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- EMDB-5761: Hepatitis C Virus E2 Envelope Glycoprotein Core Structure -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5761
タイトルHepatitis C Virus E2 Envelope Glycoprotein Core Structure
マップデータE2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81, single particle reconstruction
試料
  • 試料: E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81
  • タンパク質・ペプチド: E2 envelope glycoprotein
  • タンパク質・ペプチド: Antigen-binding fragment of antibody AR2A
  • タンパク質・ペプチド: CD81
キーワードhepatitis C / virus / envelope / glycoprotein
生物種Hepatitis C virus (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Nieusma T / Kong L / Giang E / Kadam RU / Cogburn KE / Hua Y / Dai X / Stanfield RL / Burton DR / Wilson IA ...Nieusma T / Kong L / Giang E / Kadam RU / Cogburn KE / Hua Y / Dai X / Stanfield RL / Burton DR / Wilson IA / Law M / Ward AB
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Hepatitis C virus E2 envelope glycoprotein core structure.
著者: Leopold Kong / Erick Giang / Travis Nieusma / Rameshwar U Kadam / Kristin E Cogburn / Yuanzi Hua / Xiaoping Dai / Robyn L Stanfield / Dennis R Burton / Andrew B Ward / Ian A Wilson / Mansun Law /
要旨: Hepatitis C virus (HCV), a Hepacivirus, is a major cause of viral hepatitis, liver cirrhosis, and hepatocellular carcinoma. HCV envelope glycoproteins E1 and E2 mediate fusion and entry into host ...Hepatitis C virus (HCV), a Hepacivirus, is a major cause of viral hepatitis, liver cirrhosis, and hepatocellular carcinoma. HCV envelope glycoproteins E1 and E2 mediate fusion and entry into host cells and are the primary targets of the humoral immune response. The crystal structure of the E2 core bound to broadly neutralizing antibody AR3C at 2.65 angstroms reveals a compact architecture composed of a central immunoglobulin-fold β sandwich flanked by two additional protein layers. The CD81 receptor binding site was identified by electron microscopy and site-directed mutagenesis and overlaps with the AR3C epitope. The x-ray and electron microscopy E2 structures differ markedly from predictions of an extended, three-domain, class II fusion protein fold and therefore provide valuable information for HCV drug and vaccine design.
履歴
登録2013年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年10月23日-
マップ公開2013年12月11日-
更新2013年12月11日-
現状2013年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.72
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.72
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5761_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5761.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81, single particle reconstruction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 96 pix.
= 196.8 Å		2.05 Å/pix.
x 96 pix.
= 196.8 Å		2.05 Å/pix.
x 96 pix.
= 196.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.72 / ムービー #1: 1.72
最小 - 最大-2.43891716 - 12.111757280000001
平均 (標準偏差)0.00000522 (±0.76914632)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-23-23-23
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 196.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.052.052.05
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z196.800196.800196.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-23-23-23
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-2.43912.1120.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81

全体名称: E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81
要素
  • 試料: E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81
  • タンパク質・ペプチド: E2 envelope glycoprotein
  • タンパク質・ペプチド: Antigen-binding fragment of antibody AR2A
  • タンパク質・ペプチド: CD81

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超分子 #1000: E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81

超分子名称: E2 glycoprotein bound to AR2A Fab and CD81 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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分子 #1: E2 envelope glycoprotein

分子名称: E2 envelope glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: E2 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Hepatitis C virus (ウイルス)
分子量理論値: 46 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK 293T / 組換プラスミド: pCMV-Tag4A-tpa

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分子 #2: Antigen-binding fragment of antibody AR2A

分子名称: Antigen-binding fragment of antibody AR2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pComb3H

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分子 #3: CD81

分子名称: CD81 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pComb3H

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: negative stain with uranyl formate
グリッド詳細: 400 mesh copper
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
温度平均: 298 K
日付2013年5月24日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 319
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 55
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected using automatic (difference-of-Gaussians) picking followed by reference-free classification to eliminate noisy picks or non-target aggregation states.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
ソフトウェア - 名称: Appion, Spider, Xmipp, Eman1, Eman2
使用した粒子像数: 32115

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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