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- EMDB-53266: Binary complex of human Importin-9 with one homodimer of Akirin-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53266
タイトルBinary complex of human Importin-9 with one homodimer of Akirin-2
マップデータPost processed map (using DeepEMhancer)
試料
  • 複合体: Ternary complex of the human 20S proteasome in complex with two dimers of Akirin-2 and Importin-9
    • タンパク質・ペプチド: Akirin-2
    • タンパク質・ペプチド: Importin-9
キーワード20S proteasome / 20S / proteasome / nuclear import / akirin / akirin2 / importin 9 / importin / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome localization / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of B cell activation / histone chaperone activity / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / positive regulation of adaptive immune response / embryo development ending in birth or egg hatching / positive regulation of innate immune response / nuclear import signal receptor activity / transcription repressor complex ...proteasome localization / regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of B cell activation / histone chaperone activity / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / positive regulation of adaptive immune response / embryo development ending in birth or egg hatching / positive regulation of innate immune response / nuclear import signal receptor activity / transcription repressor complex / transcription coregulator activity / cerebral cortex development / positive regulation of interleukin-6 production / small GTPase binding / protein import into nucleus / nuclear envelope / histone binding / response to lipopolysaccharide / adaptive immune response / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to bacterium / innate immune response / chromatin / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Importin-11-like, TPR repeats / : / Importin-9 central HEAT repeats / Akirin / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Akirin-2 / Importin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Brunner HL / Grundmann L / David H
資金援助European Union, オーストリア, 2件
OrganizationGrant number国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission847548European Union
Austrian Science Fund10.55776/F79 オーストリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: A multivalent adaptor mechanism drives the nuclear import of proteasomes.
著者: Hanna L Brunner / Robert W Kalis / Lorenz Grundmann / Zuzana Hodáková / Zuzana Koskova / Irina Grishkovskaya / Melanie de Almeida / Matthias Hinterndorfer / Hannah Knaudt / Simon Höfflin / ...著者: Hanna L Brunner / Robert W Kalis / Lorenz Grundmann / Zuzana Hodáková / Zuzana Koskova / Irina Grishkovskaya / Melanie de Almeida / Matthias Hinterndorfer / Hannah Knaudt / Simon Höfflin / Florian Andersch / Harald Kotisch / Achim Dickmanns / Sara Cuylen-Haering / Johannes Zuber / David Haselbach /
要旨: Nuclear protein homeostasis, including transcription factor turnover, critically depends on the nuclear proteasomes that must be imported after cell division. This dynamic process requires AKIRIN2, a ...Nuclear protein homeostasis, including transcription factor turnover, critically depends on the nuclear proteasomes that must be imported after cell division. This dynamic process requires AKIRIN2, a small unstructured protein whose mechanistic role has remained elusive despite its essential function. Using an integrated approach combining protein-wide saturation mutagenesis screens, cryo-EM, and biochemical reconstitution, we characterize AKIRIN2 as a scaffold protein that coordinates the assembly of an importin cluster around the proteasome. AKIRIN2 binds in multiple copies to the 20S proteasome and simultaneously interacts with importin IPO9 and the KPNA2/KPNB1 heterodimer. In the nucleus, RanGTP triggers importin dissociation, releasing the proteasome, while AKIRIN2 undergoes ubiquitin-independent degradation. Our findings reveal how AKIRIN2's multivalency facilitates the recruitment of multiple importins to the proteasome, a critical adaptation for transporting this large macromolecular complex into the nucleus and maintaining the nuclear proteome.
履歴
登録2025年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月28日-
マップ公開2026年1月28日-
更新2026年3月25日-
現状2026年3月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53266.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53266.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post processed map (using DeepEMhancer)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.59 Å/pix.
x 120 pix.
= 190.2 Å		1.59 Å/pix.
x 120 pix.
= 190.2 Å		1.59 Å/pix.
x 120 pix.
= 190.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.585 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0495
最小 - 最大-0.010114188 - 1.799082
平均 (標準偏差)0.003028571 (±0.03903546)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 190.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53266_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Non postpricessed map

ファイルemd_53266_additional_1.map
注釈Non postpricessed map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53266_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53266_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of the human 20S proteasome in complex with two d...

全体名称: Ternary complex of the human 20S proteasome in complex with two dimers of Akirin-2 and Importin-9
要素
  • 複合体: Ternary complex of the human 20S proteasome in complex with two dimers of Akirin-2 and Importin-9
    • タンパク質・ペプチド: Akirin-2
    • タンパク質・ペプチド: Importin-9

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超分子 #1: Ternary complex of the human 20S proteasome in complex with two d...

超分子名称: Ternary complex of the human 20S proteasome in complex with two dimers of Akirin-2 and Importin-9
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Akirin-2

分子名称: Akirin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.525582 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MACGATLKRT LDFDPLLSPA SPKRRRCAPL SAPTSAAASP LSAAAATAAS FSAAAASPQK YLRMEPSPFG DVSSRLTTEQ ILYNIKQEY KRMQKRRHLE TSFQQTDPCC TSDAQPHAFL LSGPASPGTS SAASSPLKKE QPLFTLRQVG MICERLLKER E EKVREEYE ...文字列:
MACGATLKRT LDFDPLLSPA SPKRRRCAPL SAPTSAAASP LSAAAATAAS FSAAAASPQK YLRMEPSPFG DVSSRLTTEQ ILYNIKQEY KRMQKRRHLE TSFQQTDPCC TSDAQPHAFL LSGPASPGTS SAASSPLKKE QPLFTLRQVG MICERLLKER E EKVREEYE EILNTKLAEQ YDAFVKFTHD QIMRRYGEQP ASYVS

UniProtKB: Akirin-2

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分子 #2: Importin-9

分子名称: Importin-9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 116.06232 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAAAAAGAA SGLPGPVAQG LKEALVDTLT GILSPVQEVR AAAEEQIKVL EVTEEFGVHL AELTVDPQGA LAIRQLASVI LKQYVETHW CAQSEKFRPP ETTERAKIVI RELLPNGLRE SISKVRSSVA YAVSAIAHWD WPEAWPQLFN LLMEMLVSGD L NAVHGAMR ...文字列:
MAAAAAAGAA SGLPGPVAQG LKEALVDTLT GILSPVQEVR AAAEEQIKVL EVTEEFGVHL AELTVDPQGA LAIRQLASVI LKQYVETHW CAQSEKFRPP ETTERAKIVI RELLPNGLRE SISKVRSSVA YAVSAIAHWD WPEAWPQLFN LLMEMLVSGD L NAVHGAMR VLTEFTREVT DTQMPLVAPV ILPEMYKIFT MAEVYGIRTR SRAVEIFTTC AHMICNMEEL EKGAAKVLIF PV VQQFTEA FVQALQIPDG PTSDSGFKME VLKAVTALVK NFPKHMVSSM QQILPIVWNT LTESAAFYVR TEVNYTEEVE DPV DSDGEV LGFENLVFSI FEFVHALLEN SKFKSTVKKA LPELIYYIIL YMQITEEQIK VWTANPQQFV EDEDDDTFSY TVRI AAQDL LLAVATDFQN ESAAALAAAA TRHLQEAEQT KNSGTEHWWK IHEACMLALG SVKAIITDSV KNGRIHFDMH GFLTN VILA DLNLSVSPFL LGRALWAASR FTVAMSPELI QQFLQATVSG LHETQPPSVR ISAVRAIWGY CDQLKVSEST HVLQPF LPS ILDGLIHLAA QFSSEVLNLV METLCIVCTV DPEFTASMES KICPFTIAIF LKYSNDPVVA SLAQDIFKEL SQIEACQ GP MQMRLIPTLV SIMQAPADKI PAGLCATAID ILTTVVRNTK PPLSQLLICQ AFPAVAQCTL HTDDNATMQN GGECLRAY V SVTLEQVAQW HDEQGHNGLW YVMQVVSQLL DPRTSEFTAA FVGRLVSTLI SKAGRELGEN LDQILRAILS KMQQAETLS VMQSLIMVFA HLVHTQLEPL LEFLCSLPGP TGKPALEFVM AEWTSRQHLF YGQYEGKVSS VALCKLLQHG INADDKRLQD IRVKGEEIY SMDEGIRTRS KSAKNPERWT NIPLLVKILK LIINELSNVM EANAARQATP AEWSQDDSND MWEDQEEEEE E EEDGLAGQ LLSDILATSK YEEDYYEDDE EDDPDALKDP LYQIDLQAYL TDFLCQFAQQ PCYIMFSGHL NDNERRVLQT IG I

UniProtKB: Importin-9

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 360044
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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