+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6493 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Electron cryo-microscopy of bacteriophage EL chaperonin in the ADP-bound conformation | |||||||||
![]() | Reconstruction of the bacteriophage phi EL ADP-bound chaperonin conformation | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | chaperonin / phi-EL / protein folding / ADP conformation | |||||||||
機能・相同性 | ![]() GroEL-GroES complex / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / positive regulation of T cell activation ...GroEL-GroES complex / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / positive regulation of T cell activation / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.7 Å | |||||||||
![]() | Molugu SK / Hildenbrand ZL / Morgan DG / Sherman MB / He L / Georgopoulos C / Sernova NV / Kurochkina LP / Mesyanzhinov VV / Miroshnikov KA / Bernal RA | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Ring Separation Highlights the Protein-Folding Mechanism Used by the Phage EL-Encoded Chaperonin. 著者: Sudheer K Molugu / Zacariah L Hildenbrand / David Gene Morgan / Michael B Sherman / Lilin He / Costa Georgopoulos / Natalia V Sernova / Lidia P Kurochkina / Vadim V Mesyanzhinov / Konstantin ...著者: Sudheer K Molugu / Zacariah L Hildenbrand / David Gene Morgan / Michael B Sherman / Lilin He / Costa Georgopoulos / Natalia V Sernova / Lidia P Kurochkina / Vadim V Mesyanzhinov / Konstantin A Miroshnikov / Ricardo A Bernal / ![]() ![]() 要旨: Chaperonins are ubiquitous, ATP-dependent protein-folding molecular machines that are essential for all forms of life. Bacteriophage φEL encodes its own chaperonin to presumably fold exceedingly ...Chaperonins are ubiquitous, ATP-dependent protein-folding molecular machines that are essential for all forms of life. Bacteriophage φEL encodes its own chaperonin to presumably fold exceedingly large viral proteins via profoundly different nucleotide-binding conformations. Our structural investigations indicate that ATP likely binds to both rings simultaneously and that a misfolded substrate acts as the trigger for ATP hydrolysis. More importantly, the φEL complex dissociates into two single rings resulting from an evolutionarily altered residue in the highly conserved ATP-binding pocket. Conformational changes also more than double the volume of the single-ring internal chamber such that larger viral proteins are accommodated. This is illustrated by the fact that φEL is capable of folding β-galactosidase, a 116-kDa protein. Collectively, the architecture and protein-folding mechanism of the φEL chaperonin are significantly different from those observed in group I and II chaperonins. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 14.4 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 96.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 79.3 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 78.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Reconstruction of the bacteriophage phi EL ADP-bound chaperonin conformation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.17 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-
試料の構成要素
-全体 : Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ADP-bound conformation
全体 | 名称: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ADP-bound conformation |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ADP-bound conformation
超分子 | 名称: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ADP-bound conformation タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homoheptamer / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 理論値: 431.7677 KDa |
-分子 #1: phi-EL chaperonin
分子 | 名称: phi-EL chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 61.6811 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | UniProtKB: Putative GroEL-like chaperonine protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
濃度 | 2.5 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 50 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM NaCl, 2 mM ADP, 2 mM EDTA |
グリッド | 詳細: Quantifoil R2/2 grids glow-discharged in air for 1 minute |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 2-3 seconds before plunging |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FS |
---|---|
温度 | 最低: 88 K / 最高: 103 K / 平均: 100 K |
日付 | 2009年8月1日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) デジタル化 - サンプリング間隔: 12 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 69000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-
画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
---|---|
最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, EMAN2, RELION / 使用した粒子像数: 18778 |