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- EMDB-53433: Cryo-EM structure of the C. elegans UBR4/KCMF1 complex (C-term di... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53433
タイトルCryo-EM structure of the C. elegans UBR4/KCMF1 complex (C-term dimer interface focused refinement)
マップデータ
試料
  • 複合体: C. elegans UBR4/KCMF1 complex
    • タンパク質・ペプチド: UBR-type domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: KCMF1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードUbiquitin ligase / protein quality control / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neutrophil degranulation / synaptic signaling / regulation of cell communication / RING-type E3 ubiquitin transferase / DNA replication / synapse / DNA binding / zinc ion binding ...regulation of signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neutrophil degranulation / synaptic signaling / regulation of cell communication / RING-type E3 ubiquitin transferase / DNA replication / synapse / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / DNA polymerase processivity factor / DNA polymerase processivity factor / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. ...Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / DNA polymerase processivity factor / DNA polymerase processivity factor / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / : / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
UBR-type domain-containing protein / E3 ubiquitin-protein ligase kcmf-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Grabarczyk DB / Clausen T
資金援助 オーストリア, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Austrian Research Promotion Agency852936 オーストリア
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission847548European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Architecture of the UBR4 complex, a giant E4 ligase central to eukaryotic protein quality control.
著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee ...著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee / Jin Seok Shin / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Eszter Zavodszky / Hyun Kyu Song / Ramanujan S Hegde / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome ...Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome system, where UBR4 acts as an essential E4 ubiquitin ligase, amplifying degradation marks on defective proteins. Cryo-electron microscopy analysis of UBR4 in complex with its cofactors KCMF1 and CALM1 reveals a massive 1.3-megadalton ring structure, featuring a central substrate-binding arena and flexibly attached catalytic units. Our structure shows how UBR4 binds substrate and extends lysine-48-specific ubiquitin chains. Efficient substrate targeting depends on both preubiquitination and specific N-degrons, with KCMF1 acting as a key substrate filter. The architecture of the E4 megacomplex is conserved across eukaryotes, but species-specific adaptations allow UBR4 to perform its precisely tuned quality control function in diverse cellular environments.
履歴
登録2025年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年10月22日-
現状2025年10月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53433.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53433.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.27 Å/pix.
x 384 pix.
= 486.912 Å		1.27 Å/pix.
x 384 pix.
= 486.912 Å		1.27 Å/pix.
x 384 pix.
= 486.912 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.268 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.009
最小 - 最大-0.03198187 - 0.06431721
平均 (標準偏差)-0.0000730003 (±0.0015700712)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 486.912 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53433_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53433_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53433_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : C. elegans UBR4/KCMF1 complex

全体名称: C. elegans UBR4/KCMF1 complex
要素
  • 複合体: C. elegans UBR4/KCMF1 complex
    • タンパク質・ペプチド: UBR-type domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: KCMF1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: C. elegans UBR4/KCMF1 complex

超分子名称: C. elegans UBR4/KCMF1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)

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分子 #1: UBR-type domain-containing protein

分子名称: UBR-type domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 488.244844 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDPRETAIGL VRYVTENAAK DFDGESIAAI IYRLRVVENY VSSDVDIICE AMRILIKKLV NLPPITFSPD VWMPIMTSIT EGAIEPQWR IMMESIDISK FSSTSSNFVH MDSITASSTK CSEQITSICK GFALEFGLTR RLFSAIWNTD LEETARKMMN Q EWDSVKID ...文字列:
MDPRETAIGL VRYVTENAAK DFDGESIAAI IYRLRVVENY VSSDVDIICE AMRILIKKLV NLPPITFSPD VWMPIMTSIT EGAIEPQWR IMMESIDISK FSSTSSNFVH MDSITASSTK CSEQITSICK GFALEFGLTR RLFSAIWNTD LEETARKMMN Q EWDSVKID SSPDSAKQAA GLIEKSIFDL FSEMKDHETF ANELYYAALA RILNNSRRLQ ENKKPAIQDS EDISFYESSL HI YDELIKK LWPHLSKKDP NVKKNTLIIF EKLISLSPTD VLVQRITEKF IDSCEWLKIS GEEICTSMEP RLWKIVGSLV SRI LDLKKT IPYEIVSYAI AVHITQEVTL ASPEVSDCGP DSFDSTCDQP SNMKERFLRH MVDSYFQTRS SLLSIIQFLR TAKS SEEIV QFMRVFYPEL VFGNETLITH AAIEMLRESA SHHSIKADDF ISIVLSVIDA PAIVRIIDVI SCIKDEKVRK EAVEK TIIR MANDLEDEDQ KREGYVNHLH ENGSFWNDIA KYADASILDK AGKRFVEVSV DSMDIRSSVL ATDIFLTILK LKLTSE AER EPESCVICNV SYSNIKIDLE KWNKMGNILV ECNMVKRSKS EALPLFTIHQ LENIDLPMRD LVYVVTQMKF LDTKEGM EL HRKFYDGLPG VNVIFEKFMS KSHKIELCMK LLDEFAKIIA INEKSLIFSL DHENILDWLE EIGVLDSPQI TEKLVDIC F SIEVWDVLTL LQLDGPECHY WDLQMFGRFW KTSLMDLLDE KMMKKVNEKM GSILKEQYDK QSHVAKATRE KRSNGKFPN RPKVADWEEQ LLLMHNRIAG HLTKKKVEDF ADESTQKFTW LLGVCSGQMS YKKEVAVDAE KILSRLYPDA EKRNEVLYHF GVSSILKGL DRPRGKLSLH ILFMQIYLDL VQIDSKSWKI DDSVQKLSRR LGGFNEWLMI VDEEKREDDG GFRIYIVLNL S HYFWELLE GCKASQVVDA HAILKIRKFA EVLASILDKI TFWPNPKLHA YYYIAQFLEP LETIFHFPEI AEQNRKVIES FF KQLFDKL LEQKYQEGLL QDTKLIIQKT DKYLSSSLNL FNEYNTQEPS KIYPVNEIFS LFCRYGSENV HLYCLKMIKK SLQ TLASNI LEHEHILKGE VCIETELQKR LVCDAVLLTE FFGYFSCIYA QVSENQPSEH DDVAKAFMLL DSDIHLKTKS RKRS TQNSV AVGSHRHQTA ENMDLNFCTY KSTGRAYVTQ HWYNCYTCNM MESEGVCSVC AINCHRGHDL AYSKKGSFFC DCGEK KCGA MQGIYHLPNS MYSLRGQLPE KNGDKTLPKI RNVFEHRFEN LNSNCCDELK SALNDVQEEF KEVQDDLEQI LEAVDF ANQ KALQVTEERL AVLESFNDMD DVIISEKEKF IEPLESGHFL PTRRDDLPVQ ELRVASSQHK IRELSDIIKL DDGTELL VL IPESIQTCLQ LHYMDTRTNL IQGMHALRTE TEQIPFNARS LHVSGNRLVV CGQYEFFALR FSPQGDVIDR AHIKLLEN G ASSSMNNNPV VRAKFCREIE SDKRRRQLIA VATMQYIRIY DLTLHETNFV EEMVLPAGNV EDVEIINQED GNVRILVLS SSGYLYEHNI SVFNAENNSI FLTNVVNTPG MDMNGDGVSL HYSSTFNLLF VSLENGAFVA QLPEPTGNST APIYDWKHLN IKNPVDAWK ETSGIIACLS TNCNHQVNYF HPTVGKILLQ KTSVKRSIMT YFLMTSAKNQ SVYSVLIYPN VPTCEIWETS W NNVHDLWI DDVPTERYAV EVVEQKSTQI PIDRDELVLL AEQCEQIRTV DWNCREIGMF YTHEELNNRL SSSDSLPITL IQ QTHFKLS ARITNFRQIV RMIRVEVEGN TGPEYLKIGT TRYSISSRGP KTFDLRLSRE ESLALDHRDI TIEVIPRSNQ NRV TLKSLR LLGCDRSAMD EIQPRYERQP ILTNSNKLVY SILEFATLSG LEWAGNMAKK HLSRKLNHPA VCSVSTRAIV KCHP SVDEE LFKIIDGAYL QEWKALIDWT ESEGFGEMRL HHVEQLLDRM EAVRTRWPYF VKSLKREFGT VTSFVELMRN EMKRM PLHR CQMMAQAIVK IVFGLLSNGT NEAEQLIHVF LNIFTDQDTY HLANDMRSAV QETISRFENA LKEEKKLMVE HENMDK ESV LRIKNYGFSP FYGAPRIIAK TPESMLIAKI AETIPIDSEE NFKWLEQLIS MILEKLTRSN STVTWQNLSD SPSYNLS RV LASCLAICDP VIIRNHFSRL IHIIKYDVEK IFPMSEKSYS NYSLLRSVEL LLFVCLEKRG DESKENQEML DSIVHDLQ A VGIRNLCLKI LEKVIPHWKD RGPSTFSRNS AESRKVWLPH VPLVSSSANP PNTSIMNWPS TSEDSYIIAC TDLILLIPQ HLQELDRRKS VPRDDQWIQK LCQLASLSSG CSAYRQCKKL LLAMCHNDEN KYKIMRDKYK MQDLLQQLVK KYLDVSKEVG GHQQLTEIV DVLASITKLA LIRPDMWRDV CSTHTTWLLR LACYTTDVVA SQVVELLIVA VRDSSVGGQL SIQLADSIVE A ENGEFIEK IIKRFLIGRD EQLRWTLHGM LRSVIQLASR QNQCILVKKL YNTIYPLAAN LGVQGAQLVD LIATYAPRVF SS TELVAMT QSEISTIEKI RNTLNGDGYQ GMYKLMSDLG LGWKSINFDR NPCLVCFTSK GSHDVVKMTS IKSDIRYSAN TII YKLISN YEVSKVTIKL TELKKSKSIK KVSLYYSAKS VESVDLKLHP ELWRKCAMVT VAENETVINL SLAVPVVTSS LIVE FEEVV DHRGSSQLHC PRCTVPVRTH SGVCESCGEN AFQCAKCRAI NYVEKEPFLC QSCGFCKYAQ ISLFVVCRAL PGAQH ITCD AERGQCVQEI TQLLIKMETT KTKLTGYRAA CESLYLRNRP LPPYKLHVEN NHTSEFFDAN GTMNIEQLPF QSITMP MNN LAVAIRTLHS ELCQQTQQLM YLHEELNRYD HASEVSVVFH KPQNISYYST GQSCFGCLCN QLLHSVALLH SSCDDEN AL NLILSSDSLI EKLGVLAQTY ETLREEVEEL LVRLMFDRLD VTTKVEKLIH TGDINLSVMV KSLMYAADPT WQQKLKLL I RLAMDKRDEN CCLQALMVLS KYLEATKSVT LDERKKIKLT PNKNITKWLT TDEEWKDCFS VASTSTAPTK SLPSNPYQW ITDCLFSQWM SVRSAANQLL VNLSRQQFHE PVALLILCEN MSKLSDVPSS VCDQFMCSAH TIIDSSVNTK ARLFVQQFHV YLIKRIHEE CAKLHEQSVN LLSDNMFGER LRCFVELLSL LLSGSNVENV LLKAGADDLL IFLLHSTIFL KRIMTRRTRA T DSSRIALE KLLKRVSCRD GTKLMSVCVE SLKLVKDTST LGIIVGVMME IMDPQQETEE SFLIQIEKDI AQEDFLQGRM TH NPYNSSD PGMGPLMRDI KNKICRDTEM IALMEDDNGM ELLVNGNIIS LSLSVRDVYD RLWKRSNNGS PMLIVYRMRG LMG DAVETF IENFGVADNS EADDEEDEQL VRMTHCLMEC GGIDKLMDLL TTNVDSSSGR FLLCYLRKIF ERIVKIPIGR KILV QRRMV ERMMSVIRTC CADPTNESKV LIGMELYKVV EFVVSDKHVQ DILGGIREDD AMWWFDLFEK RGNEEGSVTE LHRKT AQIL DQMTMSIGNI VLGNDASEGV LVKMYEKVLK WEQIDSGAPP SGATDHQNRS RITKKDQIML MTEQLATITS NIISSA HGI RLKQKILDSG VISSTCNYLT KDLPNLYQPT ESPEWKVFLA RPSLKLILTL LAGLARGHQA SQKEIAKTTL KLMHRLE QV ASDNSIGTLA ENVIEALNED EEVRNQIKLV RDETEKKKKQ MAMLNREKQL TKMRMKVGTG GQIKVSSRTL HNEPSIDD S DSLPCCICRE SVISGDKSAG VYAFAAIDPD SGKTSTVSMM VMVHFNCHKD AIRGGGGRAA DEWTRSKLHN AGAKCNVIT PISMGVVIGD AWIDALHRFE NDVGRVSGLA HGVVNRNFVF VDICNLIDRF IYKRSFSNQS EGGGRESNMQ YLAILHLLGI TLPADAELE ISAPNHRLIA FLFTELTADS WNDQRNDVLR AGINDAQTNG APATWDGFKP TLMTWAFVDA YFNKVIKITG E DRLEWLRE HLVETINKTR GFVDDFDSNI LPCEDVAEFC DVTGAPIDDV NLFLAGGPPQ GSLEVLFQGP AEAAAKEAAA KE AAAKEAA AKALEAEAAA KEAAAKEAAA KEAAAKAHHH HHHHHHH

UniProtKB: UBR-type domain-containing protein

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分子 #2: KCMF1

分子名称: KCMF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 62.912762 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVTPLTGTHE GVSCDGCAFT AFAGNRYKCL RCSDYDLCFS CFTTKNYGDQ QTIADIPIHD ESHPMQLILS SVDFDLVYQG DPTRHYDER KIVSFTCPYC NITGLTERQF GTHVLSQHPE APGYSVICPL CIGNTEMEHI QSKETENLSV HWTEIHLHTM E NLFRSTEP ...文字列:
MVTPLTGTHE GVSCDGCAFT AFAGNRYKCL RCSDYDLCFS CFTTKNYGDQ QTIADIPIHD ESHPMQLILS SVDFDLVYQG DPTRHYDER KIVSFTCPYC NITGLTERQF GTHVLSQHPE APGYSVICPL CIGNTEMEHI QSKETENLSV HWTEIHLHTM E NLFRSTEP ITTRPVQRRP MLARRGNRAG VSRTAAQGRP LQDEIEMMTV PLLPGIRSSQ RLMTSTGDRP TVVVESAVTH QD PNVQQVI RPLATIPIYP PTSDESGDET PQPAADSADE SEDDNDIQEL DDMQPIVEDE ALKKDEFWKT LKTRISEEDV DLI LETMKS TAKVKEDIDD KMPVWTQRPL KRLANAAQVT TTSDSEGDPG WLPLSFETTP IRSTGCGGYW SDKRFLRPRK MQRE QSVAS SNAEIMEKAE IALALIRASC LHEPVFTDPT KPDIALKEAL QHLRLGEKPA KMMEYQAAEE LVNMPERDPI TTGEM EVEI PDFTARGYGQ IVDGNIPLGV VPEADEAITN SEDEEIVGGE TSGDDEDEQE DDENDSQDSS VPEEINIDSA WSHPQF EK

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase kcmf-1

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 86845
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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