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- EMDB-62372: Composite map of human PNPase in open form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62372
タイトルComposite map of human PNPase in open form
マップデータ
試料
  • 複合体: Human PNPase in open form
    • タンパク質・ペプチド: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
キーワード3'-to-5' exoribonuclease / RNA degradation / RNA import / mitochondria / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into mitochondrion / mitochondrial mRNA polyadenylation / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / Mitochondrial RNA degradation / positive regulation of miRNA catabolic process / mitochondrial RNA 5'-end processing / poly(G) binding ...RNA import into mitochondrion / mitochondrial mRNA polyadenylation / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / Mitochondrial RNA degradation / positive regulation of miRNA catabolic process / mitochondrial RNA 5'-end processing / poly(G) binding / polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / mitochondrial RNA catabolic process / exosome (RNase complex) / positive regulation of mRNA catabolic process / regulation of cellular senescence / rRNA import into mitochondrion / regulation of cellular respiration / response to growth hormone / RNA catabolic process / miRNA binding / poly(U) RNA binding / protein homotrimerization / mRNA catabolic process / cellular response to interferon-beta / response to cAMP / liver regeneration / mitochondrion organization / protein homooligomerization / mitochondrial intermembrane space / mRNA processing / 3'-5'-RNA exonuclease activity / cellular response to oxidative stress / ribosome / mitochondrial matrix / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / RNA binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 ...Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.86 Å
データ登録者Li YC / Yuan HS
資金援助 台湾, 1件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Structural insights into human PNPase in health and disease.
著者: Yi-Ching Li / Chun-Hsiung Wang / Malay Patra / Yi-Ping Chen / Wei-Zen Yang / Hanna S Yuan /
要旨: Human polynucleotide phosphorylase (hPNPase) is a 3'-to-5' exoribonuclease located in mitochondria, where it plays crucial roles in RNA degradation and RNA import. Mutations in hPNPase can impair ...Human polynucleotide phosphorylase (hPNPase) is a 3'-to-5' exoribonuclease located in mitochondria, where it plays crucial roles in RNA degradation and RNA import. Mutations in hPNPase can impair these functions, leading to various mitochondrial dysfunctions and diseases. However, the mechanisms by which hPNPase switches between its roles as an RNA-degrading enzyme and an RNA carrier, as well as how disease-associated mutations may affect these distinct functions, remain unclear. In this study, we present cryo-electron microscopy structures of hPNPase, highlighting the flexibility of its S1 domains, which cap the ring-like RNA-degradation chamber and shift between two distinctive open and closed conformations. We further demonstrate by small-angle X-ray scattering and biochemical analyses that the disease-associated mutations P467S and G499R impair hPNPase's stem-loop RNA-binding and degradation activities by limiting the S1 domain's ability to transition from an open to closed state. Conversely, the D713Y mutation, located within the S1 domain, does not affect the RNA-binding affinity of hPNPase, but diminishes its interaction with Suv3 helicase for cooperative degradation of structured RNA. Collectively, these findings underscore the critical role of S1 domain mobility in capturing structured RNA for degradation and import, as well as its involvement in mitochondrial degradosome assembly. Our study thereby reveals the molecular mechanism of hPNPase in RNA binding and degradation, and the multiple molecular defects that could be induced by disease-linked mutations in hPNPase.
履歴
登録2024年11月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62372.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62372.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.1832848 - 0.66887397
平均 (標準偏差)0.0020289351 (±0.020845992)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human PNPase in open form

全体名称: Human PNPase in open form
要素
  • 複合体: Human PNPase in open form
    • タンパク質・ペプチド: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial

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超分子 #1: Human PNPase in open form

超分子名称: Human PNPase in open form / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial

分子名称: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: polyribonucleotide nucleotidyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 78.007211 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGAVAVDLGN RKLEISSGKL ARFADGSAVV QSGDTAVMVT AVSKTKPSPS QFMPLVVDYR QKAAAAGRIP TNYLRREVGT SDKEILTSR IIDRSIRPLF PAGYFYDTQV LCNLLAVDGV NEPDVLAING ASVALSLSDI PWNGPVGAVR IGIIDGEYVV N PTRKEMSS ...文字列:
MGAVAVDLGN RKLEISSGKL ARFADGSAVV QSGDTAVMVT AVSKTKPSPS QFMPLVVDYR QKAAAAGRIP TNYLRREVGT SDKEILTSR IIDRSIRPLF PAGYFYDTQV LCNLLAVDGV NEPDVLAING ASVALSLSDI PWNGPVGAVR IGIIDGEYVV N PTRKEMSS STLNLVVAGA PKSQIVMLEA SAENILQQDF CHAIKVGVKY TQQIIQGIQQ LVKETGVTKR TPQKLFTPSP EI VKYTHKL AMERLYAVFT DYEHDKVSRD EAVNKIRLDT EEQLKEKFPE ADPYEIIESF NVVAKEVFRS IVLNEYKRCD GRD LTSLRN VSCEVDMFKT LHGSALFQRG QTQVLCTVTF DSLESGIKSD QVITAINGIK DKNFMLHYEF PPYATNEIGK VTGL NRREL GHGALAEKAL YPVIPRDFPF TIRVTSEVLE SNGSSSMASA CGGSLALMDS GVPISSAVAG VAIGLVTKTD PEKGE IEDY RLLTDILGIE DYNGDMDFKI AGTNKGITAL QADIKLPGIP IKIVMEAIQQ ASVAKKEILQ IMNKTISKPR ASRKEN GPV VETVQVPLSK RAKFVGPGGY NLKKLQAETG VTISQVDEET FSVFAPTPSA MHEARDFITE ICKDDQEQQL EFGAVYT AT ITEIRDTGVM VKLYPNMTAV LLHNTQLDQR KIKHPTALGL EVGQEIQVKY FGRDPADGRM RLSRKVLQ

UniProtKB: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 91100
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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