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万見
- EMDB-5617: Yeast 20S proteasome in complex with purified yeast 19S base sub ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5617
タイトルYeast 20S proteasome in complex with purified yeast 19S base sub complex
マップデータ3D density map of yeast 20S proteasome core particle with GST tag in complex with purified yeast 19S base subcomplex
試料
  • 試料: Reconstituted complex of Yeast 20S + 19S base sub complex
  • タンパク質・ペプチド: proteasome
キーワードYeast 20S proteasome / purified yeast 19S base sub complex
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Li X / Kim HM / Cheng Y
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Reconfiguration of the proteasome during chaperone-mediated assembly.
著者: Soyeon Park / Xueming Li / Ho Min Kim / Chingakham Ranjit Singh / Geng Tian / Martin A Hoyt / Scott Lovell / Kevin P Battaile / Michal Zolkiewski / Philip Coffino / Jeroen Roelofs / Yifan Cheng / Daniel Finley /
要旨: The proteasomal ATPase ring, comprising Rpt1-Rpt6, associates with the heptameric α-ring of the proteasome core particle (CP) in the mature proteasome, with the Rpt carboxy-terminal tails inserting ...The proteasomal ATPase ring, comprising Rpt1-Rpt6, associates with the heptameric α-ring of the proteasome core particle (CP) in the mature proteasome, with the Rpt carboxy-terminal tails inserting into pockets of the α-ring. Rpt ring assembly is mediated by four chaperones, each binding a distinct Rpt subunit. Here we report that the base subassembly of the Saccharomyces cerevisiae proteasome, which includes the Rpt ring, forms a high-affinity complex with the CP. This complex is subject to active dissociation by the chaperones Hsm3, Nas6 and Rpn14. Chaperone-mediated dissociation was abrogated by a non-hydrolysable ATP analogue, indicating that chaperone action is coupled to nucleotide hydrolysis by the Rpt ring. Unexpectedly, synthetic Rpt tail peptides bound α-pockets with poor specificity, except for Rpt6, which uniquely bound the α2/α3-pocket. Although the Rpt6 tail is not visualized within an α-pocket in mature proteasomes, it inserts into the α2/α3-pocket in the base-CP complex and is important for complex formation. Thus, the Rpt-CP interface is reconfigured when the lid complex joins the nascent proteasome to form the mature holoenzyme.
履歴
登録2013年3月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月3日-
マップ公開2013年5月15日-
更新2013年6月5日-
現状2013年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5617_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5617.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 81.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D density map of yeast 20S proteasome core particle with GST tag in complex with purified yeast 19S base subcomplex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.47 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.45 / ムービー #1: 0.45
最小 - 最大-0.65987134 - 1.42507792
平均 (標準偏差)-0.00337961 (±0.09523063)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 411.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.471.471.47
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z411.600411.600411.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.6601.425-0.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Reconstituted complex of Yeast 20S + 19S base sub complex

全体名称: Reconstituted complex of Yeast 20S + 19S base sub complex
要素
  • 試料: Reconstituted complex of Yeast 20S + 19S base sub complex
  • タンパク質・ペプチド: proteasome

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超分子 #1000: Reconstituted complex of Yeast 20S + 19S base sub complex

超分子名称: Reconstituted complex of Yeast 20S + 19S base sub complex
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: one 19S base subcomplex binds to a 20S core particle
Number unique components: 2

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分子 #1: proteasome

分子名称: proteasome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: reconstituted complex of yeast 20S core particle with purified 19S base sub complex
組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
詳細Low-dose procedure
日付2010年1月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
平均電子線量: 25 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダー: CT3500 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細FREALIGN
CTF補正詳細: Each Particle
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN / 使用した粒子像数: 51000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1ryp

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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