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万見
- EMDB-5562: tetracycline resistance protein Tet(O) bound to the ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5562
タイトルtetracycline resistance protein Tet(O) bound to the ribosome
マップデータ70S ribosome from E. coli
試料
  • 試料: 70S-Tet(O)
  • 複合体: 70S ribosome
キーワード70S ribosome / antibiotic resistance / cryo-electron microscopy
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity ...ribosome disassembly / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / ribosome assembly / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / translational initiation / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / regulation of translation / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetracycline resistance protein, C-terminal / : / Elongation factor G domain 2 / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Ribosomal protein L10, eubacterial, conserved site / Ribosomal protein L10 signature. / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV ...Tetracycline resistance protein, C-terminal / : / Elongation factor G domain 2 / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Ribosomal protein L10, eubacterial, conserved site / Ribosomal protein L10 signature. / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Ribosomal protein L10 / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / : / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein S21 superfamily / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / : / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / : / : / : / : / : / : / : / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / : / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL10 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Tetracycline resistance protein TetO / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.8 Å
データ登録者Li W / Atkinson GC / Thakor NS / Allas U / Lu C / Chan KY / Tenson T / Schulten K / Wilson KS / Hauryliuk V / Frank J
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2013
タイトル: Mechanism of tetracycline resistance by ribosomal protection protein Tet(O).
著者: Wen Li / Gemma C Atkinson / Nehal S Thakor / Ular Allas / Chuao-chao Lu / Kwok-Yan Chan / Tanel Tenson / Klaus Schulten / Kevin S Wilson / Vasili Hauryliuk / Joachim Frank /
要旨: Tetracycline resistance protein Tet(O), which protects the bacterial ribosome from binding the antibiotic tetracycline, is a translational GTPase with significant similarity in both sequence and ...Tetracycline resistance protein Tet(O), which protects the bacterial ribosome from binding the antibiotic tetracycline, is a translational GTPase with significant similarity in both sequence and structure to the elongation factor EF-G. Here, we present an atomic model of the Tet(O)-bound 70S ribosome based on our cryo-electron microscopic reconstruction at 9.6-Å resolution. This atomic model allowed us to identify the Tet(O)-ribosome binding sites, which involve three characteristic loops in domain 4 of Tet(O). Replacements of the three amino-acid tips of these loops by a single glycine residue result in loss of Tet(O)-mediated tetracycline resistance. On the basis of these findings, the mechanism of Tet(O)-mediated tetracycline resistance can be explained in molecular detail.
履歴
登録2013年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月23日-
マップ公開2013年2月27日-
更新2014年7月23日-
現状2014年7月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 28
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 28
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4v6v
  • 表面レベル: 28
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5562_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5562.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 9.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈70S ribosome from E. coli
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.71 Å/pix.
x 135 pix.
= 365.85 Å		2.71 Å/pix.
x 135 pix.
= 365.85 Å		2.71 Å/pix.
x 135 pix.
= 365.85 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.71 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 22.0 / ムービー #1: 28
最小 - 最大-113.793853760000005 - 253.189682010000013
平均 (標準偏差)4.82860041 (±25.950870510000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ135135135
Spacing135135135
セルA=B=C: 365.85 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.712.712.71
M x/y/z135135135
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z365.850365.850365.850
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS135135135
D min/max/mean-113.794253.1904.829

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 70S-Tet(O)

全体名称: 70S-Tet(O)
要素
  • 試料: 70S-Tet(O)
  • 複合体: 70S ribosome

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超分子 #1000: 70S-Tet(O)

超分子名称: 70S-Tet(O) / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: 70S ribosome

超分子名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2010年10月18日
撮影実像数: 98000 / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: group defocus
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 98000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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