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- PDB-8zi1: Cryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zi1
タイトルCryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii F1-ATPase rotary subunits gamma and epsilon and novel compound targets - Conformation 2
要素(ATP synthase ...) x 4
キーワードHYDROLASE / ATP hydrolysis / F1-ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Le, K.C.M. / Wong, C.F. / Gruber, G.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore)RG20/22 シンガポール
引用ジャーナル: FASEB J / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM reveals transition states of the Acinetobacter baumannii F-ATPase rotary subunits γ and ε, unveiling novel compound targets.
著者: Khoa Cong Minh Le / Chui Fann Wong / Volker Müller / Gerhard Grüber /
要旨: Priority 1: critical WHO pathogen Acinetobacter baumannii depends on ATP synthesis and ATP:ADP homeostasis and its bifunctional FF-ATP synthase. While synthesizing ATP, it regulates ATP cleavage by ...Priority 1: critical WHO pathogen Acinetobacter baumannii depends on ATP synthesis and ATP:ADP homeostasis and its bifunctional FF-ATP synthase. While synthesizing ATP, it regulates ATP cleavage by its inhibitory ε subunit to prevent wasteful ATP consumption. We determined cryo-electron microscopy structures of the ATPase active A. baumannii F-αßγε mutant in four distinct conformational states, revealing four transition states and structural transformation of the ε's C-terminal domain, forming the switch of an ATP hydrolysis off- and an ATP synthesis on-state based. These alterations go in concert with altered motions and interactions in the catalytic- and rotary subunits of this engine. These A. baumannii interacting sites provide novel pathogen-specific targets for inhibitors, with the aim of ATP depletion and/or ATP synthesis and growth inhibition. Furthermore, the presented diversity to other bacterial F-ATP synthases extends the view of structural elements regulating such a catalyst.
履歴
登録2024年5月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
e: ATP synthase epsilon chain
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
g: ATP synthase gamma chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,33615
ポリマ－363,3148
非ポリマー2,0227
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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ATP synthase ... , 4種, 8分子 eABCDEFg

#1: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 13838.840 Da / 分子数: 1 / 変異: deletion 134-139 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Subunit epsilon with truncated C-terminus domain, deletion I134-Q139
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
遺伝子: atpC, A0141_RS12850, A0141_RS20965, A7M90_08520, Aba7835_18745, ABCAM1_0172, ABR2091_0173, ABUW_3731, ACX61_17950, APD17_18795, AUO97_06420, AYR68_18050, B7L45_18620, B9W25_04440, B9X95_ ...遺伝子: atpC, A0141_RS12850, A0141_RS20965, A7M90_08520, Aba7835_18745, ABCAM1_0172, ABR2091_0173, ABUW_3731, ACX61_17950, APD17_18795, AUO97_06420, AYR68_18050, B7L45_18620, B9W25_04440, B9X95_01230, C2U32_15275, CAS83_08020, CBE85_14435, CBL15_17785, CSB70_3895, CTZ19_18500, CV954_019155, D8O08_000335, DLI71_10775, DOL94_02920, E1A86_02075, E1A87_05110, EA686_08570, EA706_05510, EA720_009765, EA722_10625, EGM95_19705, F2P40_12650, F4T85_15175, FDN00_02385, FE003_18665, FJU42_13255, FJV09_08795, FR761_02125, G3N53_14500, GNY86_14290, GSE42_00725, HB367_12610, HBK86_18985, HIN86_18905, IMO23_00750, JHZ39_002241, P9867_05900, SAMEA104305318_03328, SAMEA4394745_01411
プラスミド: plasmid / 詳細 (発現宿主): pET29b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: V5VHG0
#2: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55452.906 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
遺伝子: atpA, A1S_0153 / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A3M142, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 50327.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
遺伝子: atpD, A0141_RS12845, A0141_RS20960, A7M90_08515, Aba7835_18750, ABCAM1_0171, ABR2091_0172, ABUW_3732, ACX61_17955, APD17_18800, AUO97_06425, AYR68_18055, B7L45_18625, B9W25_04445, B9X95_ ...遺伝子: atpD, A0141_RS12845, A0141_RS20960, A7M90_08515, Aba7835_18750, ABCAM1_0171, ABR2091_0172, ABUW_3732, ACX61_17955, APD17_18800, AUO97_06425, AYR68_18055, B7L45_18625, B9W25_04445, B9X95_01225, C2U32_15270, CAS83_08025, CBE85_14440, CBL15_17790, CSB70_3894, CTZ19_18505, CV954_019160, D8O08_000340, DLI71_10780, DOL94_02915, E1A86_02070, E1A87_05115, EA706_05505, EA720_009770, EA722_10620, EGM95_19710, F2P40_12655, F4T85_15180, FDN00_02380, FE003_18670, FJU42_13260, FJV09_08800, FR761_02120, G3N53_14495, GNY86_14295, GSE42_00720, HB367_12615, HBK86_18980, HIN86_18910, IAG11_01885, IMO23_00745, ITE13_08765, JHZ39_002240, P9867_05895, SAMEA104305318_03329, SAMEA4394745_01410
プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: V5VHQ6, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 32135.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
遺伝子: atpG, A1S_0154 / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A3M143

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非ポリマー , 3種, 7分子

#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Acinetobacter baumannii F1-ATPase recombinant protein with truncation mutation at subunit epsilon CTD, 134-139
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.37 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB5075 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C41
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTrisC4H11NO31
2150 mMNaClNaCl1
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 160000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6.02 sec. / 電子線照射量: 68.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8635

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.2.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC4.2.1CTF補正
7UCSF ChimeraX1.6.1モデルフィッティングUCSF ChimeraX was used to rough fit the model into the map
8Coot0.9.8.1モデルフィッティングCoot was used to rigid body fit all residues individually
10Coot0.9.8.1モデル精密化Coot was used to real-space refine all residues individually
11PHENIX1.20.1-4487モデル精密化Phenix was used to real-space refine the entire model in the map
12cryoSPARC4.2.1初期オイラー角割当
13cryoSPARC4.2.1最終オイラー角割当
14cryoSPARC4.2.1分類
15cryoSPARC4.2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 829861
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 203168 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 7YRY

7yry


Accession code: 7YRY
詳細: The initial model is from the CryoEM structure of AbF1-ATPase Wild Type form.
Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00325394
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4834418
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2653590
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423975
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044484

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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