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万見
- EMDB-6432: RCT reconstruction of glycoprotein gHgLgO in complex with neutral... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6432
タイトルRCT reconstruction of glycoprotein gHgLgO in complex with neutralizing Fab fragments 3G16 and 13H11
マップデータRCT reconstruction of glycoprotein gHgLgO in complex with neutralizing Fab fragments 3G16 and 13H11
試料
  • 試料: Glycoprotein gH/gL/gO Complex bound to 13H11 and 3G16 Fab Fragment
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein H
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein L
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein O
  • タンパク質・ペプチド: 3G16 antibody Fab fragment
  • タンパク質・ペプチド: 13H11 antibody Fab fragment
キーワードCMV / Pentameric gHgLgO entry virus
生物種Cytomegalovirus (ウイルス) / unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Ciferri C / Cianfrocco MA / Chandramouli S / Carfi A
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2015
タイトル: Antigenic Characterization of the HCMV gH/gL/gO and Pentamer Cell Entry Complexes Reveals Binding Sites for Potently Neutralizing Human Antibodies.
著者: Claudio Ciferri / Sumana Chandramouli / Alexander Leitner / Danilo Donnarumma / Michael A Cianfrocco / Rachel Gerrein / Kristian Friedrich / Yukti Aggarwal / Giuseppe Palladino / Ruedi ...著者: Claudio Ciferri / Sumana Chandramouli / Alexander Leitner / Danilo Donnarumma / Michael A Cianfrocco / Rachel Gerrein / Kristian Friedrich / Yukti Aggarwal / Giuseppe Palladino / Ruedi Aebersold / Nathalie Norais / Ethan C Settembre / Andrea Carfi /
要旨: Human Cytomegalovirus (HCMV) is a major cause of morbidity and mortality in transplant patients and in fetuses following congenital infection. The glycoprotein complexes gH/gL/gO and ...Human Cytomegalovirus (HCMV) is a major cause of morbidity and mortality in transplant patients and in fetuses following congenital infection. The glycoprotein complexes gH/gL/gO and gH/gL/UL128/UL130/UL131A (Pentamer) are required for HCMV entry in fibroblasts and endothelial/epithelial cells, respectively, and are targeted by potently neutralizing antibodies in the infected host. Using purified soluble forms of gH/gL/gO and Pentamer as well as a panel of naturally elicited human monoclonal antibodies, we determined the location of key neutralizing epitopes on the gH/gL/gO and Pentamer surfaces. Mass Spectrometry (MS) coupled to Chemical Crosslinking or to Hydrogen Deuterium Exchange was used to define residues that are either in proximity or part of neutralizing epitopes on the glycoprotein complexes. We also determined the molecular architecture of the gH/gL/gO- and Pentamer-antibody complexes by Electron Microscopy (EM) and 3D reconstructions. The EM analysis revealed that the Pentamer specific neutralizing antibodies bind to two opposite surfaces of the complex, suggesting that they may neutralize infection by different mechanisms. Together, our data identify the location of neutralizing antibodies binding sites on the gH/gL/gO and Pentamer complexes and provide a framework for the development of antibodies and vaccines against HCMV.
履歴
登録2015年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年9月23日-
マップ公開2016年8月24日-
更新2016年11月9日-
現状2016年11月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6432.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RCT reconstruction of glycoprotein gHgLgO in complex with neutralizing Fab fragments 3G16 and 13H11
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.3 Å/pix.
x 100 pix.
= 430. Å		4.3 Å/pix.
x 100 pix.
= 430. Å		4.3 Å/pix.
x 100 pix.
= 430. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.3 / ムービー #1: 3.3
最小 - 最大-5.36818504 - 23.263364790000001
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 430.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.34.34.3
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z430.000430.000430.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-20-28-19
NX/NY/NZ415638
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-5.36823.263-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Glycoprotein gH/gL/gO Complex bound to 13H11 and 3G16 Fab Fragment

全体名称: Glycoprotein gH/gL/gO Complex bound to 13H11 and 3G16 Fab Fragment
要素
  • 試料: Glycoprotein gH/gL/gO Complex bound to 13H11 and 3G16 Fab Fragment
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein H
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein L
  • タンパク質・ペプチド: Glycoprotein O
  • タンパク質・ペプチド: 3G16 antibody Fab fragment
  • タンパク質・ペプチド: 13H11 antibody Fab fragment

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超分子 #1000: Glycoprotein gH/gL/gO Complex bound to 13H11 and 3G16 Fab Fragment

超分子名称: Glycoprotein gH/gL/gO Complex bound to 13H11 and 3G16 Fab Fragment
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Glycosylation increases size. / Number unique components: 5
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 250 KDa / 手法: Size Exclusion Chromatography

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分子 #1: Glycoprotein H

分子名称: Glycoprotein H / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Cytomegalovirus (ウイルス)
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 250 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #2: Glycoprotein L

分子名称: Glycoprotein L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Cytomegalovirus (ウイルス)
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 250 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #3: Glycoprotein O

分子名称: Glycoprotein O / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Cytomegalovirus (ウイルス)
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 250 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #4: 3G16 antibody Fab fragment

分子名称: 3G16 antibody Fab fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 250 KDa

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分子 #5: 13H11 antibody Fab fragment

分子名称: 13H11 antibody Fab fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 250 KDa

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2014年4月4日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 実像数: 50
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 3000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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