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- EMDB-54597: Apo-state RyR1 in the native membrane solved by StA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54597
タイトルApo-state RyR1 in the native membrane solved by StA
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Ryanodine receptor type 1 in complex with FKBP12 in the sarcoplasmic reticulum membrane
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • リガンド: ZINC ION
キーワードryanodine receptor type 1 / ryr1 / skeletal muscle / sarcoplasmic reticulum / SR / native membrane / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / cytoplasmic side of membrane / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / terminal cisterna / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / ryanodine receptor complex / organelle membrane ...ATP-gated ion channel activity / cytoplasmic side of membrane / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / terminal cisterna / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / ryanodine receptor complex / organelle membrane / outflow tract morphogenesis / smooth endoplasmic reticulum / intracellularly gated calcium channel activity / intracellular membrane-bounded organelle / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / toxic substance binding / skeletal muscle fiber development / voltage-gated calcium channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cellular response to calcium ion / muscle contraction / sarcoplasmic reticulum membrane / peptidylprolyl isomerase / sarcoplasmic reticulum / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / striated muscle contraction / sarcolemma / intracellular calcium ion homeostasis / calcium channel activity / Z disc / calcium ion transmembrane transport / disordered domain specific binding / calmodulin binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Mikirtumov V
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)KU3221/3-1 ドイツ
Helmholtz Association ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Ligand-induced activation of RyR1 in native membranes.
著者: Vasilii Mikirtumov / Sabrina Golusik / Ruifeng Huo / Thiemo Sprink / Nikita Balyschew / Wen Yang / Christoph Diebolder / Shuguang Yuan / Abhay Kotecha / Mikhail Kudryashev /
要旨: Synchronized calcium release through arrays of the ryanodine receptor RyR1, fundamental to skeletal muscle excitation-contraction coupling, is achieved through the mechanical interaction of RyR1s and ...Synchronized calcium release through arrays of the ryanodine receptor RyR1, fundamental to skeletal muscle excitation-contraction coupling, is achieved through the mechanical interaction of RyR1s and voltage-sensing receptors DHPR that activate RyR1s in response to action potentials. The calcium release is enhanced through "coupled gating", when the activation of one channel promotes the opening of its neighbours. Here, we determine high-resolution structures of RyR1 in native sarcoplasmic reticulum membranes by cryo-EM/ET, capturing the conformations along the activation pathway and corner-to-corner interfaces between adjacent RyR1 receptors. Compared with purified RyR1s, receptors in native membranes follow an activation pathway with reduced cytosolic-shell tilt and greater consecutive in-plane rotation. Activation-induced rotation remodels the inter-receptor interface, lowering the energy barrier to the cooperative opening of the receptor cluster. Our analysis demonstrates how the native membrane receptor lattice influences ion channel cluster dynamics and provides a mechanistic framework for understanding calcium signaling in muscle.
履歴
登録2025年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年8月12日-
マップ公開2026年8月12日-
更新2026年10月7日-
現状2026年10月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54597.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54597.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 300 pix.
= 409.8 Å		1.37 Å/pix.
x 300 pix.
= 409.8 Å		1.37 Å/pix.
x 300 pix.
= 409.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.366 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.779
最小 - 最大0.0 - 5.5295086
平均 (標準偏差)0.032502834 (±0.180733)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 409.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ryanodine receptor type 1 in complex with FKBP12 in the sarcoplas...

全体名称: Ryanodine receptor type 1 in complex with FKBP12 in the sarcoplasmic reticulum membrane
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Ryanodine receptor type 1 in complex with FKBP12 in the sarcoplasmic reticulum membrane
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ryanodine receptor type 1 in complex with FKBP12 in the sarcoplas...

超分子名称: Ryanodine receptor type 1 in complex with FKBP12 in the sarcoplasmic reticulum membrane
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Sarcoplasmic reticulum membrane vesicles purified from the native skeletal muscle tissue
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: hind leg and back / 組織: skeletal muscle / Organelle: sarcoplasmic reticulum
分子量理論値: 2.2 MDa

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分子 #1: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 565.908625 KDa
配列文字列: MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE G EKVRVGDD ...文字列:
MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE G EKVRVGDD LILVSVSSER YLHLSTASGE LQVDASFMQT LWNMNPICSC CEEGYVTGGH VLRLFHGHMD ECLTISAADS DD QRRLVYY EGGAVCTHAR SLWRLEPLRI SWSGSHLRWG QPLRIRHVTT GRYLALTEDQ GLVVVDACKA HTKATSFCFR VSK EKLDTA PKRDVEGMGP PEIKYGESLC FVQHVASGLW LTYAAPDPKA LRLGVLKKKA ILHQEGHMDD ALFLTRCQQE ESQA ARMIH STAGLYNQFI KGLDSFSGKP RGSGPPAGPA LPIEAVILSL QDLIGYFEPP SEELQHEEKQ SKLRSLRNRQ SLFQE EGML SLVLNCIDRL NVYTTAAHFA EYAGEEAAES WKEIVNLLYE LLASLIRGNR ANCALFSTNL DWVVSKLDRL EASSGI LEV LYCVLIESPE VLNIIQENHI KSIISLLDKH GRNHKVLDVL CSLCVCNGVA VRSNQDLITE NLLPGRELLL QTNLINY VT SIRPNIFVGR AEGSTQYGKW YFEVMVDEVV PFLTAQATHL RVGWALTEGY SPYPGGGEGW GGNGVGDDLY SYGFDGLH L WTGHVARPVT SPGQHLLAPE DVVSCCLDLS VPSISFRING CPVQGVFEAF NLDGLFFPVV SFSAGVKVRF LLGGRHGEF KFLPPPGYAP CHEAVLPRER LRLEPIKEYR REGPRGPHLV GPSRCLSHTD FVPCPVDTVQ IVLPPHLERI REKLAENIHE LWALTRIEQ GWTYGPVRDD 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QEVS AVLYH LEQTEHPYKS KKAVWHKLLS KQRRRAVVAC FRMTPLYNLP THRACNMFLE SYKAAWILTE DHSFEDRMID DLSKA GEQE EEEEEVEEKK PDPLHQLVLH FSRTALTEKS KLDEDYLYMA YADIMAKSCH LEEGGENGEA EEEEVEVSFE EKEMEK QRL LYQQSRLHTR GAAEMVLQMI SACKGETGAM VSSTLKLGIS ILNGGNAEVQ QKMLDYLKDK KEVGFFQSIQ ALMQTCS VL DLNAFERQNK AEGLGMVNED GTVINRQNGE KVMADDEFTQ DLFRFLQLLC EGHNNDFQNY LRTQTGNTTT INIIICTV D YLLRLQESIS DFYWYYSGKD VIEEQGKRNF SKAMSVAKQV FNSLTEYIQG PCTGNQQSLA HSRLWDAVVG FLHVFAHMM MKLAQDSSQI ELLKELLDLQ KDMVVMLLSL LEGNVVNGMI ARQMVDMLVE SSSNVEMILK FFDMFLKLKD IVGSEAFQDY VTDPRGLIS KKDFQKAMDS QKQFTGPEIQ FLLSCSEADE NEMINFEEFA NRFQEPARDI GFNVAVLLTN LSEHVPHDPR L RNFLELAE SILEYFRPYL GRIEIMGASR RIERIYFEIS ETNRAQWEMP QVKESKRQFI FDVVNEGGEA EKMELFVSFC ED TIFEMQI AAQISEPEGE PEADEDEGMG EAAAEGAEEG AAGAEGAAGT VAAGATARLA AAAARALRGL SYRSLRRRVR RLR RLTARE AATALAALLW AVVARAGAAG AGAAAGALRL LWGSLFGGGL VEGAKKVTVT ELLAGMPDPT SDEVHGEQPA GPGG DADGA GEGEGEGDAA EGDGDEEVAG HEAGPGGAEG VVAVADGGPF RPEGAGGLGD MGDTTPAEPP TPEGSPILKR KLGVD GEEE ELVPEPEPEP 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UniProtKB: Ryanodine receptor 1

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 11.967705 KDa
配列文字列:
MGVQVETISP GDGRTFPKRG QTCVVHYTGM LEDGKKFDSS RDRNKPFKFM LGKQEVIRGW EEGVAQMSVG QRAKLTISPD YAYGATGHP GIIPPHATLV FDVELLKLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度29.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.1
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 8192 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 8192 pixel / 実像数: 1 / 平均露光時間: 1.88 sec. / 平均電子線量: 4.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm
最大 デフォーカス（補正後）: 3.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 1.8 µm / 倍率（補正後）: 64000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 使用したサブトモグラム数: 13726
抽出トモグラム数: 194 / 使用した粒子像数: 44333 / 参照モデル: EMD-17272 / 手法: Dynamo-GPU TomoBEAR Template Matching / ソフトウェア - 名称: Dynamo
CTF補正ソフトウェア: (名称: Gctf, IMOD, RELION (ver. 4)) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7tzc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9s5f:
Apo-state RyR1 in the native membrane solved by StA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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