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- EMDB-8403: sub-tomogram average of in vitro assembled HIV-1 Gag VLPs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8403
タイトルsub-tomogram average of in vitro assembled HIV-1 Gag VLPs
マップデータsub-Tomogram average of in vitro reconstituted HIV-1 virus-like particles imaged prior to protease treatement confirming immature conformation of the Gag lattice.
試料
  • 複合体: gag polyprotein, Pr55gag ([delta]-MA15-100[delta]p6)
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Gag VLPs
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Himes BA / Zhang P
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM085043 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: In vitro protease cleavage and computer simulations reveal the HIV-1 capsid maturation pathway.
著者: Jiying Ning / Gonca Erdemci-Tandogan / Ernest L Yufenyuy / Jef Wagner / Benjamin A Himes / Gongpu Zhao / Christopher Aiken / Roya Zandi / Peijun Zhang /
要旨: HIV-1 virions assemble as immature particles containing Gag polyproteins that are processed by the viral protease into individual components, resulting in the formation of mature infectious particles. ...HIV-1 virions assemble as immature particles containing Gag polyproteins that are processed by the viral protease into individual components, resulting in the formation of mature infectious particles. There are two competing models for the process of forming the mature HIV-1 core: the disassembly and de novo reassembly model and the non-diffusional displacive model. To study the maturation pathway, we simulate HIV-1 maturation in vitro by digesting immature particles and assembled virus-like particles with recombinant HIV-1 protease and monitor the process with biochemical assays and cryoEM structural analysis in parallel. Processing of Gag in vitro is accurate and efficient and results in both soluble capsid protein and conical or tubular capsid assemblies, seemingly converted from immature Gag particles. Computer simulations further reveal probable assembly pathways of HIV-1 capsid formation. Combining the experimental data and computer simulations, our results suggest a sequential combination of both displacive and disassembly/reassembly processes for HIV-1 maturation.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月12日-
登録2016年10月18日-
マップ公開2016年12月21日-
更新2021年2月3日-
現状2021年2月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8403.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8403.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sub-Tomogram average of in vitro reconstituted HIV-1 virus-like particles imaged prior to protease treatement confirming immature conformation of the Gag lattice.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.62 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-17.132729 - 15.400311
平均 (標準偏差)-0.0014388983 (±0.99564207)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 434.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.623.623.62
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z434.400434.400434.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-210-210-210
NX/NY/NZ420420420
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-17.13315.400-0.001

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添付データ

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ハーフマップ: gold-standard half map used for FSC calculation, masked...

ファイルemd_8403_half_map_1.map
注釈gold-standard half map used for FSC calculation, masked by soft cylinder.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: gold-standard half map used for FSC calculation, masked...

ファイルemd_8403_half_map_2.map
注釈gold-standard half map used for FSC calculation, masked by soft cylinder.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : gag polyprotein, Pr55gag ([delta]-MA15-100[delta]p6)

全体名称: gag polyprotein, Pr55gag ([delta]-MA15-100[delta]p6)
要素
  • 複合体: gag polyprotein, Pr55gag ([delta]-MA15-100[delta]p6)
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Gag VLPs

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超分子 #1: gag polyprotein, Pr55gag ([delta]-MA15-100[delta]p6)

超分子名称: gag polyprotein, Pr55gag ([delta]-MA15-100[delta]p6)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: PRR-55 construct, expressed recombinantly without protease.
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: Rosetta2 (De3) / 組換プラスミド: prr400
分子量理論値: 39.9 KDa

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分子 #1: HIV-1 Gag VLPs

分子名称: HIV-1 Gag VLPs / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: GARASVLSGG ELDRALDKIE EEQNKSKKKA QQAAADTGHS SQVSQNYPIV QNIQGQMVHQ AISPRTLNAW VKVVEEKAFS PEVIPMFSAL SEGATPQDLN TMLNTVGGHQ AAMQMLKETI NEEAAEWDRV HPVHAGPIAP GQMREPRGSD IAGTTSTLQE QIGWMTNNPP ...文字列:
GARASVLSGG ELDRALDKIE EEQNKSKKKA QQAAADTGHS SQVSQNYPIV QNIQGQMVHQ AISPRTLNAW VKVVEEKAFS PEVIPMFSAL SEGATPQDLN TMLNTVGGHQ AAMQMLKETI NEEAAEWDRV HPVHAGPIAP GQMREPRGSD IAGTTSTLQE QIGWMTNNPP IPVGEIYKRW IILGLNKIVR MYSPTSILDI RQGPKEPFRD YVDRFYKTLR AEQASQEVKN WMTETLLVQN ANPDCKTILK ALGPAATLEE MMTACQGVGG PGHKARVLAE AMSQVTNTAT IMMQRGNFRN QRKMVKCFNC GKEGHTARNC RAPRKKGCWK CGKEGHQMKD CTERQANFLG KIWPSYKGRP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 6
詳細: 50 mM sodium acetate (pH6.0), 100 microM ZnSO4 and 5 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細The sample forms a 3-dimensional lattice with ~8nm spacing. The sub-tomogram averages are aligned along the c6 symmetry axis, such that ~ 12 assymetric units are included for a total effective mass of ~ 0.45 MDa

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 77348 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: matlab scripts / 使用したサブトモグラム数: 4000
抽出トモグラム数: 28 / 使用した粒子像数: 8400 / 参照モデル: EMD-2706 / 手法: Cross-correlation based template matching / ソフトウェア - 名称: matlab scripts
CTF補正ソフトウェア - 名称: matlab scripts
詳細: Phase flipping on the projections, amplitude correction applied to final average.
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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