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万見
- EMDB-5751: Cryogenic electron microscopy of cardiac actin:tropomyosin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5751
タイトルCryogenic electron microscopy of cardiac actin:tropomyosin
マップデータReconstruction of rabbit skeletal muscle F-actin with chicken gizzard (smooth) muscle tropomyosin. A B-factor of -487 Angstrom^2 and an 8-Angstrom low pass filter were applied.
試料
  • 試料: rabbit skeletal F-actin bound to chicken gizzard tropomyosin
  • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1
キーワードcoiled-coil / actin-binding protein / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle thin filament tropomyosin / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...muscle thin filament tropomyosin / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / muscle contraction / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin beta chain / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Sousa DR / Stagg SM / Stroupe ME
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Cryo-EM structures of the actin:tropomyosin filament reveal the mechanism for the transition from C- to M-state.
著者: Duncan R Sousa / Scott M Stagg / M Elizabeth Stroupe /
要旨: Tropomyosin (Tm) is a key factor in the molecular mechanisms that regulate the binding of myosin motors to actin filaments (F-Actins) in most eukaryotic cells. This regulation is achieved by the ...Tropomyosin (Tm) is a key factor in the molecular mechanisms that regulate the binding of myosin motors to actin filaments (F-Actins) in most eukaryotic cells. This regulation is achieved by the azimuthal repositioning of Tm along the actin (Ac):Tm:troponin (Tn) thin filament to block or expose myosin binding sites on Ac. In striated muscle, including involuntary cardiac muscle, Tm regulates muscle contraction by coupling Ca(2+) binding to Tn with myosin binding to the thin filament. In smooth muscle, the switch is the posttranslational modification of the myosin. Depending on the activation state of Tn and the binding state of myosin, Tm can occupy the blocked, closed, or open position on Ac. Using native cryogenic 3DEM (three-dimensional electron microscopy), we have directly resolved and visualized cardiac and gizzard muscle Tm on filamentous Ac in the position that corresponds to the closed state. From the 8-Å-resolution structure of the reconstituted Ac:Tm filament formed with gizzard-derived Tm, we discuss two possible mechanisms for the transition from closed to open state and describe the role Tm plays in blocking myosin tight binding in the closed-state position.
履歴
登録2013年8月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年9月18日-
マップ公開2013年9月18日-
更新2016年3月2日-
現状2016年3月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j4k
  • 表面レベル: 2.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j4k
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5751_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5751.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of rabbit skeletal muscle F-actin with chicken gizzard (smooth) muscle tropomyosin. A B-factor of -487 Angstrom^2 and an 8-Angstrom low pass filter were applied.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.477 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.1 / ムービー #1: 2.1
最小 - 最大-0.10712808 - 32.032436369999999
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 378.112 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.4771.4771.477
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z378.112378.112378.112
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.10732.032-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : rabbit skeletal F-actin bound to chicken gizzard tropomyosin

全体名称: rabbit skeletal F-actin bound to chicken gizzard tropomyosin
要素
  • 試料: rabbit skeletal F-actin bound to chicken gizzard tropomyosin
  • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1

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超分子 #1000: rabbit skeletal F-actin bound to chicken gizzard tropomyosin

超分子名称: rabbit skeletal F-actin bound to chicken gizzard tropomyosin
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: fourteen actin monomers bind to two tropomyosin coiled-coils
Number unique components: 2

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Alpha-actin-1
詳細: F-actin filaments were formed and tropomyosin was bound to the filaments.
集合状態: filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: skeletal muscle
分子量実験値: 728 KDa
配列UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle / GO: skeletal muscle thin filament assembly / InterPro: Actin family

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分子 #2: Tropomyosin alpha-1

分子名称: Tropomyosin alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Alpha-tropomyosin, Tropomyosin-1
詳細: F-actin filaments were formed and tropomyosin was bound to the filaments.
集合状態: filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: gizzard
分子量実験値: 728 KDa
配列UniProtKB: Tropomyosin beta chain / GO: muscle thin filament tropomyosin / InterPro: Tropomyosin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.1
詳細: 70 mM NaCl, 3 mM MgCl2, 0.2 mM EGTA, 5 mM NaH2PO4, 5 mM PIPES buffer
グリッド詳細: Quantifoil 2/2 sized holes
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Blot with calcium-free filter paper for 2.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2011年3月2日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 700 / 平均電子線量: 30 e/Å2
詳細: Images are recorded on a Gatan Ultrascan 4000 CCD and are available upon request to MES (mestroupe@bio.fsu.edu)
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 101555 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Filaments were selected by hand via points along each filament and then boxed at even intervals.
CTF補正詳細: Micrograph
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Matlab, SPIDER, EMAN / 使用した粒子像数: 224337

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4a7f


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: D / Chain - #3 - Chain ID: E / Chain - #4 - Chain ID: F / Chain - #5 - Chain ID: H / Chain - #6 - Chain ID: I
ソフトウェア名称: Chimera Fit-in-Map
詳細The F-actin and tropomyosin were fitted separately.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross correlation
得られたモデル

PDB-3j4k:
Cryo-EM structures of the actin:tropomyosin filament reveal the mechanism for the transition from C- to M-state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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