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万見
- EMDB-51248: NME1 94-Phosphoserine -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51248
タイトルNME1 94-Phosphoserine
マップデータMain map, sharpened by DeepEMhancer
試料
  • 複合体: NME1, mutation T94S, mono-phosphorylated at Ser94, Homo-hexamer
    • タンパク質・ペプチド: Nucleoside diphosphate kinase A
キーワードnucleotide kinase / post-translational modification / phosphorylation / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesyl-diphosphate kinase / farnesyl diphosphate kinase activity / succinyl-CoA binding / ITP biosynthetic process / isoprenoid metabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Site specific endodeoxyribonucleases: cleavage is not sequence specific (deleted sub-subclass) / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / DNA nuclease activity / acetyl-CoA catabolic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process ...farnesyl-diphosphate kinase / farnesyl diphosphate kinase activity / succinyl-CoA binding / ITP biosynthetic process / isoprenoid metabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Site specific endodeoxyribonucleases: cleavage is not sequence specific (deleted sub-subclass) / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / DNA nuclease activity / acetyl-CoA catabolic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process / acetyl-CoA binding / nucleoside diphosphate metabolic process / Ribavirin ADME / coenzyme A binding / protein histidine kinase activity / regulation of fatty acid biosynthetic process / apoptotic DNA fragmentation / nucleoside-diphosphate kinase / 3'-5'-DNA exonuclease activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / protein hexamerization / Azathioprine ADME / DNA catabolic process / nucleoside diphosphate kinase activity / GTP biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / histidine kinase / ribosomal small subunit binding / lactation / positive regulation of epithelial cell proliferation / DNA endonuclease activity / ADP binding / ruffle membrane / endocytosis / kinase activity / GDP binding / nervous system development / regulation of apoptotic process / early endosome / cell differentiation / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of cell population proliferation / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoside diphosphate kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Roderer D / Schoepf F / Fiedler D / Celik A
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)469186007 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Chem / 年: 2025
タイトル: Nucleoside diphosphate kinase A (NME1) catalyses its own oligophosphorylation.
著者: Arif Celik / Felix Schöpf / Christian E Stieger / Sarah Lampe / Björn Hanf / Jeremy A M Morgan / Max Ruwolt / Fan Liu / Christian P R Hackenberger / Daniel Roderer / Dorothea Fiedler /
要旨: Protein phosphorylation is a central signalling mechanism in eukaryotic cells. The scope of this post-translational modification includes protein pyro- and polyphosphorylation. Here we report the ...Protein phosphorylation is a central signalling mechanism in eukaryotic cells. The scope of this post-translational modification includes protein pyro- and polyphosphorylation. Here we report the discovery of another mode of phosphorylation: protein oligophosphorylation. Using site-specifically phosphorylated and pyrophosphorylated nucleoside diphosphate kinase A (NME1), the effects of these modifications on enzyme activity were investigated. Phosphorylation, and more so pyrophosphorylation, on Thr94 reduced the nucleoside diphosphate kinase activity. Nevertheless, both phosphoprotein and pyrophosphoprotein catalysed their own oligophosphorylation-up to the formation of a hexaphosphate chain-using ATP as a cofactor. Oligophosphorylation was critically dependent on the catalytic histidine residue His118, and cryogenic electron microscopy analysis of the modified proteins suggests an intramolecular phosphoryl transfer mechanism. Oligophosphorylation of NME1 in biochemical samples, and in cell lysates, was further confirmed using mass spectrometry, and was found to promote a new set of protein interactions. Our results highlight the complex nature of phosphoregulation, and the methods described here provide the opportunity to investigate the impact of this unusual modification in the future.
履歴
登録2024年8月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51248.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51248.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map, sharpened by DeepEMhancer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 192 pix.
= 159.36 Å		0.83 Å/pix.
x 192 pix.
= 159.36 Å		0.83 Å/pix.
x 192 pix.
= 159.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.01890775 - 1.7377834
平均 (標準偏差)0.0033351763 (±0.043300148)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 159.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51248_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Non-sharpened full map

ファイルemd_51248_additional_1.map
注釈Non-sharpened full map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_51248_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_51248_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NME1, mutation T94S, mono-phosphorylated at Ser94, Homo-hexamer

全体名称: NME1, mutation T94S, mono-phosphorylated at Ser94, Homo-hexamer
要素
  • 複合体: NME1, mutation T94S, mono-phosphorylated at Ser94, Homo-hexamer
    • タンパク質・ペプチド: Nucleoside diphosphate kinase A

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超分子 #1: NME1, mutation T94S, mono-phosphorylated at Ser94, Homo-hexamer

超分子名称: NME1, mutation T94S, mono-phosphorylated at Ser94, Homo-hexamer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Nucleoside diphosphate kinase A

分子名称: Nucleoside diphosphate kinase A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nucleoside-diphosphate kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.196752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MHHHHHHMAN CERTFIAIKP DGVQRGLVGE IIKRFEQKGF RLVGLKFMQA SEDLLKEHYV DLKDRPFFAG LVKYMHSGPV VAMVWEGLN VVKTGRVMLG E(SEP)NPADSKPG TIRGDFCIQV GRNIIHGSDS VESAEKEIGL WFHPEELVDY TSCAQNW IY E

UniProtKB: Nucleoside diphosphate kinase A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 285 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3190 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 47.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3559391
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5ui4

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / 使用した粒子像数: 532096
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5ui4


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 62.92
得られたモデル

PDB-9gd6:
NME1 94-Phosphoserine

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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