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万見
- EMDB-6260: ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complexes bind with AF1 antibody -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6260
タイトルERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complexes bind with AF1 antibody
マップデータERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complexe bound to AF1 antibody
試料
  • 試料: ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complex bound to AF1 antibody
  • タンパク質・ペプチド: estrogen receptor alpha
  • タンパク質・ペプチド: steroid receptor coactivator-3
  • タンパク質・ペプチド: histone acetyltransferase p300
  • タンパク質・ペプチド: AF1 antibody
  • DNA: estrogen response element
キーワードEstrogen Receptor
機能・相同性transcription regulator complex
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト) / unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35.0 Å
データ登録者Yi P / Wang Z / Feng Q / Pintilie GD / Foulds CE / Lanz RB / Ludtke SJ / Schmid MF / Chiu W / O'Malley BW
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2015
タイトル: Structure of a biologically active estrogen receptor-coactivator complex on DNA.
著者: Ping Yi / Zhao Wang / Qin Feng / Grigore D Pintilie / Charles E Foulds / Rainer B Lanz / Steven J Ludtke / Michael F Schmid / Wah Chiu / Bert W O'Malley /
要旨: Estrogen receptor (ER/ESR1) is a transcription factor critical for development, reproduction, metabolism, and cancer. ER function hinges on its ability to recruit primary and secondary coactivators, ...Estrogen receptor (ER/ESR1) is a transcription factor critical for development, reproduction, metabolism, and cancer. ER function hinges on its ability to recruit primary and secondary coactivators, yet structural information on the full-length receptor-coactivator complex to complement preexisting and sometimes controversial biochemical information is lacking. Here, we use cryoelectron microscopy (cryo-EM) to determine the quaternary structure of an active complex of DNA-bound ERα, steroid receptor coactivator 3 (SRC-3/NCOA3), and a secondary coactivator (p300/EP300). Our structural model suggests the following assembly mechanism for the complex: each of the two ligand-bound ERα monomers independently recruits one SRC-3 protein via the transactivation domain of ERα; the two SRC-3s in turn bind to different regions of one p300 protein through multiple contacts. We also present structural evidence for the location of activation function 1 (AF-1) in a full-length nuclear receptor, which supports a role for AF-1 in SRC-3 recruitment.
履歴
登録2015年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月18日-
マップ公開2015年8月26日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6260.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6260.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complexe bound to AF1 antibody
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.62 Å/pix.
x 200 pix.
= 724. Å		3.62 Å/pix.
x 200 pix.
= 724. Å		3.62 Å/pix.
x 200 pix.
= 724. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.62 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 2.3 / ムービー #1: 9
最小 - 最大0.0 - 25.493207930000001
平均 (標準偏差)0.09419256 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-99-99-102
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 724.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.623.623.62
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z724.000724.000724.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-99-99-102
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.00025.4930.094

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complex bound to AF1 antibody

全体名称: ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complex bound to AF1 antibody
要素
  • 試料: ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complex bound to AF1 antibody
  • タンパク質・ペプチド: estrogen receptor alpha
  • タンパク質・ペプチド: steroid receptor coactivator-3
  • タンパク質・ペプチド: histone acetyltransferase p300
  • タンパク質・ペプチド: AF1 antibody
  • DNA: estrogen response element

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超分子 #1000: ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complex bound to AF1 antibody

超分子名称: ERE-DNA/ERalpha/SRC-3/p300 complex bound to AF1 antibody
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 5
分子量実験値: 950 KDa / 理論値: 920 KDa

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分子 #1: estrogen receptor alpha

分子名称: estrogen receptor alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ERalpha / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: SF9
配列GO: transcription regulator complex

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分子 #2: steroid receptor coactivator-3

分子名称: steroid receptor coactivator-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: SRC-3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: SF9
配列GO: transcription regulator complex

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分子 #3: histone acetyltransferase p300

分子名称: histone acetyltransferase p300 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: EP300 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: SF9
配列GO: transcription regulator complex

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分子 #5: AF1 antibody

分子名称: AF1 antibody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

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分子 #4: estrogen response element

分子名称: estrogen response element / タイプ: dna / ID: 4 / Name.synonym: ERE DNA / 分類: DNA / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 10 mM MgCl2, 0.025% Triton X-100, 1mM DTT
グリッド詳細: 200 mesh gold grid with thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 1 second before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
温度最低: 90 K / 最高: 105 K / 平均: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification.
日付2014年3月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 177 / 平均電子線量: 25 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: 60 degree holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細EMAN2
CTF補正詳細: per frame
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 35.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 4877

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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