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万見
- EMDB-6424: The U4 antibody epitope on human papillomavirus 16 identified by ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6424
タイトルThe U4 antibody epitope on human papillomavirus 16 identified by cryo-EM
マップデータQuasi-HPV16 complexed with H16.U4
試料
  • 試料: Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 Fab
  • ウイルス: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: H16.U4 antibody
キーワードHPV16 / antibody / cryoEM / U4 / neutralization / Fab
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Guan J / Bywaters SM / Brendle SA / Lee H / Ashley RE / Christensen ND / Hafenstein S
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: The U4 Antibody Epitope on Human Papillomavirus 16 Identified by Cryo-electron Microscopy.
著者: Jian Guan / Stephanie M Bywaters / Sarah A Brendle / Hyunwook Lee / Robert E Ashley / Neil D Christensen / Susan Hafenstein /
要旨: The human papillomavirus (HPV) major structural protein L1 composes capsomers that are linked together through interactions mediated by the L1 C terminus to constitute a T=7 icosahedral capsid. H16. ...The human papillomavirus (HPV) major structural protein L1 composes capsomers that are linked together through interactions mediated by the L1 C terminus to constitute a T=7 icosahedral capsid. H16.U4 is a type-specific monoclonal antibody recognizing a conformation-dependent neutralizing epitope of HPV thought to include the L1 protein C terminus. The structure of human papillomavirus 16 (HPV16) complexed with H16.U4 fragments of antibody (Fab) was solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM) image reconstruction. Atomic structures of virus and Fab were fitted into the corresponding cryo-EM densities to identify the antigenic epitope. The antibody footprint mapped predominately to the L1 C-terminal arm with an additional contact point on the side of the capsomer. This footprint describes an epitope that is presented capsid-wide. However, although the H16.U4 epitope suggests the presence of 360 potential binding sites exposed in the capsid valley between each capsomer, H16.U4 Fab bound only to epitopes located around the icosahedral five-fold vertex of the capsid. Thus, the binding characteristics of H16.U4 defined in this study showed a distinctive selectivity for local conformation-dependent interactions with specific L1 invading arms between five-fold related capsomers.
IMPORTANCE: Human papillomavirus 16 (HPV16) is the most prevalent oncogenic genotype in HPV-associated anogenital and oral cancers. Here we use cryo-EM reconstruction techniques to solve the ...IMPORTANCE: Human papillomavirus 16 (HPV16) is the most prevalent oncogenic genotype in HPV-associated anogenital and oral cancers. Here we use cryo-EM reconstruction techniques to solve the structures of the HPV16 capsid complexes using H16.U4 fragment of antibody (Fab). Different from most other antibodies directed against surface loops, H16.U4 monoclonal antibody is unique in targeting the C-terminal arm of the L1 protein. This monoclonal antibody (MAb) is used throughout the HPV research community in HPV serological and vaccine development and to define mechanisms of HPV uptake. The unique binding mode of H16.U4 defined here shows important conformation-dependent interactions within the HPV16 capsid. By targeting an important structural and conformational epitope, H16.U4 may identify subtle conformational changes in different maturation stages of the HPV capsid and provide a key probe to analyze the mechanisms of HPV uptake during the early stages of virus infection. Our analyses precisely define important conformational epitopes on HPV16 capsids that are key targets for successful HPV prophylactic vaccines.
履歴
登録2015年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年9月23日-
マップ公開2015年10月7日-
更新2015年11月25日-
現状2015年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jba
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3jba
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6424.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6424.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 210.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Quasi-HPV16 complexed with H16.U4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.33 Å/pix.
x 384 pix.
= 894.72 Å		2.33 Å/pix.
x 384 pix.
= 894.72 Å		2.33 Å/pix.
x 384 pix.
= 894.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.1312201 - 6.05018234
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-192-192-192
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 894.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.332.332.33
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z894.720894.720894.720
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-192-192-192
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-2.1316.0500.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 Fab

全体名称: Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 Fab
要素
  • 試料: Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 Fab
  • ウイルス: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: H16.U4 antibody

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超分子 #1000: Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 Fab

超分子名称: Quasi-HPV16 complexed with H16.U4 Fab / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 32.8 MDa

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超分子 #1: Human papillomavirus type 16

超分子名称: Human papillomavirus type 16 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 333760 / 生物種: Human papillomavirus type 16 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Sci species serotype: HPV16
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換株: HEK293TT / 組換プラスミド: SV40
分子量理論値: 32.8 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: L1 L2 / 直径: 590 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: H16.U4 antibody

分子名称: H16.U4 antibody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 1 M NaCl, 200 mM Tris
グリッド詳細: glow-discharged holey carbon support grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 102 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100
温度平均: 95 K
日付2014年7月22日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 151 / 平均電子線量: 15 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.43 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected using semi-automatic program e2boxer.py (EMAN2).
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: auto3dem, RELION, EMAN2 / 使用した粒子像数: 5806

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j6r


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F
ソフトウェア名称: Situs, Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3jba:
The U4 antibody epitope on human papillomavirus 16 identified by cryo-EM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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