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- EMDB-5188: tmRNA-SmpB: a journey to the center of the bacterial ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5188
タイトルtmRNA-SmpB: a journey to the center of the bacterial ribosome
マップデータStructure of tmRNA-SMPB complex accomodated into a stalled bacterial ribosome
試料
  • 試料: Thermus thermophilus 70S ribosome
  • 複合体: 70S ribosome
キーワードTMRNA / SMPB / RIBOSOME / TRANS-TRANSLATION
機能・相同性trans-translation / SsrA-binding protein / SsrA-binding protein, conserved site / Small protein B / SmpB protein / SsrA-binding protein. / rRNA binding / cytoplasm / SsrA-binding protein
機能・相同性情報
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Weis F / Bron P / Giudice E / Rolland JP / Thomas D / Felden B / Gillet R
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2010
タイトル: tmRNA-SmpB: a journey to the centre of the bacterial ribosome.
著者: Félix Weis / Patrick Bron / Emmanuel Giudice / Jean-Paul Rolland / Daniel Thomas / Brice Felden / Reynald Gillet /
要旨: Ribosomes mediate protein synthesis by decoding the information carried by messenger RNAs (mRNAs) and catalysing peptide bond formation between amino acids. When bacterial ribosomes stall on ...Ribosomes mediate protein synthesis by decoding the information carried by messenger RNAs (mRNAs) and catalysing peptide bond formation between amino acids. When bacterial ribosomes stall on incomplete messages, the trans-translation quality control mechanism is activated by the transfer-messenger RNA bound to small protein B (tmRNA-SmpB ribonucleoprotein complex). Trans-translation liberates the stalled ribosomes and triggers degradation of the incomplete proteins. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of tmRNA-SmpB accommodated or translocated into stalled ribosomes. Two atomic models for each state are proposed. This study reveals how tmRNA-SmpB crosses the ribosome and how, as the problematic mRNA is ejected, the tmRNA resume codon is placed onto the ribosomal decoding site by new contacts between SmpB and the nucleotides upstream of the tag-encoding sequence. This provides a structural basis for the transit of the large tmRNA-SmpB complex through the ribosome and for the means by which the tmRNA internal frame is set for translation to resume.
履歴
登録2010年4月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年8月23日-
マップ公開2010年10月13日-
更新2013年3月6日-
現状2013年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyq
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iyq
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5188_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5188.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of tmRNA-SMPB complex accomodated into a stalled bacterial ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.28 Å/pix.
x 128 pix.
= 419.84 Å		3.28 Å/pix.
x 128 pix.
= 419.84 Å		3.28 Å/pix.
x 128 pix.
= 419.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.28 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.05623283 - 0.12125266
平均 (標準偏差)0.00177611 (±0.01004907)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 419.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.283.283.28
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z419.840419.840419.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0560.1210.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermus thermophilus 70S ribosome

全体名称: Thermus thermophilus 70S ribosome
要素
  • 試料: Thermus thermophilus 70S ribosome
  • 複合体: 70S ribosome

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超分子 #1000: Thermus thermophilus 70S ribosome

超分子名称: Thermus thermophilus 70S ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 5
分子量理論値: 2.3 MDa

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超分子 #1: 70S ribosome

超分子名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア)
分子量理論値: 2.3 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 5mM Hepes-KOH (pH 7.5), 10mM NH4Cl, 10mM MgOAc, 50mM KCl, 0.1mM EDTA and 6mM BetaME
グリッド詳細: Quantifoil holey-carbon grids previously glow-discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot / 手法: Blot for 5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
温度平均: 95 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: JEOL
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2009年7月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 7.5 µm / 実像数: 70 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 45700 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-V / 使用した粒子像数: 49061

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2czj


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: UCSF-Chimera, mdff
詳細Protocol: Rigid Body and flexible fitting. The domains were initially separately fitted by manual docking and then further optimized using mdff.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-Correlation
得られたモデル

PDB-3iyq:
tmRNA-SmpB: a journey to the center of the bacterial ribosome

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2ob7


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: UCSF-Chimera, mdff
詳細Protocol: Rigid Body and flexible fitting. each subdomain (H2b-c, H5, pk1, pk2, pk3, pk4) were initially separately fitted by manual docking and then further optimized using mdff.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-Correlation
得られたモデル

PDB-3iyq:
tmRNA-SmpB: a journey to the center of the bacterial ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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