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万見
- EMDB-6678: CryoEM structure of type II secretion system cap deletion secreti... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6678
タイトルCryoEM structure of type II secretion system cap deletion secretin GspD in Vibrio cholerae
マップデータVC_GspD_DelCap post-processing map
試料
  • 複合体: T2SS secretin GspD cap deletion
    • 複合体: T2SS secretin GspD cap deletion
      • タンパク質・ペプチド: T2SS secretin GspD cap deletion
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / protein secretion / cell outer membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspD / GspD/PilQ family / Bacterial type II secretion system protein D signature. / Type II secretion system protein GspD, conserved site / NolW-like / Bacterial type II/III secretion system short domain / NolW-like superfamily / Type II/III secretion system / Bacterial type II and III secretion system protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Vibrio cholerae O1 biovar El Tor str. N16961 (コレラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.18 Å
データ登録者Yan ZF / Yin M / Li XM
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the secretin translocation channel in the type II secretion system.
著者: Zhaofeng Yan / Meng Yin / Dandan Xu / Yongqun Zhu / Xueming Li /
要旨: The secretin GspD of the type II secretion system (T2SS) forms a channel across the outer membrane in Gram-negative bacteria to transport substrates from the periplasm to the extracellular milieu. ...The secretin GspD of the type II secretion system (T2SS) forms a channel across the outer membrane in Gram-negative bacteria to transport substrates from the periplasm to the extracellular milieu. The lack of an atomic-resolution structure of the GspD channel hinders the investigation of substrate translocation mechanism of T2SS. Here we report cryo-EM structures of two GspD channels (∼1 MDa), from Escherichia coli K12 and Vibrio cholerae, at ∼3 Å resolution. The structures reveal a pentadecameric channel architecture, wherein three rings of GspD N domains form the periplasmic channel. The secretin domain constitutes a novel double β-barrel channel, with at least 60 β-strands in each barrel, and is stabilized by S domains. The outer membrane channel is sealed by β-strand-enriched gates. On the basis of the partially open state captured, we proposed a detailed gate-opening mechanism. Our structures provide a structural basis for understanding the secretin superfamily and the mechanism of substrate translocation in T2SS.
履歴
登録2016年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年12月28日-
マップ公開2016年12月28日-
更新2017年2月22日-
現状2017年2月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6678.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6678.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 209.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈VC_GspD_DelCap post-processing map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 380 pix.
= 501.6 Å		1.32 Å/pix.
x 380 pix.
= 501.6 Å		1.32 Å/pix.
x 380 pix.
= 501.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.017 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.06133565 - 0.09999309
平均 (標準偏差)0.00021615539 (±0.0027166458)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ380380380
Spacing380380380
セルA=B=C: 501.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z380380380
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z501.600501.600501.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS380380380
D min/max/mean-0.0610.1000.000

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添付データ

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追加マップ: VC GspD DelCap unpost-processing map

ファイルemd_6678_additional.map
注釈VC_GspD_DelCap unpost-processing map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : T2SS secretin GspD cap deletion

全体名称: T2SS secretin GspD cap deletion
要素
  • 複合体: T2SS secretin GspD cap deletion
    • 複合体: T2SS secretin GspD cap deletion
      • タンパク質・ペプチド: T2SS secretin GspD cap deletion

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超分子 #1: T2SS secretin GspD cap deletion

超分子名称: T2SS secretin GspD cap deletion / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae O1 biovar El Tor str. N16961 (コレラ菌)

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超分子 #2: T2SS secretin GspD cap deletion

超分子名称: T2SS secretin GspD cap deletion / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: all

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分子 #1: T2SS secretin GspD cap deletion

分子名称: T2SS secretin GspD cap deletion / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MKYWLKKSSW LLAGSLLSTP LAMANEFSAS FKGTDIQEFI NIVGRNLEKT IIVDPSVRGK VDVRSFDTLN EEQYYSFFLS VLEVYGFAV VEMDNGVLKV IKSKDAKTSA IPVLSGEERA NGDEVITQVV AVKNVSVREL SPLLRQLIDN AGAGNVVHYD P ANIILITG ...文字列:
MKYWLKKSSW LLAGSLLSTP LAMANEFSAS FKGTDIQEFI NIVGRNLEKT IIVDPSVRGK VDVRSFDTLN EEQYYSFFLS VLEVYGFAV VEMDNGVLKV IKSKDAKTSA IPVLSGEERA NGDEVITQVV AVKNVSVREL SPLLRQLIDN AGAGNVVHYD P ANIILITG RAAVVNRLAE IIRRVDQAGD KEIEVVELNN ASAAEMVRIV EALNKTTDAQ NTPEFLKPKF VADERTNSIL IS GDPKVRE RLKRLIKQLD VEMAAKGNNR VVYLKYAKAE DLVEVLKGVS ENLQAEKGTG QPTTSKRNEV MIAAHADTNS LVL TAPQDI MNAMLEVIGQ LDIRRAQVLI EALIVEMAEG DGINLGVQWG SLESGSVIQY GNTGASIGNV MIGLEEAKKG DYTK LASAL SSIQGAAVSI AMGDWTALIN AVSNDSSSNI LSSPSITVMD NGEASFIVGE EVPVITGSTA GSNNDNPFQT VDRKE VGIK LKVVPQINEG NSVQLNIEQE VSNVLGANGA VDVRFAKRQL NTSVMVQDGQ MLVLGGLIDE RALESESKVP LLGDIP LLG QLFRSTSSQV EKKNLMVFIK PTIIRDGVTA DGITQRKYNY IRAEQLFRAE KGLRLLDDAS VPVLPKFGDD RRHSPEI QA FIEQMEAKQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DARK FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C15 (15回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 3957
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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