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万見
- EMDB-72215: Focused cryo-EM map of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449; G416A) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-72215
タイトルFocused cryo-EM map of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449; G416A)
マップデータFocused map, auto-sharpened by cryoSPARC
試料
  • 複合体: Ternary complex of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449;G416A)
    • タンパク質・ペプチド: Sal-like protein 4
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein cereblon
キーワードDDB1 / cereblon / mezigdomide / SALL4 / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / embryonic limb morphogenesis / biological process involved in interaction with symbiont / inner cell mass cell proliferation ...POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / embryonic limb morphogenesis / biological process involved in interaction with symbiont / inner cell mass cell proliferation / regulation of mitotic cell cycle phase transition / ventricular septum development / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / heterochromatin / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN gene transcription / nucleotide-excision repair / neural tube closure / positive regulation of protein-containing complex assembly / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / transmembrane transporter binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) ...: / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon / Sal-like protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Park J / Hunkeler M / Roy Burman SS / Fischer ES
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA214608 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Expanding the druggable zinc-finger proteome defines properties of drug-induced degradation.
著者: Mikołaj Słabicki / Jiho Park / Radosław P Nowak / Shourya S Roy Burman / Jesse Pellman / Charles Zou / Hlib Razumkov / Jeannie Carreiro / Simran Rastogi / Anna Goldstein / Marek M Nagiec / ...著者: Mikołaj Słabicki / Jiho Park / Radosław P Nowak / Shourya S Roy Burman / Jesse Pellman / Charles Zou / Hlib Razumkov / Jeannie Carreiro / Simran Rastogi / Anna Goldstein / Marek M Nagiec / Katherine A Donovan / Jianwei Che / Moritz Hunkeler / Qixiang Geng / Chi-Lin Hsu / Megha Lakshminarayan / Chelsea Shu / Rebecca L Zon / Zuzanna Kozicka / Paul M C Park / Jonathan M Tsai / Hojong Yoon / Lyn H Jones / Adam S Sperling / Nathanael S Gray / Eric S Fischer / Benjamin L Ebert /
要旨: Glutarimide analogs, such as thalidomide, redirect the E3 ubiquitin ligase CRL4 to induce degradation of certain zinc finger (ZF) proteins. Although the core structural motif recognized by CRBN has ...Glutarimide analogs, such as thalidomide, redirect the E3 ubiquitin ligase CRL4 to induce degradation of certain zinc finger (ZF) proteins. Although the core structural motif recognized by CRBN has been characterized, it does not fully explain substrate specificity. To explore the role of residues adjacent to this core motif, we constructed a comprehensive ZF reporter library of 9,097 reporters derived from 1,655 human ZF proteins and conducted a library-on-library screen with 29 glutarimide analogs to identify compounds that collectively degrade 38 ZF reporters. Cryo-electron microscopy and crystal structures of ZFs in complex with CRBN revealed the importance of interactions beyond the core ZF degron. We used systematic mutagenesis of ZFs and CRBN to identify modes of neosubstrate recruitment requiring distinct amino acids. Finally, we found subtle chemical variations in glutarimide analogs that alter target scope and selectivity, thus providing a roadmap for their rational design.
履歴
登録2025年8月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_72215.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_72215.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused map, auto-sharpened by cryoSPARC
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 336 pix.
= 278.88 Å		0.83 Å/pix.
x 336 pix.
= 278.88 Å		0.83 Å/pix.
x 336 pix.
= 278.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.93795544 - 0.9534852
平均 (標準偏差)-0.00012572217 (±0.011285034)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 278.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_72215_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map, unsharpened

ファイルemd_72215_additional_1.map
注釈Focused map, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map, post-processed with DeepEMhancer

ファイルemd_72215_additional_2.map
注釈Focused map, post-processed with DeepEMhancer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Focused map, half-map A

ファイルemd_72215_half_map_1.map
注釈Focused map, half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Focused map, half-map A

ファイルemd_72215_half_map_2.map
注釈Focused map, half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449;G416A)

全体名称: Ternary complex of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449;G416A)
要素
  • 複合体: Ternary complex of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449;G416A)
    • タンパク質・ペプチド: Sal-like protein 4
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein cereblon

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超分子 #1: Ternary complex of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449;G416A)

超分子名称: Ternary complex of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449;G416A)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sal-like protein 4

分子名称: Sal-like protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: StrepII-Avi-TEV-SALL4(392-449;G416A) / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MDWSHPQFEK SAVGLNDIFE AQKIEWHEGG GGSGENLYFQ GGGRGTDSSL QIHLRSHTGE RPFVCSVCAH RFTTKGNLKV HFHRHPQVK ANPQLFAEFQ DKV

UniProtKB: Sal-like protein 4

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分子 #2: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: His6-TEV-DDB1(1-1140), with residues 396-705 replaced with a GNGNSG linker,His6-TEV-DDB1(1-1140), with residues 396-705 replaced with a GNGNSG linker
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYNYV VTAQKPTAVN GCVTGHFTSA EDLNLLIAKN TRLEIYVVTA EGLRPVKEVG MYGKIAVME LFRPKGESKD LLFILTAKYN ACILEYKQSG ESIDIITRAH GNVQDRIGRP SETGIIGIID PECRMIGLRL Y DGLFKVIP ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYNYV VTAQKPTAVN GCVTGHFTSA EDLNLLIAKN TRLEIYVVTA EGLRPVKEVG MYGKIAVME LFRPKGESKD LLFILTAKYN ACILEYKQSG ESIDIITRAH GNVQDRIGRP SETGIIGIID PECRMIGLRL Y DGLFKVIP LDRDNKELKA FNIRLEELHV IDVKFLYGCQ APTICFVYQD PQGRHVKTYE VSLREKEFNK GPWKQENVEA EA SMVIAVP EPFGGAIIIG QESITYHNGD KYLAIAPPII KQSTIVCHNR VDPNGSRYLL GDMEGRLFML LLEKEEQMDG TVT LKDLRV ELLGETSIAE CLTYLDNGVV FVGSRLGDSQ LVKLNVDSNE QGSYVVAMET FTNLGPIVDM CVVDLERQGQ GQLV TCSGA FKEGSLRIIR NGIGGNGNSG EIQKLHIRTV PLYESPRKIC YQEVSQCFGV LSSRIEVQDT SGGTTALRPS ASTQA LSSS VSSSKLFSSS TAPHETSFGE EVEVHNLLII DQHTFEVLHA HQFLQNEYAL SLVSCKLGKD PNTYFIVGTA MVYPEE AEP KQGRIVVFQY SDGKLQTVAE KEVKGAVYSM VEFNGKLLAS INSTVRLYEW TTEKELRTEC NHYNNIMALY LKTKGDF IL VGDLMRSVLL LAYKPMEGNF EEIARDFNPN WMSAVEILDD DNFLGAENAF NLFVCQKDSA ATTDEERQHL QEVGLFHL G EFVNVFCHGS LVMQNLGETS TPTQGSVLFG TVNGMIGLVT SLSESWYNLL LDMQNRLNKV IKSVGKIEHS FWRSFHTER KTEPATGFID GDLIESFLDI SRPKMQEVVA NLQYDDGSGM KREATADDLI KVVEELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

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分子 #3: Protein cereblon

分子名称: Protein cereblon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: FLAG-Spy-TEV-CRBN(1-442) / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRGGSAHIV MVDAYKPTKG GSGMAGEGDQ QDAAHNMGNH LPLLPAESEE EDEMEVEDQD SKEAKKPNI INFDTSLPTS HTYLGADMEE FHGRTLHDDD SCQVIPVLPQ VMMILIPGQT LPLQLFHPQE VSMVRNLIQK D RTFAVLAY ...文字列:
MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRGGSAHIV MVDAYKPTKG GSGMAGEGDQ QDAAHNMGNH LPLLPAESEE EDEMEVEDQD SKEAKKPNI INFDTSLPTS HTYLGADMEE FHGRTLHDDD SCQVIPVLPQ VMMILIPGQT LPLQLFHPQE VSMVRNLIQK D RTFAVLAY SNVQEREAQF GTTAEIYAYR EEQDFGIEIV KVKAIGRQRF KVLELRTQSD GIQQAKVQIL PECVLPSTMS AV QLESLNK CQIFPSKPVS REDQCSYKWW QKYQKRKFHC ANLTSWPRWL YSLYDAETLM DRIKKQLREW DENLKDDSLP SNP IDFSYR VAACLPIDDV LRIQLLKIGS AIQRLRCELD IMNKCTSLCC KQCQETEITT KNEIFSLSLC GPMAAYVNPH GYVH ETLTV YKACNLNLIG RPSTEHSWFP GYAWTVAQCK ICASHIGWKF TATKKDMSPQ KFWGLTRSAL LPTIPDTEDE ISPDK VILC L

UniProtKB: Protein cereblon

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4S/NaOHHEPES/NaOH pH 7.4
150.0 mMNaClNaCl
3.0 mMC9H15O6PTCEP

詳細: 50 mM HEPES/NaOH pH 7.4, 150 mM NaCl, 3 mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: UltrAuFoil R 0.6/1 300 mesh grids were glow-discharged for 2 min at 20 mA and 39 Pa, pre-incubated with 4 uL of 10 uM FLAG-IKZF1(140-196;Q146A/G151N) for 1 min, and blotted from behind for 4 ...詳細: UltrAuFoil R 0.6/1 300 mesh grids were glow-discharged for 2 min at 20 mA and 39 Pa, pre-incubated with 4 uL of 10 uM FLAG-IKZF1(140-196;Q146A/G151N) for 1 min, and blotted from behind for 4 s. 4 uL of the sample was then applied to the grid. Grids were vitrified using an EM GP plunge freezer operated at 90% humidity and 10 C with 0 s pre-blot, 4 s blot, and 0 s post-blot..
詳細10 uM His6-DDB1dB:FLAG-Spy-CRBN, 100 uM mezigdomide, and 20 uM StrepII-Avi-SALL4(392-449;G416A) were mixed in dilution buffer (50 mM HEPES/NaOH pH 7.4, 150 mM NaCl, 3 mM TCEP) and incubated for 1 hr. Additional dilution buffer was added to the mixture to achieve final concentrations of 1.6 uM DDB1dB:CRBN, 16.0 uM mezigdomide, and 3.2 uM SALL4(392-449;G416A), and 4 uL of the diluted mixture were applied to the grid.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12502 / 平均露光時間: 2.8 sec. / 平均電子線量: 55.3 e/Å2
詳細: One movie was recorded per hole with 25 holes per stage position
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: HELIUM
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 9479675
詳細: Particles were picked using Topaz (v0.2.5) trained on templates from on-the-fly 2D classification
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
詳細: Particles were re-extracted at 0.83 A/pixel, and subsequently processed by reference-based motion correction and global CTF refinement (per-group beam tilt and trefoil). Homogeneous ...詳細: Particles were re-extracted at 0.83 A/pixel, and subsequently processed by reference-based motion correction and global CTF refinement (per-group beam tilt and trefoil). Homogeneous refinement of these processed particles followed by local refinement with a mask encompassing the full particle yielded a final reconstruction at 2.7 A. A local refinement using the CRBN:drug:ZF-focused mask further improved drug and ZF density.
使用した粒子像数: 479953
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
詳細: Masked 3D variability analysis into 16 classes using a soft mask encompassing the CRBN:drug:ZF portion. Particles from 9 classes with the most defined ZF density were selected for homogeneous ...詳細: Masked 3D variability analysis into 16 classes using a soft mask encompassing the CRBN:drug:ZF portion. Particles from 9 classes with the most defined ZF density were selected for homogeneous refinement, leading to a reconstruction at 3.0 A.

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8tnq

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8tnq

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8u17

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8d7z

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Sharpened and unsharpened maps processed by cryoSPARC, in addition to maps post-processed with DeepEMhancer (v0.16), were used for model building. A previously-built model of DDB1dB:CRBN:mezigdomide:SALL4(392-449) was fit into the density as individual chains using ChimeraX (v1.6.1). Using the same ligand restraint file described above, the model was relaxed into the density using Rosetta (v3.13) followed by manual adjustment in Coot. The model was prepared for refinement using phenix.ready_set (v1.21-5207) and refined using phenix.real_space_refine (v1.21-5207).
精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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