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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6241
タイトルThe Structure of a Biologically Active Estrogen Receptor-Coactivator Complex on DNA
マップデータERa/SRC-3/p300 complex
試料
  • 試料: ERa/SRC-3/p300 complex
  • タンパク質・ペプチド: estrogen receptor alpha
  • タンパク質・ペプチド: steroid receptor coactivator-3
  • タンパク質・ペプチド: p300
キーワードEstrogen receptor
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Yi P / Wang Z / Feng Q / Pintilie GD / Foulds CE / Lanz RB / Ludtke SJ / Schmid MF / Chiu W / O'Malley BW
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2015
タイトル: Structure of a biologically active estrogen receptor-coactivator complex on DNA.
著者: Ping Yi / Zhao Wang / Qin Feng / Grigore D Pintilie / Charles E Foulds / Rainer B Lanz / Steven J Ludtke / Michael F Schmid / Wah Chiu / Bert W O'Malley /
要旨: Estrogen receptor (ER/ESR1) is a transcription factor critical for development, reproduction, metabolism, and cancer. ER function hinges on its ability to recruit primary and secondary coactivators, ...Estrogen receptor (ER/ESR1) is a transcription factor critical for development, reproduction, metabolism, and cancer. ER function hinges on its ability to recruit primary and secondary coactivators, yet structural information on the full-length receptor-coactivator complex to complement preexisting and sometimes controversial biochemical information is lacking. Here, we use cryoelectron microscopy (cryo-EM) to determine the quaternary structure of an active complex of DNA-bound ERα, steroid receptor coactivator 3 (SRC-3/NCOA3), and a secondary coactivator (p300/EP300). Our structural model suggests the following assembly mechanism for the complex: each of the two ligand-bound ERα monomers independently recruits one SRC-3 protein via the transactivation domain of ERα; the two SRC-3s in turn bind to different regions of one p300 protein through multiple contacts. We also present structural evidence for the location of activation function 1 (AF-1) in a full-length nuclear receptor, which supports a role for AF-1 in SRC-3 recruitment.
履歴
登録2015年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年1月28日-
マップ公開2016年4月13日-
更新2016年4月27日-
現状2016年4月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6241.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ERa/SRC-3/p300 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.16 Å/pix.
x 200 pix.
= 432. Å		2.16 Å/pix.
x 200 pix.
= 432. Å		2.16 Å/pix.
x 200 pix.
= 432. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 1.0 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-0.00729616 - 3.63913774
平均 (標準偏差)0.04936328 (±0.22845118)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 432.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.162.162.16
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z432.000432.000432.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0073.6390.049

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添付データ

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添付マップデータ: ER ab1.map

ファイルER_ab1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: ER af1ab.map

ファイルER_af1ab.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: p300-ab1.map

ファイルp300-ab1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: p300-ab2.map

ファイルp300-ab2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: p300.map

ファイルp300.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ERa/SRC-3/p300 complex

全体名称: ERa/SRC-3/p300 complex
要素
  • 試料: ERa/SRC-3/p300 complex
  • タンパク質・ペプチド: estrogen receptor alpha
  • タンパク質・ペプチド: steroid receptor coactivator-3
  • タンパク質・ペプチド: p300

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超分子 #1000: ERa/SRC-3/p300 complex

超分子名称: ERa/SRC-3/p300 complex / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3
分子量実験値: 800 KDa / 理論値: 770 KDa / 手法: Sedimentation

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分子 #1: estrogen receptor alpha

分子名称: estrogen receptor alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ERalpha / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #2: steroid receptor coactivator-3

分子名称: steroid receptor coactivator-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: SRC-3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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分子 #3: p300

分子名称: p300 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: continuous carbon film supported by a 200-mesh R1.2/1.3 Quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot 1 second prior to plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification.
日付2012年10月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 806 / 平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Refinements were carried out with a final search angle of 2 degrees using the e2refine.py program.
CTF補正詳細: per image
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 18120
最終 角度割当詳細: EMAN2: final search angle 2 degrees

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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