKEAQ KISDDLMQKI STQNRRALDL VAAKCYYYHA RVYEFLDKLD VVRSFLHARL RTATLRHDAD GQATLLNLLL RN YLHYSLY DQAEKLVSKS VFPEQANNNE WARYLYYTGR IKAIQLEYSE ARRTMTNALR KAPQHTAVGF KQTVHKLLIV VEL LLGEIP DRLQFRQPSL KRSLMPYFLL TQAVRTGNLA KFNQVLDQFG EKFQADGTYT LIIRLRHNVI KTGVRMISLS YSRI SLADI AQKLQLDSPE DAEFIVAKAI RDGVIEASIN HEKGYVQSKE MIDIYSTREP QLAFHQRISF CLDIHNMSVK AMRFP PKSY NKDL

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 3

+
分子 #9: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.979359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADGGSERAD GRIVKMEVDY SATVDQRLPE CAKLAKEGRL QEVIETLLSL EKQTRTASDM VSTSRILVAV VKMCYEAKEW DLLNENIML LSKRRSQLKQ AVAKMVQQCC TYVEEITDLP IKLRLIDTLR MVTEGKIYVE IERARLTKTL ATIKEQNGDV K EAASILQE ...文字列:
MADGGSERAD GRIVKMEVDY SATVDQRLPE CAKLAKEGRL QEVIETLLSL EKQTRTASDM VSTSRILVAV VKMCYEAKEW DLLNENIML LSKRRSQLKQ AVAKMVQQCC TYVEEITDLP IKLRLIDTLR MVTEGKIYVE IERARLTKTL ATIKEQNGDV K EAASILQE LQVETYGSME KKERVEFILE QMRLCLAVKD YIRTQIISKK INTKFFQEEN TEKLKLKYYN LMIQLDQHEG SY LSICKHY RAIYDTPCIQ AESEKWQQAL KSVVLYVILA PFDNEQSDLV HRISGDKKLE EIPKYKDLLK LFTTMELMRW STL VEDYGM ELRKGSLESP ATDVFGSTEE GEKRWKDLKN RVVEHNIRIM AKYYTRITMK RMAQLLDLSV DESEAFLSNL VVNK TIFAK VDRLAGIINF QRPKDPNNLL NDWSQKLNSL MSLVNKTTHL IAKEEMIHNL Q

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 12

+
分子 #10: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.427055 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NDEEAVQVKE QSILELGSLL AKTGQAAELG GLLKYVRPFL NSISKAKAAR LVRSLLDLFL DMEAATGQEV ELCLECIEWA KSEKRTFLR QALEARLVSL YFDTKRYQEA LHLGSQLLRE LKKMDDKALL VEVQLLESKT YHALSNLPKA RAALTSARTT A NAIYCPPK ...文字列:
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UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11

+
分子 #11: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.336906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PKNPDLRIAQ LRFLLSLPEH RGDAAVRDEL MAAVRDNNMA PYYEALCKSL DWQIDVDLLN KMKKANEDEL KRLDEELEDA EKNLGESEI RDAMMAKAEY LCRIGDKEGA LTAFRKTYDK TVALGHRLDI VFYLLRIGLF YMDNDLITRN TEKAKSLIEE G GDWDRRNR ...文字列:
PKNPDLRIAQ LRFLLSLPEH RGDAAVRDEL MAAVRDNNMA PYYEALCKSL DWQIDVDLLN KMKKANEDEL KRLDEELEDA EKNLGESEI RDAMMAKAEY LCRIGDKEGA LTAFRKTYDK TVALGHRLDI VFYLLRIGLF YMDNDLITRN TEKAKSLIEE G GDWDRRNR LKVYQGLYCV AIRDFKQAAE LFLDTVSTFT SYELMDYKTF VTYTVYVSMI ALERPDLREK VIKGAEILEV LH SLPAVRQ YLFSLYECRY SVFFQSLAVV EQEMKKDWLF APHYRYYVRE MRIHAYSQLL ESYRSLTLGY MAEAFGVGVE FID QELSRF IAAGRLHCKI DKVNEIVETN RPDSKNWQYQ ETIKKGDLLL NRVQKLSRVI NM

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 6

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分子 #12: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.382094 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: AVQKVVVHPL VLLSVVDHFN RIGKVGNQKR VVGVLLGSWQ KKVLDVSNSF AVPFDEDDKD DSVWFLDHDY LENMYGMFKK VNARERIVG WYHTGPKLHK NDIAINELMK RYCPNSVLVI IDVKPKDLGL PTEAYISVEE VHDDGTPTSK TFEHVTSEIG A EEAEEVGV ...文字列:
AVQKVVVHPL VLLSVVDHFN RIGKVGNQKR VVGVLLGSWQ KKVLDVSNSF AVPFDEDDKD DSVWFLDHDY LENMYGMFKK VNARERIVG WYHTGPKLHK NDIAINELMK RYCPNSVLVI IDVKPKDLGL PTEAYISVEE VHDDGTPTSK TFEHVTSEIG A EEAEEVGV EHLLRDIKDT TVGTLSQRIT NQVHGLKGLN SKLLDIRSYL EKVATGKLPI NHQIIYQLQD VFNLLPDVSL QE FVKAFYL KTNDQMVVVY LASLIRSVVA LHNLINNKIA NRDAEKKEG

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7

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分子 #13: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.734988 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DVPGFLQQSQ NSGPGQPAVW HRLEELYTKK LWHQLTLQVL DFVQDPCFAQ GDGLIKLYEN FISEFEHRVN PLSLVEIILH VVRQMTDPN VALTFLEKTR EKVKSSDEAV ILCKTAIGAL KLNIGDLQVT KETIEDVEEM LNNLPGVTSV HSRFYDLSSK Y YQTIGNHA ...文字列:
DVPGFLQQSQ NSGPGQPAVW HRLEELYTKK LWHQLTLQVL DFVQDPCFAQ GDGLIKLYEN FISEFEHRVN PLSLVEIILH VVRQMTDPN VALTFLEKTR EKVKSSDEAV ILCKTAIGAL KLNIGDLQVT KETIEDVEEM LNNLPGVTSV HSRFYDLSSK Y YQTIGNHA SYYKDALRFL GCVDIKDLPV SEQQERAFTL GLAGLLGEGV FNFGELLMHP VLESLRNTDR QWLIDTLYAF NS GNVERFQ TLKTAWGQQP DLAANEAQLL RKIQLLCLME MTFTRPANHR QLTFEEIAKS AKITVNEVEL LVMKALSVGL VKG SIDEVD KRVHMTWVQP RVLDLQQIKG MKDRLEFWCT DVKSMEMLVE HQAHDILT

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 13

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分子 #14: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.866023 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVLESTMVCV DNSEYMRNGD FLPTRLQAQQ DAVNIVCHSK TRSNPENNVG LITLANDCEV LTTLTPDTGR ILSKLHTVQP KGKITFCTG IRVAHLALKH RQGKNHKMRI IAFVGSPVED NEKDLVKLAK RLKKEKVNVD IINFGEEEVN TEKLTAFVNT L NGKDGTGS ...文字列:
MVLESTMVCV DNSEYMRNGD FLPTRLQAQQ DAVNIVCHSK TRSNPENNVG LITLANDCEV LTTLTPDTGR ILSKLHTVQP KGKITFCTG IRVAHLALKH RQGKNHKMRI IAFVGSPVED NEKDLVKLAK RLKKEKVNVD IINFGEEEVN TEKLTAFVNT L NGKDGTGS HLVTVPPGPS LADALISSPI LAG

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 4

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分子 #15: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.329355 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: AVDTAEQVYI SSLALLKMLK HGRAGVPMEV MGLMLGEFVD DYTVRVIDVF AMPQSGTGVS VEAVDPVFQA KMLDMLKQTG RPEMVVGWY HSHPGFGCWL SGVDINTQQS FEALSERAVA VVVDPIQSVK GKVVIDAFRL INANMMVLGH EPRQTTSNLG H LNKPSIQA ...文字列:
AVDTAEQVYI SSLALLKMLK HGRAGVPMEV MGLMLGEFVD DYTVRVIDVF AMPQSGTGVS VEAVDPVFQA KMLDMLKQTG RPEMVVGWY HSHPGFGCWL SGVDINTQQS FEALSERAVA VVVDPIQSVK GKVVIDAFRL INANMMVLGH EPRQTTSNLG H LNKPSIQA LIHGLNRHYY SITINYRKNE LEQKMLLNLH KKSWMEGLTL QDYSEHCKHN ESVVKEMLEL AKNYNKAVEE ED KMTPEQL AIKNVGKQDP KRHLEEHVDV LMTSNIVQCL AAMLDTVVFK

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14

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分子 #16: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 30.039699 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MYEQLKGEWN RKSPNLSKCG EELGRLKLVL LELNFLPTTG TKLTKQQLIL ARDILEIGAQ WSILRKDIPS FERYMAQLKC YYFDYKEQL PESAYMHQLL GLNLLFLLSQ NRVAEFHTEL ERLPAKDIQT NVYIKHPVSL EQYLMEGSYN KVFLAKGNIP A ESYTFFID ...文字列:
MYEQLKGEWN RKSPNLSKCG EELGRLKLVL LELNFLPTTG TKLTKQQLIL ARDILEIGAQ WSILRKDIPS FERYMAQLKC YYFDYKEQL PESAYMHQLL GLNLLFLLSQ NRVAEFHTEL ERLPAKDIQT NVYIKHPVSL EQYLMEGSYN KVFLAKGNIP A ESYTFFID ILLDTIRDEI AGCIEKAYEK ILFTEATRIL FFNTPKKMTD YAKKRGWVLG PNNYYSFASQ QQKPEDTTIP ST ELAKQVI EYARQLEMIV

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 8

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分子 #17: 26S proteasome complex subunit SEM1

分子名称: 26S proteasome complex subunit SEM1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 17 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.284611 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MSEKKQPVDL GLLEEDDEFE EFPAEDWAGL DEDEDAHVWE DNWDDDNVED DFSNQLRAEL EKHGYKMETS

UniProtKB: 26S proteasome complex subunit SEM1

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分子 #18: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 117471
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る