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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7580 | |||||||||
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タイトル | SARS spike glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant, three S1 CTDs in an upwards conformation | |||||||||
![]() | primary map | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / Attachment and Entry / endocytosis involved in viral entry into host cell / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / suppression by virus of host tetherin activity / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / membrane fusion / positive regulation of viral entry into host cell ...Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / Attachment and Entry / endocytosis involved in viral entry into host cell / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / suppression by virus of host tetherin activity / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / membrane fusion / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.6 Å | |||||||||
![]() | Kirchdoerfer RN / Wang N / Pallesen J / Turner HL / Cottrell CA / McLellan JS / Ward AB | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Stabilized coronavirus spikes are resistant to conformational changes induced by receptor recognition or proteolysis. 著者: Robert N Kirchdoerfer / Nianshuang Wang / Jesper Pallesen / Daniel Wrapp / Hannah L Turner / Christopher A Cottrell / Kizzmekia S Corbett / Barney S Graham / Jason S McLellan / Andrew B Ward / ![]() 要旨: Severe acute respiratory syndrome coronavirus (SARS-CoV) emerged in 2002 as a highly transmissible pathogenic human betacoronavirus. The viral spike glycoprotein (S) utilizes angiotensin-converting ...Severe acute respiratory syndrome coronavirus (SARS-CoV) emerged in 2002 as a highly transmissible pathogenic human betacoronavirus. The viral spike glycoprotein (S) utilizes angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) as a host protein receptor and mediates fusion of the viral and host membranes, making S essential to viral entry into host cells and host species tropism. As SARS-CoV enters host cells, the viral S is believed to undergo a number of conformational transitions as it is cleaved by host proteases and binds to host receptors. We recently developed stabilizing mutations for coronavirus spikes that prevent the transition from the pre-fusion to post-fusion states. Here, we present cryo-EM analyses of a stabilized trimeric SARS-CoV S, as well as the trypsin-cleaved, stabilized S, and its interactions with ACE2. Neither binding to ACE2 nor cleavage by trypsin at the S1/S2 cleavage site impart large conformational changes within stabilized SARS-CoV S or expose the secondary cleavage site, S2'. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 114 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.3 KB 18.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 115.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 125 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 98.1 MB 98.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7573C ![]() 7574C ![]() 7575C ![]() 7576C ![]() 7577C ![]() 7578C ![]() 7579C ![]() 7581C ![]() 7582C ![]() 7584C ![]() 7585C ![]() 7586C ![]() 7601C ![]() 7602C ![]() 7603C ![]() 7604C ![]() 7605C ![]() 7606C ![]() 7607C ![]() 7608C ![]() 6crvC ![]() 6crwC ![]() 6crxC ![]() 6crzC ![]() 6cs0C ![]() 6cs1C ![]() 6cs2C C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | primary map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: em-half-volume P1
ファイル | emd_7580_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | em-half-volume_P1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: em-half-volume P2
ファイル | emd_7580_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | em-half-volume_P2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : SARS Spike Glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant
全体 | 名称: SARS Spike Glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant |
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要素 |
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-超分子 #1: SARS Spike Glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant
超分子 | 名称: SARS Spike Glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 540 KDa |
-分子 #1: SARS spike glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant, thr...
分子 | 名称: SARS spike glycoprotein, trypsin-cleaved, stabilized variant, three S1 CTDs in an upwards conformation タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: SDLDRCTTFD DVQAPNYTQH TSSMRGVYYP DEIFRSDTLY LTQDLFLPFY SNVTGFHTIN HTFGNPVIPF KDGIYFAATE KSNVVRGWVF GSTMNNKSQS VIIINNSTNV VIRACNFELC DNPFFAVSKP MGTQTHTMIF DNAFNCTFEY ISDAFSLDVS EKSGNFKHLR ...文字列: SDLDRCTTFD DVQAPNYTQH TSSMRGVYYP DEIFRSDTLY LTQDLFLPFY SNVTGFHTIN HTFGNPVIPF KDGIYFAATE KSNVVRGWVF GSTMNNKSQS VIIINNSTNV VIRACNFELC DNPFFAVSKP MGTQTHTMIF DNAFNCTFEY ISDAFSLDVS EKSGNFKHLR EFVFKNKDGF LYVYKGYQPI DVVRDLPSGF NTLKPIFKLP LGINITNFRA ILTAFSPAQD IWGTSAAAYF VGYLKPTTFM LKYDENGTIT DAVDCSQNPL AELKCSVKSF EIDKGIYQTS NFRVVPSGDV VRFPNITNLC PFGEVFNATK FPSVYAWERK KISNCVADYS VLYNSTFFST FKCYGVSATK LNDLCFSNVY ADSFVVKGDD VRQIAPGQTG VIADYNYKLP DDFMGCVLAW NTRNIDATST GNYNYKYRYL RHGKLRPFER DISNVPFSPD GKPCTPPALN CYWPLNDYGF YTTTGIGYQP YRVVVLSFEL LNAPATVCGP KLSTDLIKNQ CVNFNFNGLT GTGVLTPSSK RFQPFQQFGR DVSDFTDSVR DPKTSEILDI SPCAFGGVSV ITPGTNASSE VAVLYQDVNC TDVSTAIHAD QLTPAWRIYS TGNNVFQTQA GCLIGAEHVD TSYECDIPIG AGICASYHTV SLLRSTSQKS IVAYTMSLGA DSSIAYSNNT IAIPTNFSIS ITTEVMPVSM AKTSVDCNMY ICGDSTECAN LLLQYGSFCT QLNRALSGIA AEQDRNTREV FAQVKQMYKT PTLKYFGGFN FSQILPDPLK PTKRSFIEDL LFNKVTLADA GFMKQYGECL GDINARDLIC AQKFNGLTVL PPLLTDDMIA AYTAALVSGT ATAGWTFGAG AALQIPFAMQ MAYRFNGIGV TQNVLYENQK QIANQFNKAI SQIQESLTTT STALGKLQDV VNQNAQALNT LVKQLSSNFG AISSVLNDIL SRLDPPEAEV QIDRLITGRL QSLQTYVTQQ LIRAAEIRAS ANLAATKMSE CVLGQSKRVD FCGKGYHLMS FPQAAPHGVV FLHVTYVPSQ ERNFTTAPAI CHEGKAYFPR EGVFVFNGTS WFITQRNFFS PQIITTDNTF VSGNCDVVIG IINNTVYDPL QPELDSFKEE LDKYFKNHTS PDVDLGDISG INASVVNIQK EIDRLNEVAK NLNESLIDLQ ELGKYEQGSG YIPEAPRDGQ AYVRKDGEWV LLSTFLGRSL EVLFQ |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.35 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-2/2 4C / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 0.25 sec. / 平均電子線量: 65.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 29000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |