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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0800 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Abo1 structure with AAA+ and bromodomains in apo state | ||||||||||||||||||
![]() | apo-Abo1 with bromodomain | ||||||||||||||||||
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生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Cho C / Jang J | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of nucleosome assembly by the Abo1 AAA+ ATPase histone chaperone. 著者: Carol Cho / Juwon Jang / Yujin Kang / Hiroki Watanabe / Takayuki Uchihashi / Seung Joong Kim / Koichi Kato / Ja Yil Lee / Ji-Joon Song / ![]() ![]() 要旨: The fundamental unit of chromatin, the nucleosome, is an intricate structure that requires histone chaperones for assembly. ATAD2 AAA+ ATPases are a family of histone chaperones that regulate ...The fundamental unit of chromatin, the nucleosome, is an intricate structure that requires histone chaperones for assembly. ATAD2 AAA+ ATPases are a family of histone chaperones that regulate nucleosome density and chromatin dynamics. Here, we demonstrate that the fission yeast ATAD2 homolog, Abo1, deposits histone H3-H4 onto DNA in an ATP-hydrolysis-dependent manner by in vitro reconstitution and single-tethered DNA curtain assays. We present cryo-EM structures of an ATAD2 family ATPase to atomic resolution in three different nucleotide states, revealing unique structural features required for histone loading on DNA, and directly visualize the transitions of Abo1 from an asymmetric spiral (ATP-state) to a symmetric ring (ADP- and apo-states) using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM). Furthermore, we find that the acidic pore of ATP-Abo1 binds a peptide substrate which is suggestive of a histone tail. Based on these results, we propose a model whereby Abo1 facilitates H3-H4 loading by utilizing ATP. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 95.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11.5 KB 11.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 67.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | apo-Abo1 with bromodomain | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : apo-Abo1
全体 | 名称: apo-Abo1 |
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要素 |
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-超分子 #1: apo-Abo1
超分子 | 名称: apo-Abo1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Abo1
分子 | 名称: Abo1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MKEEASEHGG SADETQELSP VSDSSDEMPN NAKRRRRSQS MIANKRIHQA FQEDEGDEDW EEEEHKPKA KRRYNTRSNE SFSEGDDEPF EVSESSALED ELSDSEDSFI RSVRSKPKYK P GTRRSTRL RNRRSQDEEE SEEEHRPILR ERTSRINYSV PLAFPPVDEM ...文字列: MKEEASEHGG SADETQELSP VSDSSDEMPN NAKRRRRSQS MIANKRIHQA FQEDEGDEDW EEEEHKPKA KRRYNTRSNE SFSEGDDEPF EVSESSALED ELSDSEDSFI RSVRSKPKYK P GTRRSTRL RNRRSQDEEE SEEEHRPILR ERTSRINYSV PLAFPPVDEM DGDPSSQVNQ SR SRKTHSE LAITKLLRQQ VSSFMPYIDS SGSESESDNT RIKKSSAKTI KALTDPANSG GPP DFGRIR EKSDLADSDP LGVDSSLSFE SVGGLDNYIN QLKEMVMLPL LYPEIFQRFN MQPP RGVLF HGPPGTGKTL MARALAAACS SENKKVSFYM RKGADCLSKW VGEAERQLRL LFEEA KSTQ PSIIFFDEID GLAPVRSSKQ EQIHASIVST LLALMDGMES RGQVIIIGAT NRPDAV DPA LRRPGRFDRE FYFPLPDRDA RKKIIEIHTR NWDPPVPEWL CSMLAEKSKG YGGADLR AL CTEAALNSIK RTYPQLYRST KRLQIDPKTI KVKVKDFVMS MKRMIPSSER SSISPSKP L SPELKPLLNE AFQDIEKTLQ KLMPVASKLN PLEEVMYDDP KENDFEYQQR LETFETLRI YKPRFLICGR KGLGQTALGP AILQQYEGVH VQSFDMSTLL QDSTQSIETS IIHLFLEVRR HTPSIIYIP DIDNWLNVLP LTAITTFSSM LERLDFSDQI LFLALSSSPL SELHPQLREW F SSKQSVYS LQYPTRDSII AFFQPILELI KASPTELPGG IPRKRRVLPE LPLAPDPPPF TS QKITLKQ TKQADMRLLN KLKIKLNALL GSLRARYRKF KKPLIDFNDI YCVDPETGHS YRS REECHY EFVDDVVKQI GSDQKFSMMS LEEIEKRTWD NCYCTPKQFV HDIKLILRDA LQLE DSETI KRAQEMYANV LLGVEDMEDD QFSQRCERMA LREAERRKLR HGKLQKHLDE TKADM QFTS EKPSVDESIT EVDDAIKDGP PVLAETLTNS LMEDVGPENV DMDIEDNEIF TNQSTM SVP SMLVENEESP KPDEYIDQKD KVQSPLLNGK SPVGVPSEAA LRVSTDVSTN ISSNGRA DI PVDTLITSPA DVPNNAPTDA HNITSADGHI ENIEQEVVFP DLVFDEDRLT PLKQLLID S TTGFTVDQLL HLHSFLYQII WNTKSEWNRN SVVDECERAV KEFMINALQ |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 1.015 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 23581 |
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初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |