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- EMDB-60975: Cryo-EM structure of SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60975
タイトルCryo-EM structure of SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4
マップデータ
試料
  • 複合体: SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4
    • 複合体: Spike of BA.2.75 variant
    • 複合体: The Fab fragments of three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4
キーワードCryo-EM / SARs-CoV-2 / antibody / VIRAL PROTEIN
生物種Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.31 Å
データ登録者Sun H / Jiang Y / Li S / Zheng Q
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2025
タイトル: Engineering a multivalent antibody nanoparticle to overcome SARS-CoV-2 Omicron immune evasion.
著者: Hui Sun / Yanan Jiang / Miaolin Lan / Ming Zhou / Gangshun Yi / Juan Shen / Tingting Deng / Liqin Liu / Yang Huang / Yu Li / Jinfu Su / Yanling Lin / Zhenqin Chen / Lizhi Zhou / Tingting Li / ...著者: Hui Sun / Yanan Jiang / Miaolin Lan / Ming Zhou / Gangshun Yi / Juan Shen / Tingting Deng / Liqin Liu / Yang Huang / Yu Li / Jinfu Su / Yanling Lin / Zhenqin Chen / Lizhi Zhou / Tingting Li / Hai Yu / Tong Cheng / Yali Zhang / Lunzhi Yuan / Shaowei Li / Ying Gu / Peijun Zhang / Ningshao Xia / Qingbing Zheng /
要旨: The rapid evolution of SARS-CoV-2 and the subsequent emergence of Omicron subvariants pose significant challenges to the efficacy of existing vaccines and therapeutics, including those previously ...The rapid evolution of SARS-CoV-2 and the subsequent emergence of Omicron subvariants pose significant challenges to the efficacy of existing vaccines and therapeutics, including those previously reported most broad neutralizing antibodies (bnAbs). Here, we investigated the molecular basis of the altered neutralization profile of a bnAb, 1C4, against recent variants. 1C4 is effective against early variants from Alpha to Omicron BQ.1, but is circumvented by BQ.1.1, XBB and thereafter variants, primarily due to an additional R346T mutation that diminishes its binding affinity. Cryo-electron microscopy analysis revealed that despite the loss of neutralizing potency, 1C4 retained residual binding to the spike protein of immune-evasive variants such as XBB, which harbor altered receptor-binding domain (RBD). Furthermore, 1C4 exhibited a diminished capacity to inhibit ACE2 engagement with Omicron variants, amplifying the intricacies of viral immune evasion tactics. To address this, we employed the mi3-SpyCatcher-based nanoparticle to polymerize 1C4 (mi3-1C4), which reestablished the neutralization potency against recent variants by enhancing avidity via multivalent binding. Such multivalent binding can promote efficient spike aggregation as well as viral cross-linking, thereby providing enhanced protection against both the infection of Beta and XBB variants in a hamster model. Together, our findings delineate the molecular landscape of immune evasion by neutralizing antibodies and provide strategic insight for the adaptation of antibody engineering to keep pace with viral evolution.
履歴
登録2024年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60975.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60975.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.78 Å/pix.
x 576 pix.
= 448.128 Å		0.78 Å/pix.
x 576 pix.
= 448.128 Å		0.78 Å/pix.
x 576 pix.
= 448.128 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.778 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.04582063 - 0.18917648
平均 (標準偏差)-0.00026217118 (±0.0061564455)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 448.128 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60975_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60975_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, ...

全体名称: SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4
要素
  • 複合体: SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4
    • 複合体: Spike of BA.2.75 variant
    • 複合体: The Fab fragments of three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4

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超分子 #1: SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, ...

超分子名称: SARS-CoV-2 BA.2.75 spike protein in complex with three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)

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超分子 #2: Spike of BA.2.75 variant

超分子名称: Spike of BA.2.75 variant / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)

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超分子 #3: The Fab fragments of three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4

超分子名称: The Fab fragments of three-nAb 8H12, 3E2 and 1C4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 44969
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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