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万見
- EMDB-8165: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at ne... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8165
タイトルCryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution
マップデータNone
試料
  • 複合体: F-actin-myosin-tropomyosin complex
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 2
    • 複合体: Myosin
      • タンパク質・ペプチド: NON MUSCLE MYOSIN 2C, ALPHA-ACTININ
    • 複合体: tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-3 chain
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOBTB2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / contractile vacuole / COPI-mediated anterograde transport / Platelet degranulation / basal body patch / sorocarp development / myosin II filament / tight junction assembly ...RHOBTB2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / contractile vacuole / COPI-mediated anterograde transport / Platelet degranulation / basal body patch / sorocarp development / myosin II filament / tight junction assembly / macropinocytic cup / Neutrophil degranulation / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / actin crosslink formation / actin filament-based movement / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / profilin binding / protein localization to bicellular tight junction / dense body / vocalization behavior / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / actomyosin / myosin filament / RHO GTPases Activate ROCKs / hyperosmotic response / Adherens junctions interactions / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / regulation of focal adhesion assembly / myosin II complex / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / positive regulation of wound healing / maintenance of blood-brain barrier / myofibril / sarcomere organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / EPHA-mediated growth cone collapse / cell leading edge / pseudopodium / Recycling pathway of L1 / filamentous actin / RHO GTPases activate PAKs / brush border / calyx of Held / actin filament bundle assembly / skeletal muscle contraction / mitotic cytokinesis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / neuronal action potential / RHO GTPases activate IQGAPs / RHOBTB2 GTPase cycle / phagocytosis / stress fiber / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / EPHB-mediated forward signaling / phagocytic vesicle / cellular response to starvation / mitochondrion organization / axonogenesis / extracellular matrix / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / sensory perception of sound / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Schaffer collateral - CA1 synapse / MAP2K and MAPK activation / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to type II interferon / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / actin filament binding / cell junction / Clathrin-mediated endocytosis / protein-macromolecule adaptor activity / cell cortex
類似検索 - 分子機能
EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Myosin tail / Myosin tail / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Myosin N-terminal SH3-like domain / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Myosin tail / Myosin tail / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Myosin N-terminal SH3-like domain / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-actinin A / Actin, cytoplasmic 2 / Myosin-14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者von der Ecken J / Heissler SM / Pathan-Chhatbar S / Manstein DJ / Raunser S
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution.
要旨: The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. The energy for these movements is generated ...The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. The energy for these movements is generated during a complex mechanochemical reaction cycle. Crystal structures of myosin in different states have provided important structural insights into the myosin motor cycle when myosin is detached from F-actin. The difficulty of obtaining diffracting crystals, however, has prevented structure determination by crystallography of actomyosin complexes. Thus, although structural models exist of F-actin in complex with various myosins, a high-resolution structure of the F-actin–myosin complex is missing. Here, using electron cryomicroscopy, we present the structure of a human rigor actomyosin complex at an average resolution of 3.9 Å. The structure reveals details of the actomyosin interface, which is mainly stabilized by hydrophobic interactions. The negatively charged amino (N) terminus of actin interacts with a conserved basic motif in loop 2 of myosin, promoting cleft closure in myosin. Surprisingly, the overall structure of myosin is similar to rigor-like myosin structures in the absence of F-actin, indicating that F-actin binding induces only minimal conformational changes in myosin. A comparison with pre-powerstroke and intermediate (Pi-release) states of myosin allows us to discuss the general mechanism of myosin binding to F-actin. Our results serve as a strong foundation for the molecular understanding of cytoskeletal diseases, such as autosomal dominant hearing loss and diseases affecting skeletal and cardiac muscles, in particular nemaline myopathy and hypertrophic cardiomyopathy.
履歴
登録2016年4月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年5月25日-
マップ公開2016年6月15日-
更新2018年11月28日-
現状2018年11月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jlh
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jlh
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5jlh
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8165.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8165.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å		1.1 Å/pix.
x 256 pix.
= 281.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.049 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.08232533 - 0.18568054
平均 (標準偏差)0.00005229109 (±0.011984889)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-129-128-123
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 281.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z281.600281.600281.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-129-123
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0820.1860.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-actin-myosin-tropomyosin complex

全体名称: F-actin-myosin-tropomyosin complex
要素
  • 複合体: F-actin-myosin-tropomyosin complex
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 2
    • 複合体: Myosin
      • タンパク質・ペプチド: NON MUSCLE MYOSIN 2C, ALPHA-ACTININ
    • 複合体: tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-3 chain

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超分子 #1: F-actin-myosin-tropomyosin complex

超分子名称: F-actin-myosin-tropomyosin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Filament
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: F-actin

超分子名称: F-actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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超分子 #3: Myosin

超分子名称: Myosin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: tropomyosin

超分子名称: tropomyosin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 2

分子名称: Actin, cytoplasmic 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: EEEIAALVID NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI EHGIVTNWDD MEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT H TVPIYEGY ...文字列:
EEEIAALVID NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI EHGIVTNWDD MEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT H TVPIYEGY ALPHAILRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FTTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFEQEMAT AASSSSLEKS YE LPDGQVI TIGNERFRCP EALFQPSFLG MESCGIHETT FNSIMKCDVD IRKDLYANTV LSGGTTMYPG IADRMQKEIT ALA PSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI SKQEYDESGP SIVHRKCF

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分子 #2: NON MUSCLE MYOSIN 2C, ALPHA-ACTININ

分子名称: NON MUSCLE MYOSIN 2C, ALPHA-ACTININ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: NON MUSCLE MYOSIN 2C HEAVY CHAIN, MOTOR DOMAIN RESIDUES 1-799 LINKED TO ALPHA-ACTININ 3, REPEATS 1 AND 2 RESIDUES 800-1039 FRAGMENT: UNP Q7Z406-1 RESIDUES 1-799, UNP P05095 RESIDUES 265-502
光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.4.1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAVTMSVPG RKAPPRPGPV PEAAQPFLFT PRGPSAGGGP GSGTSPQVEW TARRLVWVPS ELHGFEAAAL RDEGEEEAEV ELAESGRRL RLPRDQIQRM NPPKFSKAED MAELTCLNEA SVLHNLRERY YSGLIYTYSG LFCVVINPYK QLPIYTEAIV E MYRGKKRH ...文字列:
MAAVTMSVPG RKAPPRPGPV PEAAQPFLFT PRGPSAGGGP GSGTSPQVEW TARRLVWVPS ELHGFEAAAL RDEGEEEAEV ELAESGRRL RLPRDQIQRM NPPKFSKAED MAELTCLNEA SVLHNLRERY YSGLIYTYSG LFCVVINPYK QLPIYTEAIV E MYRGKKRH EVPPHVYAVT EGAYRSMLQD REDQSILCTG ESGAGKTENT KKVIQYLAHV ASSPKGRKEP GVPGELERQL LQ ANPILEA FGNAKTVKND NSSRFGKFIR INFDVAGYIV GANIETYLLE KSRAIRQAKD ECSFHIFYQL LGGAGEQLKA DLL LEPCSH YRFLTNGPSS SPGQERELFQ ETLESLRVLG FSHEEIISML RMVSAVLQFG NIALKRERNT DQATMPDNTA AQKL CRLLG LGVTDFSRAL LTPRIKVGRD YVQKAQTKEQ ADFALEALAK ATYERLFRWL VLRLNRALDR SPRQGASFLG ILDIA GFEI FQLNSFEQLC INYTNEKLQQ LFNHTMFVLE QEEYQREGIP WTFLDFGLDL QPCIDLIERP ANPPGLLALL DEECWF PKA TDKSFVEKVA QEQGGHPKFQ RPRHLRDQAD FSVLHYAGKV DYKANEWLMK NMDPLNDNVA ALLHQSTDRL TAEIWKD VE GIVGLEQVSS LGDGPPGGRP RRGMFRTVGQ LYKESLSRLM ATLSNTNPSF VRCIVPNHEK RAGKLEPRLV LDQLRCNG V LEGIRICRQG FPNRILFQEF RQRYEILTPN AIPKGFMDGK QACEKMIQAL ELDPNLYRVG QSKIFFRAGV LAQLEEERA SEQTKSDYLK RANELVQWIN DKQASLESRD FGDSIESVQS FMNAHKEYKK TEKPPKGQEV SELEAIYNSL QTKLRLIKRE PFVAPAGLT PNEIDSTWSA LEKAEQEHAE ALRIELKRQK KIAVLLQKYN RILKKLENWA TTKSVYLGSN ETGDSITAVQ A KLKNLEAF DGECQSLEGQ SNSDLLSILA QLTELNYNGV PELTERKDTF FAQQWTGVKS SAETYKNTLL AELERLQKIE D

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分子 #3: Tropomyosin alpha-3 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-3 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: Human TROPOMYSIN WAS USED (UNP P06753-2,TPM3_HUMAN, RESIDUES 62-196). DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE CRYO-EM DENSITY IN THE REGION OF TROPOMYOSIN, TROPOMYOSIN HAS BEEN REPRESENTED AS POLY(UNK).
光学異性体: LEVO
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式
5.0 mMTris-HCl
1.0 mMDTT
100.0 mMKCl
2.0 mMMgCl2

詳細: 5 mM Tris-HCl pH 7.5, 1 mM DTT, 100 mM KCl, and 2 mM MgCl2
糖包埋材質: I
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: Sample (2 uL of F-actin-tropomyosin solution) was applied to a glow-discharged holey carbon grid, incubated for 20 s and manually blotted from the backside for less than a second with filter ...詳細: Sample (2 uL of F-actin-tropomyosin solution) was applied to a glow-discharged holey carbon grid, incubated for 20 s and manually blotted from the backside for less than a second with filter paper. Afterwards 1.5 uL of myosin solution (3 uM without nucleotide) were added directly on the grid, incubated for 10 s and then manually blotted for 5 s from the backside with filter paper..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細Cs corrected microscope
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-8 / 実像数: 6300 / 平均露光時間: 0.475 sec. / 平均電子線量: 16.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.8 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.7 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 138000
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4), RELION (ver. 1.3))
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

6124

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.9 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
詳細: THE TROPOMYOSIN MAP FILTERED TO 7.0 ANGSTROM WAS MERGED WITH THE FINAL F-ACTIN-MYOSIN MAP (3.9 ANGSTROM) TO OBTAIN A MAP OF THE ENTIRE F-ACTIN-MYOSIN-TROPOMYOSIN COMPLEX.
使用した粒子像数: 118000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3j8a

chain_id: A, B, C, D, E

4pd3

chain_id: A
精密化プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 180
得られたモデル

PDB-5jlh:
Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution

-
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4a7f


Chain - Chain ID -:

db-b


Chain - Chain ID - 1: H
詳細tropomyosin fitting
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5jlh:
Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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