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万見
- EMDB-5036: Aminoacyl-tRNA-EF-Tu-GDP-kir ternary complex-bound E. coli 70S ri... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5036
タイトルAminoacyl-tRNA-EF-Tu-GDP-kir ternary complex-bound E. coli 70S ribosome
マップデータTernary complex-bound 70S E. coli ribosome
試料
  • 試料: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
  • 複合体: 70S ribosome
  • RNA: fMet-tRNAfMet
  • RNA: Phe-tRNAPhe
  • RNA: tRNA
  • タンパク質・ペプチド: Elongation factor Tu
キーワードdecoding / tRNA selection / GTPase / accommodation / flexible fitting / cryo-EM / MDFF / hydrophobic gate / EF-Tu / ribosome / ternary complex
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational elongation ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translational elongation / translation elongation factor activity / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / ribosome assembly / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / regulation of translation / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S21 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / : / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein S4, bacterial-type / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Elongation factor Tu 1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 ...Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Elongation factor Tu 1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Elongation factor Tu 2 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Small ribosomal subunit protein uS15
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.7 Å
データ登録者Villa E / Sengupta J / Trabuco LG / LeBarron J / Baxter WT / Shaikh TR / Grassucci RA / Nissen P / Ehrenberg M / Schulten K / Frank J
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Flexible fitting of atomic structures into electron microscopy maps using molecular dynamics.
著者: Leonardo G Trabuco / Elizabeth Villa / Kakoli Mitra / Joachim Frank / Klaus Schulten /
要旨: A novel method to flexibly fit atomic structures into electron microscopy (EM) maps using molecular dynamics simulations is presented. The simulations incorporate the EM data as an external potential ...A novel method to flexibly fit atomic structures into electron microscopy (EM) maps using molecular dynamics simulations is presented. The simulations incorporate the EM data as an external potential added to the molecular dynamics force field, allowing all internal features present in the EM map to be used in the fitting process, while the model remains fully flexible and stereochemically correct. The molecular dynamics flexible fitting (MDFF) method is validated for available crystal structures of protein and RNA in different conformations; measures to assess and monitor the fitting process are introduced. The MDFF method is then used to obtain high-resolution structures of the E. coli ribosome in different functional states imaged by cryo-EM.
履歴
登録2008年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年2月25日-
マップ公開2009年5月5日-
更新2014年7月23日-
現状2014年7月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 80
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 80
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4v69
  • 表面レベル: 80
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5036_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5036.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 109.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ternary complex-bound 70S E. coli ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 309 pix.
= 370.8 Å		1.2 Å/pix.
x 309 pix.
= 370.8 Å		1.2 Å/pix.
x 309 pix.
= 370.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 90.0 / ムービー #1: 80
最小 - 最大-114.578193659999997 - 303.004394530000013
平均 (標準偏差)6.03115606 (±29.14512062)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-155-155-155
サイズ309309309
Spacing309309309
セルA=B=C: 370.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21.21.2
M x/y/z309309309
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z370.800370.800370.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-127-127-127
NX/NY/NZ255255255
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-155-155-155
NC/NR/NS309309309
D min/max/mean-114.578303.0046.031

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GD...

全体名称: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
要素
  • 試料: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
  • 複合体: 70S ribosome
  • RNA: fMet-tRNAfMet
  • RNA: Phe-tRNAPhe
  • RNA: tRNA
  • タンパク質・ペプチド: Elongation factor Tu

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超分子 #1000: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GD...

超分子名称: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: single particle / Number unique components: 5

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超分子 #1: 70S ribosome

超分子名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: fMet-tRNAfMet

分子名称: fMet-tRNAfMet / タイプ: rna / ID: 1 / 分類: TRANSFER / Structure: SINGLE STRANDED / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: Phe-tRNAPhe

分子名称: Phe-tRNAPhe / タイプ: rna / ID: 2 / 分類: TRANSFER / Structure: SINGLE STRANDED / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #3: tRNA

分子名称: tRNA / タイプ: rna / ID: 3 / Name.synonym: deacylated tRNA / 分類: TRANSFER / Structure: SINGLE STRANDED / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #4: Elongation factor Tu

分子名称: Elongation factor Tu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: EF-Tu / 詳細: EF-Tu bound to kirromycin and GDP / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.0768 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 5 mM potassium phosphate, 5 mM magnesium acetate, 5 mM ammonium chloride, 95 mM potassium chloride, 0.5 mM calcium chloride, 8 mM putrescine, 1 mM spermidine, and 1 mM dithioerythritol
グリッド詳細: Thin Carbon on 300 mesh Quantifoil R2/4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 80 K / 装置: OTHER
詳細: Vitrification instrument: FEI vitrobot. Blot Offset at -1 mm
手法: Blot 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度平均: 84 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 115,000 times magnification with fastscan ccd
詳細Low dose
日付2006年8月31日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 304 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58279 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.52 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: FEI Polara Cartridge / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Correction of reconstruction of each defocus group
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 131599

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2i2u
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: MDFF
詳細Protocol: MDFF. An atomic model of the entire ribosome and factors was creating using molecular dynamics flexible fitting (Trabuco et al. Flexible Fitting of Atomic Structures into Electron Microscopy Maps Using Molecular Dynamics. Structure (2008) vol. 16 (5) pp. 673-683)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: RMSD, cross correlation
得られたモデル

PDB-4v69:
Ternary complex-bound E.coli 70S ribosome.

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2i2v
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: MDFF
詳細Protocol: MDFF. An atomic model of the entire ribosome and factors was creating using molecular dynamics flexible fitting (Trabuco et al. Flexible Fitting of Atomic Structures into Electron Microscopy Maps Using Molecular Dynamics. Structure (2008) vol. 16 (5) pp. 673-683)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: RMSD, cross correlation
得られたモデル

PDB-4v69:
Ternary complex-bound E.coli 70S ribosome.

-
原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

1ob2

ソフトウェア名称: MDFF
詳細Protocol: MDFF. An atomic model of the entire ribosome and factors was creating using molecular dynamics flexible fitting (Trabuco et al. Flexible Fitting of Atomic Structures into Electron Microscopy Maps Using Molecular Dynamics. Structure (2008) vol. 16 (5) pp. 673-683)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: RMSD, cross correlation
得られたモデル

PDB-4v69:
Ternary complex-bound E.coli 70S ribosome.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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