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- EMDB-7782: Calcarisporiella thermophila Hsp104 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7782
タイトルCalcarisporiella thermophila Hsp104
マップデータMap was masked with model and equalized to bring out some of the more flexible domains.
試料
  • 複合体: Calcarisporiella thermophila Hsp104 with ADP
    • タンパク質・ペプチド: Calcarisporiella thermophila Hsp104
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードSpiral hexamer / antagonize toxin / ADP-binding state / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular heat acclimation / : / protein unfolding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein Hsp104
類似検索 - 構成要素
生物種Calcarisporiella thermophila (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Zhang K / Pintilie G
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)T32GM071399 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)F31NS101807 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM099836 米国
Department of Energy (DOE, United States)GM094585 米国
Department of Energy (DOE, United States)GM115586 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P41GM103832 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure of Calcarisporiella thermophila Hsp104 Disaggregase that Antagonizes Diverse Proteotoxic Misfolding Events.
著者: Karolina Michalska / Kaiming Zhang / Zachary M March / Catherine Hatzos-Skintges / Grigore Pintilie / Lance Bigelow / Laura M Castellano / Leann J Miles / Meredith E Jackrel / Edward Chuang / ...著者: Karolina Michalska / Kaiming Zhang / Zachary M March / Catherine Hatzos-Skintges / Grigore Pintilie / Lance Bigelow / Laura M Castellano / Leann J Miles / Meredith E Jackrel / Edward Chuang / Robert Jedrzejczak / James Shorter / Wah Chiu / Andrzej Joachimiak /
要旨: Hsp104 is an AAA+ protein disaggregase with powerful amyloid-remodeling activity. All nonmetazoan eukaryotes express Hsp104 while eubacteria express an Hsp104 ortholog, ClpB. However, most studies ...Hsp104 is an AAA+ protein disaggregase with powerful amyloid-remodeling activity. All nonmetazoan eukaryotes express Hsp104 while eubacteria express an Hsp104 ortholog, ClpB. However, most studies have focused on Hsp104 from Saccharomyces cerevisiae and ClpB orthologs from two eubacterial species. Thus, the natural spectrum of Hsp104/ClpB molecular architectures and protein-remodeling activities remains largely unexplored. Here, we report two structures of Hsp104 from the thermophilic fungus Calcarisporiella thermophila (CtHsp104), a 2.70Å crystal structure and 4.0Å cryo-electron microscopy structure. Both structures reveal left-handed, helical assemblies with all domains clearly resolved. We thus provide the highest resolution and most complete view of Hsp104 hexamers to date. We also establish that CtHsp104 antagonizes several toxic protein-misfolding events in vivo where S. cerevisiae Hsp104 is ineffective, including rescue of TDP-43, polyglutamine, and α-synuclein toxicity. We suggest that natural Hsp104 variation is an invaluable, untapped resource for illuminating therapeutic disaggregases for fatal neurodegenerative diseases.
履歴
登録2018年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年7月11日-
マップ公開2019年4月3日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6d00
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7782.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7782.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map was masked with model and equalized to bring out some of the more flexible domains.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.006 / ムービー #1: 0.006
最小 - 最大-0.019896325 - 0.024561299
平均 (標準偏差)0.0001508107 (±0.0009997501)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.360271.360271.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-383-383-383
NX/NY/NZ768768768
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0200.0250.000

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添付データ

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追加マップ: Original reconstructed map.

ファイルemd_7782_additional.map
注釈Original reconstructed map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Calcarisporiella thermophila Hsp104 with ADP

全体名称: Calcarisporiella thermophila Hsp104 with ADP
要素
  • 複合体: Calcarisporiella thermophila Hsp104 with ADP
    • タンパク質・ペプチド: Calcarisporiella thermophila Hsp104
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Calcarisporiella thermophila Hsp104 with ADP

超分子名称: Calcarisporiella thermophila Hsp104 with ADP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Calcarisporiella thermophila (菌類)
分子量理論値: 600 KDa

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分子 #1: Calcarisporiella thermophila Hsp104

分子名称: Calcarisporiella thermophila Hsp104 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Calcarisporiella thermophila (菌類)
分子量理論値: 98.911109 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: AMSSMQFTDK ATETLNAAAK YAAENSHVQL HPSHVAVVML DEENSLFRSI LEKAGGDVVS IERGFKKIMV RQPSQDPPPT EMGHSPELA KLLHYAHEHM KKQRDLYIAQ DHLILALADL PSMAQVLKEG GVTKKSLENA VTHVRGNRRV ESKSAEEAYE A LSKYCIDL ...文字列:
AMSSMQFTDK ATETLNAAAK YAAENSHVQL HPSHVAVVML DEENSLFRSI LEKAGGDVVS IERGFKKIMV RQPSQDPPPT EMGHSPELA KLLHYAHEHM KKQRDLYIAQ DHLILALADL PSMAQVLKEG GVTKKSLENA VTHVRGNRRV ESKSAEEAYE A LSKYCIDL TELAASGKLD PVIGRDEIIS RVIRVLSRRT KNNPCLVGEP GVGKTAIAEG LANRIVKGDI PSSLQKKVYS LD IGSLLAG AKYRGEFEER LKAVLKELKE AQAIVFIDEI HTVLGAGKSE GAIDAANLLK PMLARGELRC IGATTLTEYR QYV EKDPAF ERRFQLVMVE EPSVTDTISI LRGLKERYET HHGVRIADAA IVAAAQLAAR YITQRFMPDK AIDLIDEACA NTRV QLDSQ PEAIDKLERR HLQLEVEATA LEKEKDAASK QRLQEVRAEM ARIQEELRPL KMKYESEKGR LDEIRNLSQR LDELK AKAE DAERRYDLAR AADIRYYAIP DLEKRLAQLQ AEKSQADAER ADGLLAEVVG PDQIMEVVSR WTGIPVSNLQ RSEKEK LLH MEEYMKQHVV GQDEAIKAIC DAIRLSRTGL QNRNRPLASF LFLGPTGCGK TLCVKELAAF LFNDPGAIVR IDMSEYM EK HAVSRLVGAP PGYIGHDEGG QLTEAVRRRP YTVVLFDEME KAHKDVSNLL LQILDDGHCT DSKGRRVDFK NTIIVMTS N LGADLFELDE GDKVSQATKN AVLATARRHF ANEFINRIDE LIVFNRLTPS NIRKIVDVRL KEVQERLDEK QITLDVDDK AKDLLAQQGF DPVYGARPLN RLIQHALLTQ LSRLLLDGGV RPGEIAKVTV DQEGEIIVIR NHGIESPAPW ADEDMVEDED MEI

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM HEPES-KOH, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 2 mM ADP and 4 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-30 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3786 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 31.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.8 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 372498
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 224915
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6d00:
Calcarisporiella thermophila Hsp104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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