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万見
- EMDB-53119: Cryo-EM structure of the cofilactin filament pointed end -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53119
タイトルCryo-EM structure of the cofilactin filament pointed end
マップデータMain, sharpened cryo-EM density map of the cofilactin filament pointed end.
試料
  • 複合体: Cofilactin pointed end
    • 複合体: Actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 複合体: Cofilin-1
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードactin / cofilin / pointed end / filament / cytoskeleton / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation ...cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of embryonic development / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of synaptic plasticity / negative regulation of actin filament depolymerization / bBAF complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / actin filament severing / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to adherens junction / establishment of spindle localization / host-mediated activation of viral process / actin filament depolymerization / dense body / cell projection organization / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of cell motility / RHO GTPases Activate ROCKs / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / negative regulation of cell size / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / cellular response to interleukin-6 / regulation of cell morphogenesis / Adherens junctions interactions / negative regulation of dendritic spine maintenance / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / neural crest cell migration / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of cell motility / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of double-strand break repair / transporter regulator activity / maintenance of blood-brain barrier / establishment of cell polarity / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of dendritic spine development / cortical cytoskeleton / establishment or maintenance of cell polarity / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / lamellipodium membrane / mitotic cytokinesis / positive regulation of proteolysis / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / response to amino acid / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / postsynaptic density, intracellular component
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cofilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Oosterheert W / Boiero Sanders M / Hofnagel O / Bieling P / Raunser S
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Choreography of rapid actin filament disassembly by coronin, cofilin and AIP1
著者: Oosterheert W / Boiero Sanders M / Hofnagel O / Bieling P / Raunser S
履歴
登録2025年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2025年10月8日-
現状2025年10月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53119.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53119.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main, sharpened cryo-EM density map of the cofilactin filament pointed end.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.68 Å/pix.
x 600 pix.
= 408. Å		0.68 Å/pix.
x 600 pix.
= 408. Å		0.68 Å/pix.
x 600 pix.
= 408. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0582
最小 - 最大-0.24613929 - 0.43699452
平均 (標準偏差)0.000051875137 (±0.008063865)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 408.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53119_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional unsharpened map of the cofilactin filament pointed end.

ファイルemd_53119_additional_1.map
注釈Additional unsharpened map of the cofilactin filament pointed end.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of the cofilactin filament pointed end.

ファイルemd_53119_half_map_1.map
注釈Half map B of the cofilactin filament pointed end.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of the cofilactin filament pointed end.

ファイルemd_53119_half_map_2.map
注釈Half map A of the cofilactin filament pointed end.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cofilactin pointed end

全体名称: Cofilactin pointed end
要素
  • 複合体: Cofilactin pointed end
    • 複合体: Actin filament
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
    • 複合体: Cofilin-1
      • タンパク質・ペプチド: Cofilin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Cofilactin pointed end

超分子名称: Cofilactin pointed end / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Pointed end of the actin filament fully decorated by Cofilin-1

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超分子 #2: Actin filament

超分子名称: Actin filament / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Cofilin-1

超分子名称: Cofilin-1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cofilin-1

分子名称: Cofilin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.532531 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MASGVAVSDG VIKVFNDMKV RKSSTPEEVK KRKKAVLFCL SEDKKNIILE EGKEILVGDV GQTVDDPYAT FVKMLPDKDC RYALYDATY ETKESKKEDL VFIFWAPESA PLKSKMIYAS SKDAIKKKLT GIKHELQANC YEEVKDRCTL AEKLGGSAVI S LEGKPL

UniProtKB: Cofilin-1

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分子 #2: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed

分子名称: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: actin filament / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.632422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV ...文字列:
DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV THTVPIYEGY ALPHAILRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FTTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFEQEMAT AASSSSLE K SYELPDGQVI TIGNERFRCP EALFQPSFLG MESAGIHETT FNSIMKCDVD IRKDLYANTV LSGGTTMYPG IADRMQKEI TALAPSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI SKQEYDESGP SIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
構成要素:
濃度名称
10.0 mMHEPES
100.0 mMpotassium chloride
2.0 mMmagnesium chloride
1.0 mMEGTA
0.5 mMTCEP
0.015 % (v/v)Tween20

詳細: 1xKMEH (10 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM TCEP, 0.015% Tween20)
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Data were collected using a 300 kV Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) equipped with an in-column Cs corrector
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 23082 / 平均電子線量: 71.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3916837
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio in cryosparc
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 151075
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9qfj


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Phenix real space refinement
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9qfo:
Cryo-EM structure of the cofilactin filament pointed end

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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