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- EMDB-9872: CryoEM structure of Abo1 Walker B (E372Q) mutant hexamer - ATP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9872
タイトルCryoEM structure of Abo1 Walker B (E372Q) mutant hexamer - ATP complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Abo1
    • タンパク質・ペプチド: unknown substrate
  • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized AAA domain-containing protein C31G5.19
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードAAA+ ATPase Histone chaperone / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase histone chaperone abo1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces (菌類) / Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母) / Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Cho C / Jang J
資金援助 韓国, 5件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (Korea)2016R1A2B3006293 韓国
National Research Foundation (Korea)2016K1A1A2912057 韓国
National Research Foundation (Korea)2018R1A6A7052113 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF-2015H1D3A1066116 韓国
National Research Foundation (Korea)NRF-2018R1D1A1B07047345 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis of nucleosome assembly by the Abo1 AAA+ ATPase histone chaperone.
著者: Carol Cho / Juwon Jang / Yujin Kang / Hiroki Watanabe / Takayuki Uchihashi / Seung Joong Kim / Koichi Kato / Ja Yil Lee / Ji-Joon Song /
要旨: The fundamental unit of chromatin, the nucleosome, is an intricate structure that requires histone chaperones for assembly. ATAD2 AAA+ ATPases are a family of histone chaperones that regulate ...The fundamental unit of chromatin, the nucleosome, is an intricate structure that requires histone chaperones for assembly. ATAD2 AAA+ ATPases are a family of histone chaperones that regulate nucleosome density and chromatin dynamics. Here, we demonstrate that the fission yeast ATAD2 homolog, Abo1, deposits histone H3-H4 onto DNA in an ATP-hydrolysis-dependent manner by in vitro reconstitution and single-tethered DNA curtain assays. We present cryo-EM structures of an ATAD2 family ATPase to atomic resolution in three different nucleotide states, revealing unique structural features required for histone loading on DNA, and directly visualize the transitions of Abo1 from an asymmetric spiral (ATP-state) to a symmetric ring (ADP- and apo-states) using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM). Furthermore, we find that the acidic pore of ATP-Abo1 binds a peptide substrate which is suggestive of a histone tail. Based on these results, we propose a model whereby Abo1 facilitates H3-H4 loading by utilizing ATP.
履歴
登録2019年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月25日-
マップ公開2019年12月25日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jq0
  • 表面レベル: 5.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9872.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9872.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.12 Å/pix.
x 340 pix.
= 380.8 Å		1.12 Å/pix.
x 340 pix.
= 380.8 Å		1.12 Å/pix.
x 340 pix.
= 380.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.5 / ムービー #1: 5.5
最小 - 最大-21.482294 - 33.698500000000003
平均 (標準偏差)-0.0300527 (±1.2329776)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 380.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.121.121.12
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z380.800380.800380.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ281048
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean-21.48233.699-0.030

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Abo1

全体名称: Abo1
要素
  • 複合体: Abo1
    • タンパク質・ペプチド: unknown substrate
  • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized AAA domain-containing protein C31G5.19
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Abo1

超分子名称: Abo1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Saccharomyces (菌類)

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分子 #1: Uncharacterized AAA domain-containing protein C31G5.19

分子名称: Uncharacterized AAA domain-containing protein C31G5.19
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
分子量理論値: 136.226453 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMGSGIQMK EEASEHGGSA DETQELSPVS DSSDEMPNNA KRRRRSQSMI ANKRIHQAFQ EDEGDEDWEE EEHKPKAKRR YNTRSNESF SEGDDEPFEV SESSALEDEL SDSEDSFIRS VRSKPKYKPG TRRSTRLRNR RSQDEEESEE EHRPILRERT S RINYSVPL ...文字列:
GAMGSGIQMK EEASEHGGSA DETQELSPVS DSSDEMPNNA KRRRRSQSMI ANKRIHQAFQ EDEGDEDWEE EEHKPKAKRR YNTRSNESF SEGDDEPFEV SESSALEDEL SDSEDSFIRS VRSKPKYKPG TRRSTRLRNR RSQDEEESEE EHRPILRERT S RINYSVPL AFPPVDEMDG DPSSQVNQSR SRKTHSELAI TKLLRQQVSS FMPYIDSSGS ESESDNTRIK KSSAKTIKAL TD PANSGGP PDFGRIREKS DLADSDPLGV DSSLSFESVG GLDNYINQLK EMVMLPLLYP EIFQRFNMQP PRGVLFHGPP GTG KTLMAR ALAAACSSEN KKVSFYMRKG ADCLSKWVGE AERQLRLLFE EAKSTQPSII FFDQIDGLAP VRSSKQEQIH ASIV STLLA LMDGMESRGQ VIIIGATNRP DAVDPALRRP GRFDREFYFP LPDRDARKKI IEIHTRNWDP PVPEWLCSML AEKSK GYGG ADLRALCTEA ALNSIKRTYP QLYRSTKRLQ IDPKTIKVKV KDFVMSMKRM IPSSERSSIS PSKPLSPELK PLLNEA FQD IEKTLQKLMP VASKLNPLEE VMYDDPKEND FEYQQRLETF ETLRIYKPRF LICGRKGLGQ TALGPAILQQ YEGVHVQ SF DMSTLLQDST QSIETSIIHL FLEVRRHTPS IIYIPDIDNW LNVLPLTAIT TFSSMLERLD FSDQILFLAL SSSPLSEL H PQLREWFSSK QSVYSLQYPT RDSIIAFFQP ILELIKASPT ELPGGIPRKR RVLPELPLAP DPPPFTSQKI TLKQTKQAD MRLLNKLKIK LNALLGSLRA RYRKFKKPLI DFNDIYCVDP ETGHSYRSRE ECHYEFVDDV VKQIGSDQKF SMMSLEEIEK RTWDNCYCT PKQFVHDIKL ILRDALQLED SETIKRAQEM YANVLLGVED MEDDQFSQRC ERMALREAER RKLRHGKLQK H LDETKADM QFTSEKPSVD ESITEVDDAI KDGPPVLAET LTNSLMEDVG PENVDMDIED NEIFTNQSTM SVPSMLVENE ES PKPDEYI DQKDKVQSPL LNGKSPVGVP SEAALRVSTD VSTNISSNGR ADIPVDTLIT SPADVPNNAP TDAHNITSAD GHI ENIEQE VVFPDLVFDE DRLTPLKQLL IDSTTGFTVD QLLHLHSFLY QIIWNTKSEW NRNSVVDECE RAVKEFMINA LQ

UniProtKB: ATPase histone chaperone abo1

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分子 #2: unknown substrate

分子名称: unknown substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量理論値: 1.209482 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 99421
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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