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万見
- EMDB-53122: Cryo-EM structure of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53122
タイトルCryo-EM structure of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
マップデータMain, sharpened cryo-EM density map of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
試料
  • 複合体: Cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
    • 複合体: Actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 複合体: Cofilin-1
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-1
    • 複合体: AIP1
      • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードactin / cofilin / AIP1 / barbed end / filament / cytoskeleton / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity of follicular epithelium / regulation of actin filament depolymerization / regulation of oligodendrocyte differentiation / cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / MGMT-mediated DNA damage reversal / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping ...establishment of planar polarity of follicular epithelium / regulation of actin filament depolymerization / regulation of oligodendrocyte differentiation / cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / MGMT-mediated DNA damage reversal / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / actin filament fragmentation / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of actin filament depolymerization / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of embryonic development / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of actin filament depolymerization / bBAF complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / cellular response to cytochalasin B / neutrophil migration / cortical cytoskeleton organization / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / regulation of transepithelial transport / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / actin filament severing / apical junction assembly / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / host-mediated activation of viral process / Gap junction degradation / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / positive regulation of synaptic plasticity / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of dendritic spine morphogenesis / establishment of spindle localization / dense body / negative regulation of cell adhesion / DNA alkylation repair / Folding of actin by CCT/TriC / Tat protein binding / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / negative regulation of cell motility / actin filament depolymerization / postsynaptic actin cytoskeleton / RHO GTPases Activate ROCKs / RSC-type complex / negative regulation of cell size / Regulation of CDH1 Function / cellular response to interleukin-6 / neutrophil mediated immunity / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / podosome / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / regulation of cell morphogenesis / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / locomotion / negative regulation of dendritic spine maintenance / apical protein localization / cell projection organization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / platelet formation / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / tight junction / positive regulation of cell motility / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / neural crest cell migration / sarcomere organization / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / establishment of cell polarity / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / positive regulation of dendritic spine development
類似検索 - 分子機能
Nitrous oxide reductase, N-terminal / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / ADF/Cofilin ...Nitrous oxide reductase, N-terminal / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Cofilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Oosterheert W / Boiero Sanders M / Hofnagel O / Bieling P / Raunser S
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Choreography of rapid actin filament disassembly by coronin, cofilin, and AIP1.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Oliver Hofnagel / Peter Bieling / Stefan Raunser /
要旨: Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting ...Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting protein 1 (AIP1) act in synergy to promote rapid F-actin network disassembly, but the underlying mechanisms have remained elusive. Here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we uncover the concerted molecular actions of coronin, cofilin, and AIP1 that lead to actin filament aging and severing. We find that the cooperative binding of coronin allosterically promotes inorganic phosphate release from F-actin and induces filament undertwisting, thereby priming the filament for cofilin binding. Cofilin then displaces coronin from the filament via a strand-restricted cooperative binding mechanism. The resulting cofilactin serves as a high-affinity platform for AIP1, which induces severing by acting as a clamp that disrupts inter-subunit filament contacts. In this "molecular squeezing" mechanism, AIP1 and not cofilin is responsible for filament severing. Our work redefines the role of key disassembly factors in actin dynamics.
履歴
登録2025年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53122.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53122.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main, sharpened cryo-EM density map of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.68 Å/pix.
x 600 pix.
= 408. Å		0.68 Å/pix.
x 600 pix.
= 408. Å		0.68 Å/pix.
x 600 pix.
= 408. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0482
最小 - 最大-0.1401241 - 0.28104705
平均 (標準偏差)0.000067920584 (±0.0074948287)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 408.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53122_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional unsharpened map of the cofilactin barbed end...

ファイルemd_53122_additional_1.map
注釈Additional unsharpened map of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules

ファイルemd_53122_half_map_1.map
注釈Half map B of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules

ファイルemd_53122_half_map_2.map
注釈Half map A of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules

全体名称: Cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
要素
  • 複合体: Cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules
    • 複合体: Actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 複合体: Cofilin-1
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-1
    • 複合体: AIP1
      • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules

超分子名称: Cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Barbed end of the actin filament fully decorated by Cofilin-1 and bound by two AIP1 molecules
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Actin filament

超分子名称: Actin filament / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Cofilin-1

超分子名称: Cofilin-1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: AIP1

超分子名称: AIP1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed

分子名称: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.632422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV ...文字列:
DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV THTVPIYEGY ALPHAILRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FTTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFEQEMAT AASSSSLE K SYELPDGQVI TIGNERFRCP EALFQPSFLG MESAGIHETT FNSIMKCDVD IRKDLYANTV LSGGTTMYPG IADRMQKEI TALAPSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI SKQEYDESGP SIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #2: Cofilin-1

分子名称: Cofilin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.532531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MASGVAVSDG VIKVFNDMKV RKSSTPEEVK KRKKAVLFCL SEDKKNIILE EGKEILVGDV GQTVDDPYAT FVKMLPDKDC RYALYDATY ETKESKKEDL VFIFWAPESA PLKSKMIYAS SKDAIKKKLT GIKHELQANC YEEVKDRCTL AEKLGGSAVI S LEGKPL

UniProtKB: Cofilin-1

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分子 #3: WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine m...

分子名称: WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: AIP1 has a C-terminal SNAP tag,AIP1 has a C-terminal SNAP tag
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.760906 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GAMGSMPYEI KKVFASLPQV ERGVSKIIGG DPKGNNFLYT NGKCVILRNI DNPALADIYT EHAHQVVVAK YAPSGFYIAS GDVSGKLRI WDTTQKEHLL KYEYQPFAGK IKDIAWTEDS KRIAVVGEGR EKFGAVFLWD SGSSVGEITG HNKVINSVDI K QSRPYRLA ...文字列:
GAMGSMPYEI KKVFASLPQV ERGVSKIIGG DPKGNNFLYT NGKCVILRNI DNPALADIYT EHAHQVVVAK YAPSGFYIAS GDVSGKLRI WDTTQKEHLL KYEYQPFAGK IKDIAWTEDS KRIAVVGEGR EKFGAVFLWD SGSSVGEITG HNKVINSVDI K QSRPYRLA TGSDDNCAAF FEGPPFKFKF TIGDHSRFVN CVRFSPDGNR FATASADGQI YIYDGKTGEK VCALGGSKAH DG GIYAISW SPDSTHLLSA SGDKTSKIWD VSVNSVVSTF PMGSTVLDQQ LGCLWQKDHL LSVSLSGYIN YLDRNNPSKP LHV IKGHSK SIQCLTVHKN GGKSYIYSGS HDGHINYWDS ETGENDSFAG KGHTNQVSRM TVDESGQLIS CSMDDTVRYT SLML RDYSG QGVVKLDVQP KCVAVGPGGY AVVVCIGQIV LLKDQRKCFS IDNPGYEPEV VAVHPGGDTV AIGGVDGNVR LYSIL GTTL KDEGKLLEAK GPVTDVAYSH DGAFLAVCDA SKVVTVFSVA DGYSENNVFY GHHAKIVCLA WSPDNEHFAS GGMDMM VYV WTLSDPETRV KIQDAHRLHH VSSLAWLDEH TLVTTSHDAS VKEWTITYGT GGGGSGGGGS MDKDCEMKRT TLDSPLG KL ELSGCEQGLH EIKLLGKGTS AADAVEVPAP AAVLGGPEPL MQATAWLNAY FHQPEAIEEF PVPALHHPVF QQESFTRQ V LWKLLKVVKF GEVISYQQLA ALAGNPAATA AVKTALSGNP VPILIPCHRV VSSSGAVGGY EGGLAVKEWL LAHEGHRLG KPGLG

UniProtKB: WD repeat-containing protein 1, Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
構成要素:
濃度名称
10.0 mMHEPES
100.0 mMpotassium chloride
2.0 mMmagnesium chloride
1.0 mMEGTA
0.5 mMTCEP
0.015 % (v/v)Tween20

詳細: 1xKMEH (10 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM TCEP, 0.015% Tween20)
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Data were collected using a 300 kV Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) equipped with an in-column Cs corrector
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 23082 / 平均電子線量: 71.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3916837
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio in cryosparc
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 23577
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

9qfj

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5083

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
詳細Phenix real space refinement
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9qfw:
Cryo-EM structure of the cofilactin barbed end bound by two AIP1 molecules

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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