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万見
- EMDB-60118: Cryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60118
タイトルCryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii F1-ATPase rotary subunits gamma and epsilon and novel compound targets - Conformation 2
マップデータ
試料
  • 複合体: Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with truncation mutation at subunit epsilon CTD, 134-139
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードATP hydrolysis / F1-ATPase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Le KCM / Wong CF / Gruber G
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore)RG20/22 シンガポール
引用ジャーナル: FASEB J / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii F-ATPase rotary subunits γ and ε, unveiling novel compound targets.
著者: Khoa Cong Minh Le / Chui Fann Wong / Volker Müller / Gerhard Grüber /
要旨: Priority 1: critical WHO pathogen Acinetobacter baumannii depends on ATP synthesis and ATP:ADP homeostasis and its bifunctional FF-ATP synthase. While synthesizing ATP, it regulates ATP cleavage by ...Priority 1: critical WHO pathogen Acinetobacter baumannii depends on ATP synthesis and ATP:ADP homeostasis and its bifunctional FF-ATP synthase. While synthesizing ATP, it regulates ATP cleavage by its inhibitory ε subunit to prevent wasteful ATP consumption. We determined cryo-electron microscopy structures of the ATPase active A. baumannii F-αßγε mutant in four distinct conformational states, revealing four transition states and structural transformation of the ε's C-terminal domain, forming the switch of an ATP hydrolysis off- and an ATP synthesis on-state based. These alterations go in concert with altered motions and interactions in the catalytic- and rotary subunits of this engine. These A. baumannii interacting sites provide novel pathogen-specific targets for inhibitors, with the aim of ATP depletion and/or ATP synthesis and growth inhibition. Furthermore, the presented diversity to other bacterial F-ATP synthases extends the view of structural elements regulating such a catalyst.
履歴
登録2024年5月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60118.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60118.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 343.2 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 343.2 Å		0.86 Å/pix.
x 400 pix.
= 343.2 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.858 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.078
最小 - 最大-0.27117604 - 0.6190154
平均 (標準偏差)-0.000094132454 (±0.015797967)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 343.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_60118_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60118_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60118_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with trunca...

全体名称: Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with truncation mutation at subunit epsilon CTD, 134-139
要素
  • 複合体: Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with truncation mutation at subunit epsilon CTD, 134-139
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with trunca...

超分子名称: Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with truncation mutation at subunit epsilon CTD, 134-139
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
分子量理論値: 370 KDa

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分子 #1: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Subunit epsilon with truncated C-terminus domain, deletion I134-Q139
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
分子量理論値: 13.83884 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MATMQCDVVS VKESIYSGAV TMLIAKGAGG ELGILPGHAP LVTLLQPGPI RVLLENGTEE IVYVSGGVLE VQPHVVTVLA DTAIRADNL DEAAILEARK NAEQLLANQK SDLDSAAALA ALAETAAQLE TIRK

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

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分子 #2: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
分子量理論値: 55.452906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MQQLNPSEIS ALIKQRIGDL DTSATAKNEG TIVMVSDGIV RIHGLADAMY GEMIEFDGGL FGMALNLEQD SVGAVVLGNY LSLQEGQKA RCTGRVLEVP VGPELLGRVV DALGNPIDGK GPIDAKLTDA VEKVAPGVIW RQSVDQPVQT GYKSVDTMIP V GRGQRELI ...文字列:
MQQLNPSEIS ALIKQRIGDL DTSATAKNEG TIVMVSDGIV RIHGLADAMY GEMIEFDGGL FGMALNLEQD SVGAVVLGNY LSLQEGQKA RCTGRVLEVP VGPELLGRVV DALGNPIDGK GPIDAKLTDA VEKVAPGVIW RQSVDQPVQT GYKSVDTMIP V GRGQRELI IGDRQTGKTA MAIDAIIAQK NSGIKCVYVA IGQKQSTIAN VVRKLEETGA MAYTTVVAAA AADPAAMQYL AP YSGCTMG EYFRDRGEDA LIIYDDLSKQ AVAYRQISLL LRRPPGREAY PGDVFYLHSR LLERASRVSA EYVEKFTNGA VTG KTGSLT ALPIIETQAG DVSAFVPTNV ISITDGQIFL ETSLFNAGIR PAVNAGISVS RVGGSAQTKI IKKLSGGIRT ALAQ YRELA AFAQFASDLD EATRKQLEHG QRVTELMKQK QYAPYSIADQ AVSVYASNEG YMADVEVKKI VDFDAALIAY FRSEY APLM KQIDETGDYN KDIEAAIKAG IESFKATQTY

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #3: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
分子量理論値: 50.32718 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSSGRIIQII GAVIDVEFER TSVPKIYDAL QVDGTETTLE VQQQLGDGVV RTIAMGSTEG LKRGLTVTST NAPISVPVGT ATLGRIMDV LGRPIDEAGP VATEERLPIH RQAPSYAEQA ASTDLLETGI KVIDLLCPFA KGGKVGLFGG AGVGKTVNMM E LINNIAKA ...文字列:
MSSGRIIQII GAVIDVEFER TSVPKIYDAL QVDGTETTLE VQQQLGDGVV RTIAMGSTEG LKRGLTVTST NAPISVPVGT ATLGRIMDV LGRPIDEAGP VATEERLPIH RQAPSYAEQA ASTDLLETGI KVIDLLCPFA KGGKVGLFGG AGVGKTVNMM E LINNIAKA HSGLSVFAGV GERTREGNDF YHEMKDSNVL DKVAMVYGQM NEPPGNRLRV ALTGLTMAEY FRDEKDENGK GR DVLLFVD NIYRYTLAGT EVSALLGRMP SAVGYQPTLA EEMGVLQERI TSTKSGSITS IQAVYVPADD LTDPSPATTF AHL DATVVL SRDIASSGIY PAIDPLDSTS RQLDPLVVGQ EHYEIARAVQ NVLQRYKELK DIIAILGMDE LAEEDKLVVY RARK IQRFF SQPFHVAEVF TGAPGKLVPL KETIRGFKGL LAGEYDHIPE QAFYMVGGID EVIAKAEKL

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

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分子 #4: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
分子量理論値: 32.135037 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MANLKEIRAK VASIKSTQKI TRAMQMVAAS KMRRAQERMA QGRPYADNMR RVIAHLVQAN PEYKHRYMVD RPVKRVGYII VSSDRGLAG GLNINLFKKV VQHVKAQQEQ SIEVQFALIG QKAVSFFKNY GGKVLGATTQ IGDAPSLEQL TGSVQVMLDA F DKGELDRI ...文字列:
MANLKEIRAK VASIKSTQKI TRAMQMVAAS KMRRAQERMA QGRPYADNMR RVIAHLVQAN PEYKHRYMVD RPVKRVGYII VSSDRGLAG GLNINLFKKV VQHVKAQQEQ SIEVQFALIG QKAVSFFKNY GGKVLGATTQ IGDAPSLEQL TGSVQVMLDA F DKGELDRI YLVSNGFVNA MTQKPKVEQL VPLAPAEEGD DLNRTYGWDY IYEPEAEELL NGLLVRYIES MVYQGVIENV AC EQSARMV AMKAATDNAG QLIKDLQLIY NKLRQAAITQ EISEIVGGAA AV

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3Tris
150.0 mMNaClNaCl

詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8635 / 平均露光時間: 6.02 sec. / 平均電子線量: 68.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 160000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 829861
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 203168
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7yry


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細: The initial model is from the CryoEM structure of AbF1-ATPase Wild Type form.
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8zi1:
Cryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii F1-ATPase rotary subunits gamma and epsilon and novel compound targets - Conformation 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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