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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7459 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure at 3.8 A resolution of vaccine-elicited antibody vFP20.01 in complex with HIV-1 Env BG505 DS-SOSIP, and antibodies VRC03 and PGT122 | |||||||||
![]() | primary map | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
![]() | Acharya P / Carragher B / Potter CS / Kwong PD | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Epitope-based vaccine design yields fusion peptide-directed antibodies that neutralize diverse strains of HIV-1. 著者: Kai Xu / Priyamvada Acharya / Rui Kong / Cheng Cheng / Gwo-Yu Chuang / Kevin Liu / Mark K Louder / Sijy O'Dell / Reda Rawi / Mallika Sastry / Chen-Hsiang Shen / Baoshan Zhang / Tongqing Zhou ...著者: Kai Xu / Priyamvada Acharya / Rui Kong / Cheng Cheng / Gwo-Yu Chuang / Kevin Liu / Mark K Louder / Sijy O'Dell / Reda Rawi / Mallika Sastry / Chen-Hsiang Shen / Baoshan Zhang / Tongqing Zhou / Mangaiarkarasi Asokan / Robert T Bailer / Michael Chambers / Xuejun Chen / Chang W Choi / Venkata P Dandey / Nicole A Doria-Rose / Aliaksandr Druz / Edward T Eng / S Katie Farney / Kathryn E Foulds / Hui Geng / Ivelin S Georgiev / Jason Gorman / Kurt R Hill / Alexander J Jafari / Young D Kwon / Yen-Ting Lai / Thomas Lemmin / Krisha McKee / Tiffany Y Ohr / Li Ou / Dongjun Peng / Ariana P Rowshan / Zizhang Sheng / John-Paul Todd / Yaroslav Tsybovsky / Elise G Viox / Yiran Wang / Hui Wei / Yongping Yang / Amy F Zhou / Rui Chen / Lu Yang / Diana G Scorpio / Adrian B McDermott / Lawrence Shapiro / Bridget Carragher / Clinton S Potter / John R Mascola / Peter D Kwong / ![]() 要旨: A central goal of HIV-1 vaccine research is the elicitation of antibodies capable of neutralizing diverse primary isolates of HIV-1. Here we show that focusing the immune response to exposed N- ...A central goal of HIV-1 vaccine research is the elicitation of antibodies capable of neutralizing diverse primary isolates of HIV-1. Here we show that focusing the immune response to exposed N-terminal residues of the fusion peptide, a critical component of the viral entry machinery and the epitope of antibodies elicited by HIV-1 infection, through immunization with fusion peptide-coupled carriers and prefusion stabilized envelope trimers, induces cross-clade neutralizing responses. In mice, these immunogens elicited monoclonal antibodies capable of neutralizing up to 31% of a cross-clade panel of 208 HIV-1 strains. Crystal and cryoelectron microscopy structures of these antibodies revealed fusion peptide conformational diversity as a molecular explanation for the cross-clade neutralization. Immunization of guinea pigs and rhesus macaques induced similarly broad fusion peptide-directed neutralizing responses, suggesting translatability. The N terminus of the HIV-1 fusion peptide is thus a promising target of vaccine efforts aimed at eliciting broadly neutralizing antibodies. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 203.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 34.8 KB 34.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 128.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() ![]() | 216 MB 216 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() | 107.8 MB 20.3 MB 13.9 MB 20.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 555.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 555 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6cdeMC ![]() 7460C ![]() 8420C ![]() 8421C ![]() 8422C ![]() 5tkjC ![]() 5tkkC ![]() 6cdiC ![]() 6cdmC ![]() 6cdoC ![]() 6cdpC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | primary map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-マスク #2
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: additional map #1
ファイル | emd_7459_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | additional map #1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: additional map #2
ファイル | emd_7459_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | additional map #2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: additional map #3
ファイル | emd_7459_additional_3.map | ||||||||||||
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注釈 | additional map #3 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: additional map #4
ファイル | emd_7459_additional_4.map | ||||||||||||
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注釈 | additional map #4 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : vFP20.01-BG505 DS-SOSIP-VRC03-PGT122
+超分子 #1: vFP20.01-BG505 DS-SOSIP-VRC03-PGT122
+超分子 #2: PGT122
+超分子 #3: VRC03
+超分子 #4: Glycoprotein
+超分子 #5: vFP20.01
+分子 #1: vFP20.01 Heavy Chain
+分子 #2: vFP20.01 Light chain
+分子 #3: PGT122 Heavy chain
+分子 #4: PGT122 Light Chain
+分子 #5: VRC03 Light Chain
+分子 #6: VRC03 Heavy Chain
+分子 #7: Glycoprotein 41
+分子 #8: Glycoprotein 120
+分子 #18: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #19: alpha-D-mannopyranose
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 723 / 平均電子線量: 70.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): -2.8 µm / 最小 デフォーカス(補正後): -1.8 µm / 倍率(補正後): 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+
画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 107 / 当てはまり具合の基準: Correlation Coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6cde: |